ENZYMY = biokatalyzátory.

Prezentace na téma: "ENZYMY = biokatalyzátory."— Transkript prezentace:

1 ENZYMY = biokatalyzátory

2 řídí metabolické reakce
tvoří nejpočetnější skupinu bílkovin nejjednodušší bakteriální buňky obsahují až různých enzymů ovlivňují rychlost reakcí, aniž by přitom ovlivňovaly rovnováhu (tj. výtěžek reakcí)

3 Rozdíly mezi enzymy a „katalyzátory“
1. Rychlost rychlosti enzymově katalyzovaných reakcí jsou vždy o několik řádů vyšší 1 molekula enzymu je schopna během s přeměnit až molekul látky

4 Rozdíly mezi enzymy a „katalyzátory“
2. Mírné podmínky enzymově katalyzované reakce probíhají při teplotách do 100 °C, při konstantním tlaku, bez objemových změn a až na výjimky (trávicí enzymy) v téměř neutrálním prostředí

5 Rozdíly mezi enzymy a „katalyzátory“
3. Specifita váží se na jednu látku, nebo skupinu látek jednoho typu (substrát) = substrátová specifita většinou katalyzují pouze jednu reakci = funkční specifita

6 Rozdíly mezi enzymy a „katalyzátory“
4. Regulace enzymové reakce mohou být velmi citlivě regulovány pomocí několika různých mechanismů

7 nejdéle známé enzymy mají triviální názvy (pepsin, ptyalin)
Názvosloví enzymů nejdéle známé enzymy mají triviální názvy (pepsin, ptyalin) později se k názvu substrátu jehož přeměnu katalyzují přiřadila koncovka –asa (sacharasa) dnes se k názvu substrátu přiřazuje i druh reakce, kterou enzym katalyzuje (alkoholdehydrogenasa)

8 Dělení enzymů enzymy se dělí do šesti tříd podle typu katalyzovaných reakcí

9 1. Oxidoreduktasy katalyzují intermolekulové oxidačně redukční procesy spojené s přenosem elektronů nebo atomů vodíku od jejich donorů k jejich akceptorům

10 2. Transferasy katalyzují přenos skupin i celých molekul v aktivované formě z dárců na příjemce

11 3. Hydrolasy katalyzují hydrolytická štěpení vazeb, které vznikly kondenzací, např. peptidové vazby bílkovin, glykosidové vazby sacharidů, esterové vazby lipidů a nukleových kyselin

12 4. Lyasy katalyzují nehydrolytická štěpení, ale také vznik vazeb C-C, C-O, C-N

13 5. Isomerasy umožňují vnitromolekulové přesuny atomů nebo skupin, tzn. vzájemné přeměny izomerů

14 6. Ligasy katalyzují vznik energeticky náročných vazeb za současné spotřeby ATP

15 substrátová specifita
STAVBA ENZYMU ENZYM substrátová specifita bílkovinná část APOENZYM funkční specifita nebílkovinná část KOFAKTOR PROSTETICKÁ SKUPINA KOENZYM

16 Kofaktory a) prostetická skupina
s bílkovinou je spojena pevnou kovalentní vazbou b) koenzym vázán pouze slabě a může se od ní oddělovat řada koenzymů jsou deriváty vitaminů

17 Koenzymy nejdůležitější: koenzymy oxidoreduktas
účastní se redoxních dějů, při kterých se podílejí na přenosu vodíku, elektronu nebo kyslíku koenzymy transferas přenáší skupiny i celé molekuly na dárce

18 Koenzymy oxidoreduktas

19 Koenzymy oxidoreduktas

20 Koenzymy oxidoreduktas

21 Koenzymy transferas přenos fosfátu

22 Koenzymy tranferas přenos acylů (zbytků karbox. kyselin)

23 Enzymová katalýza

24 Substrátová specifita
část apoenzymu, na kterou se váže substrát – aktivní místo váže se prostřednictvím van der Waalsových sil, elektrostatických sil a vodíkových vazeb teorie zámku a klíče

25 podmínky enzymové aktivity:
a) vliv teploty

26 podmínky enzymové aktivity:
b) vliv pH

27 podmínky enzymové aktivity:
c) vliv aktivátorů řada enzymů je produkována v neaktivní formě, v podobě tzv. proenzymů jejich přechod do aktivní formy je podmíněn vlivem reakčního prostředí aktivita řady enzymů závisí na přítomnosti některých iontů např. Mn2+, Zn2+

28 podmínky enzymové aktivity:
d) vliv inhibitorů inhibitory jsou látky, které tlumí aktivitu enzymu

29 druhy inhibice a) kompetitivní inhibice (soutěživá)
inhibitor je podobný se substrátem - naváže se na enzym a vytvoří se neaktivní komplex enzym-inhibitor tvorba je vratná; inhibitor a substrát soutěží o totéž vazebné místo na enzym se naváže látka s vyšší koncentrací

30

31 druhy inhibice b) allosterická inhibice
inhibitor se naváže jinam než substrát tím mění konformaci aktivního centra na neaktivní (znemožnění navázání substrátu)

32

33 druhy inhibice c) inhibice produktem reakce
jestliže probíhá enzymatická reakce a hromadí se produkty, které nejsou využity v následné reakci, dosáhne rovnovážného stavu

34 druhy inhibice d) zpětnovazebná inhibice (feedback control)
zvláštní případ alosterické inhibice, umožňuje řízení celých metabolických drah