Aminokyseliny a bílkoviny

Aminokyseliny - organické látky obsahují karboxylovou (-COOH) a aminovou (-NH2) skupinu každá má svůj postranní řetězec, zbytek (-R) zbytek a - uhlík kyselá skupina zásaditá skupina

Aminokyseliny - jsou běžnou součástí bílkovin → proteinogenní aminokyseliny → aminoskupina je vždy v poloze α ke skupině karboxyové - známe 20 základních AMK → jsou z nich zbudovány všechny molekuly bílkovin na Zemi → kódované AMK - označujeme je triviálními názvy nebo třípísmenkovými zkratkami př.: alanin = Ala tyrosin = Tyr valin = Val - někdy využíváme jednopísmenkových zkratek př.: alanin = A tyrosin = Y

Aminokyseliny Přehled názvů dvaceti základních AMK a jejich zkratek

Aminokyseliny - mají acidobazické vlastnosti → souvislost s iontovým charakterem AMK → z čehož vyplývá závislost struktury na pH a) nízké pH → potlačení disociace karboxylové skupiny (protonizace) → AMK se chová jako kationt b) vysoké pH → deprotonizuje se amoniová skupina → AMK se chová jako anion c) izoelektrický bod (pI) → molekula AMK se nepohybuje v elektrickém poli

Aminokyseliny - izoelektrické body (pI) jednotlivých AMK se liší → využití při jejich dělení R CH COO- NH3+ R CH COO- NH2 R CH COOH NH3+ nízké pH izoelektrický bod vysoké pH

dva enantiomery bromfluorchlormethanu Aminokyseliny - jsou opticky aktivní, kromě glycinu → stáčejí tedy rovinu polarizovatelného světla → nelze je natočit tak, aby se zároveň kryly jejich levé a pravé strany dva enantiomery bromfluorchlormethanu - cenrálním atomům se říká centra asymetrie (chirality, řecky cheir = ruka) → asymetrickými centry jsou α-atomy C všech AMK, kromě glycinu !

Aminokyseliny GLYCIN ostatní AMK COO- H C H NH3+ COO- R C H NH3+ proteinogenní AMK jsou v L-formách (levotočivé) glycin není opticky aktivní molekuly se totiž dělí na levotočivé a pravotočivé → levortočivé = levorotační (latinsky laevus = levý……..L) → pravotočivé = dexrotační (latinsky dexter = pravý……D)

Jak zjistíme směr otáčení ? - pomocí přístroje zvaného polarimetr

Funkce aminokyselin 1. jsou z nich vystavěny bílkoviny (známo kolem 200 AMK) 2. mohou být využívány v energetickém metabolismu → mnoho z nich je nezbytnou složkou potravy → rozlišujeme esenciální (nezbytné) – musíme získat potravou neesenciální – dokáže tělo vytvořit 3. plní dalších mnoho biologických funkcí - a to jak AMK, tak jejich deriváty → tyroxin = derivát tyrosinu, je hormon štítné žlázy → citrulin, ornithin = meziprodukty biosyntézy močoviny → homocystein = vyskytuje se v metabolismu AMK → azaserin = antibiotikum → D-aminokyseliny = součást buněčných stěn bakterií, ochrana proti štěpení buněčných stěn peptidasami

Bílkoviny (proteiny) - tvořeny pospojovanými aminokyselinami - spojení AMK je zprostředkováno peptidovou (amidovou) vazbou vznik bílkovin doprovázen ztrátou vody → vazba CO─NH = peptidová v. N-koncová AMK C-koncová AMK

Bílkoviny (proteiny) - polymery složené: a) ze 2 AMK jednotek → dipeptidy b) ze 3 AMK jednotek → tripeptidy atd. c) z několika málo AMK jednotek (3 až 10) → oligopeptidy d) z mnoha AMK jednotek → polypeptidy - délka polypeptidů dosahuje až kolem 10 000 jednotek - polypeptidy jsou lineární polymery → AMK jednotky uloženy za sebou

Bílkoviny (proteiny) - funkce bílkovin je spojena s jejich strukturou - tu rozdělujeme do 4 úrovní: a) primární – dána pořadím AMK jejich postranních řetězců b) sekundární – prostorové uspořádání v určitém místě hlavního řetězce c) terciální – trojrozměrná struktura celého polypeptidu d) kvartérní – mnoho proteinů je složeno ze 2 nebo více polypeptidových řetěců (podjednotek), tyto jednotky jsou spojeny nekovalentními vazbami nebo disulfidovými vazbami → kvartérní struktura se týká uspořádání podjednotek

Bílkoviny (proteiny)

Bílkoviny (proteiny) - bílkoviny mají tedy určité prostorové uspořádání - působením chemických nebo fysikálních vlivů: → narušení struktury = denaturace denaturace: a) vratná (reverzibilní) → přidáním soli do roztoku BK [NaCl, (NH4)2SO4)] → zředěním (odstraněním) soli → původní stav b) nevratná (ireverzibilní) → vlivem teploty, (větší) změnou pH

Rozdělení bílkovin Podle terciární struktury: skleroproteiny - fibrilární - mají vláknitou strukturu - jsou nerozpustné ve vodě - kreatin, kolagen sféroproteiny – globulární - mají kulovitou strukturu - jsou rozpustné ve vodě - histony, albuminy, globuliny

Rozdělení bílkovin Podle dalších komponent molekuly bílkovin Jednoduché – neobsahují jiné než bílkovinné složky Složené – obsahují nebílkovinné složky glykoproteiny obsahují glykosidicky vázaný sacharid fosfoproteiny obsahují zbyte kys. fosforečné – zásobní fce, např. kasein metaloproteiny obsahují kov – ferritin - zásobna Fe, transerin transport Fe hemoproteiny obsahují hemovou skupinu - hemoglobin nukleoproteiny obsahují nukleovou kyselinu – ribozóm lipoproteiny obsahují tuky – membránové proteiny

Funkce bílkovin - funkce bílkovin jsou specifické - většinou závisí právě na nebílkovinné části 1. enzymy – trypsin, lysozym 2. rezervní proteiny – kasein 3. transportní – hemoglobin, myoglobin 4. kontrakce svalů – aktin,myosin 5. ochrana – protilátky 6. hormony – insulin, oxytocin 7. strukturní – kolagen, keratin 8. toxiny – hadí jedy, ricin

Funkce bílkovin erytrocyty hemoglobin – přenašeč kyslíku hem dává krvi červenou barvu globiny jsou proteiny hemoglobinu a myoglobinu erytrocyty

Funkce bílkovin Strukturní protein kolagen

Autoři, literatura kdo chce vědět více, nechť se vrhne na VŠ Tomáš Erban Petr Vácha Jiří Kašík nechť se vrhne na VŠ Donald Voet a Judith G. Voetová – Biochemie Rozsypal a kol. – Nový přehled biologie Kolektiv pracovníků katedry biochemie (PřF UK) – Biochemie, základní kurz Vodrážka – Biochemie