Prezentace se nahrává, počkejte prosím

Prezentace se nahrává, počkejte prosím

ENZYMY = biokatalyzátory.  řídí metabolické reakce  tvoří nejpočetnější skupinu bílkovin  nejjednodušší bakteriální buňky obsahují až 3 000 různých.

Podobné prezentace


Prezentace na téma: "ENZYMY = biokatalyzátory.  řídí metabolické reakce  tvoří nejpočetnější skupinu bílkovin  nejjednodušší bakteriální buňky obsahují až 3 000 různých."— Transkript prezentace:

1 ENZYMY = biokatalyzátory

2  řídí metabolické reakce  tvoří nejpočetnější skupinu bílkovin  nejjednodušší bakteriální buňky obsahují až různých enzymů  ovlivňují rychlost reakcí, aniž by přitom ovlivňovaly rovnováhu (tj. výtěžek reakcí)

3 Rozdíly mezi enzymy a „katalyzátory“ 1. Rychlost  rychlosti enzymově katalyzovaných reakcí jsou vždy o několik řádů vyšší  1 molekula enzymu je schopna během 1 s přeměnit až molekul látky

4 Rozdíly mezi enzymy a „katalyzátory“ 2. Mírné podmínky  enzymově katalyzované reakce probíhají při teplotách do 100 °C, při konstantním tlaku, bez objemových změn a až na výjimky (trávicí enzymy) v téměř neutrálním prostředí

5 Rozdíly mezi enzymy a „katalyzátory“ 3. Specifita  váží se na jednu látku, nebo skupinu látek jednoho typu (substrát) = substrátová specifita  většinou katalyzují pouze jednu reakci = funkční specifita

6 Rozdíly mezi enzymy a „katalyzátory“ 4. Regulace  enzymové reakce mohou být velmi citlivě regulovány pomocí několika různých mechanismů

7 Názvosloví enzymů  nejdéle známé enzymy mají triviální názvy (pepsin, ptyalin)  později se k názvu substrátu jehož přeměnu katalyzují přiřadila koncovka –asa (sacharasa)  dnes se k názvu substrátu přiřazuje i druh reakce, kterou enzym katalyzuje (alkoholdehydrogenasa)

8 Dělení enzymů  enzymy se dělí do šesti tříd podle typu katalyzovaných reakcí

9 1. Oxidoreduktasy  katalyzují intermolekulové oxidačně redukční procesy spojené s přenosem elektronů nebo atomů vodíku od jejich donorů k jejich akceptorům

10 2. Transferasy  katalyzují přenos skupin i celých molekul v aktivované formě z dárců na příjemce

11 3. Hydrolasy  katalyzují hydrolytická štěpení vazeb, které vznikly kondenzací, např. peptidové vazby bílkovin, glykosidové vazby sacharidů, esterové vazby lipidů a nukleových kyselin

12 4. Lyasy  katalyzují nehydrolytická štěpení, ale také vznik vazeb C-C, C-O, C-N

13 5. Isomerasy  umožňují vnitromolekulové přesuny atomů nebo skupin, tzn. vzájemné přeměny izomerů

14 6. Ligasy  katalyzují vznik energeticky náročných vazeb za současné spotřeby ATP

15 STAVBA ENZYMU ENZYM APOENZYM bílkovinná část substrátová specifita KOFAKTOR nebílkovinná část funkční specifita PROSTETICKÁ SKUPINA KOENZYM

16 Kofaktory a) prostetická skupina  s bílkovinou je spojena pevnou kovalentní vazbou b) koenzym  vázán pouze slabě a může se od ní oddělovat  řada koenzymů jsou deriváty vitaminů

17 Koenzymy  nejdůležitější: koenzymy oxidoreduktas  účastní se redoxních dějů, při kterých se podílejí na přenosu vodíku, elektronu nebo kyslíku koenzymy transferas  přenáší skupiny i celé molekuly na dárce

18 Koenzymy oxidoreduktas

19

20

21 Koenzymy transferas  přenos fosfátu

22 Koenzymy tranferas  přenos acylů (zbytků karbox. kyselin)

23 Enzymová katalýza

24 Substrátová specifita  část apoenzymu, na kterou se váže substrát – aktivní místo  váže se prostřednictvím van der Waalsových sil, elektrostatických sil a vodíkových vazeb  teorie zámku a klíče

25 podmínky enzymové aktivity: a) vliv teploty

26 podmínky enzymové aktivity: b) vliv pH

27 podmínky enzymové aktivity: c) vliv aktivátorů řada enzymů je produkována v neaktivní formě, v podobě tzv. proenzymů jejich přechod do aktivní formy je podmíněn vlivem reakčního prostředí aktivita řady enzymů závisí na přítomnosti některých iontů např. Mn 2+, Zn 2+

28 podmínky enzymové aktivity: d) vliv inhibitorů  inhibitory jsou látky, které tlumí aktivitu enzymu

29 druhy inhibice a) kompetitivní inhibice (soutěživá)  inhibitor je podobný se substrátem - naváže se na enzym a vytvoří se neaktivní komplex enzym-inhibitor  tvorba je vratná; inhibitor a substrát soutěží o totéž vazebné místo  na enzym se naváže látka s vyšší koncentrací

30

31 druhy inhibice b) allosterická inhibice  inhibitor se naváže jinam než substrát  tím mění konformaci aktivního centra na neaktivní (znemožnění navázání substrátu)

32

33 druhy inhibice c) inhibice produktem reakce  jestliže probíhá enzymatická reakce a hromadí se produkty, které nejsou využity v následné reakci, dosáhne rovnovážného stavu

34 druhy inhibice d) zpětnovazebná inhibice (feedback control)  zvláštní případ alosterické inhibice,  umožňuje řízení celých metabolických drah


Stáhnout ppt "ENZYMY = biokatalyzátory.  řídí metabolické reakce  tvoří nejpočetnější skupinu bílkovin  nejjednodušší bakteriální buňky obsahují až 3 000 různých."

Podobné prezentace


Reklamy Google