Prezentace se nahrává, počkejte prosím

Prezentace se nahrává, počkejte prosím

Enzymy © Jan Novák 2007. Osnova Charakteristika Podmínky působení Druhy enzymů Proenzym (zymogen) Specifita enzymů Rozdělení enzymů Princip fungování.

Podobné prezentace


Prezentace na téma: "Enzymy © Jan Novák 2007. Osnova Charakteristika Podmínky působení Druhy enzymů Proenzym (zymogen) Specifita enzymů Rozdělení enzymů Princip fungování."— Transkript prezentace:

1 Enzymy © Jan Novák 2007

2 Osnova Charakteristika Podmínky působení Druhy enzymů Proenzym (zymogen) Specifita enzymů Rozdělení enzymů Princip fungování enzymů oxidoreduktázy reakční kinetika transferázy aktivní centrum hydrolázy jednosložkový enzym lyázy dvousložkový enzym ligázy Aktivace a inhibice enzymů izomerázy Způsoby působení enzymů Katalytické jedy kompetitivní Michaelisova konstanta nekompetitivní Opakování allosterické

3 Osnova Charakteristika Podmínky působení Druhy enzymů Proenzym (zymogen) Specifita enzymů Rozdělení enzymů Princip fungování enzymů oxidoreduktázy reakční kinetika transferázy aktivní centrum hydrolázy jednosložkový enzym lyázy dvousložkový enzym ligázy Aktivace a inhibice enzymů izomerázy Způsoby působení enzymů Katalytické jedy kompetitivní Michaelisova konstanta nekompetitivní Opakování allosterické

4 Charakteristika enzymů zpravidla bílkoviny biokatalyzátory – snižováním aktivační energie (a tím i teploty) umožňují průběh mnoha reakcí v lidském těle žádna reakce v našem těle by neprobíhala bez účasti enzymů jediná buňka je schopna vytvořit asi 2500 enzymů, z toho v jednu chvíli je jich aktivních asi 1000 jsou účinnější než běžné anorganické katalyzátory  př. H2O2 H2O2 → H2 H2 + O2O2 BURELKATALÁZA H2O2H2O2 H2O2H2O2

5 Druhy enzymů Z hlediska složení enzymů rozlišujeme: 1) Jednosložkové enzymy  skládají se pouze z molekuly bílkoviny BÍLKOVINA 2) Dvousložkové enzymy  skládají se z bílkovinné části (apoenzym) a nebílkovinné části (kofaktor)  celek apoenzymu a kofaktoru nazýváme holoenzym APOENZYM KOFAKTOR HOLOENZYM

6 Kofaktor Kofaktorem může být:  koenzym s apoenzymem je poután slabě, snadno se může oddělit (oddisociovat) a přejít na jiný apoenzym  prostetická skupina s apoenzymem je poutána silně, např. kovalentní vazbou APOENZYMKOENZYM APOENZYM PROSTETICKÁ SKUPINA

7 Specifita enzymů Specifita účinku/funkční  enzymy mohou ovlivňovat jen určitou přeměnu substrátu (tzn. určitý typ reakce; např. oxidaci) Specifita substrátová  enzymy mohou ovlivňovat jen jediný typ substrátu  umožňuje velice přesnou „hodinářskou“ práci METHANOL ETHANOLPROPANOL METHANAL ACETALDEHYD PROPANAL OXIDÁZA ACETALDEHYD PROPANAL METHANAL ETHANOL ACETALDEHYDREDUKTÁZA

8 Princip fungování enzymů Reakční kinetika  využívá k vysvětlení principu fungování enzymů reakční koordinátu  reakční koordináta je graf zobrazující změny energie částic v průběhu reakce Aktivační energie  k tomu, aby reakce proběhla je nutné dodat určitou aktivační energii E A probíhá reakce: A + B → AB  při enzymové katalýze dochází ke snižování aktivační energie probíhají reakce: A + E → AE a AE + B → AB + E

9 Reakční koordináta ZOBRAZUJE ZMĚNY ENERGIE ČÁSTIC ZA ČAS (V PRŮBĚHU REAKCE) E t NORMÁLNÍ PRŮBĚH REAKCE A + B → AB ENERGIE VÝCHOZÍCH LÁTEK A + B ENERGIE AKTIVOVANÉHO KOMPLEXU ENERGIE PRODUKTU AB AKTIVAČNÍ ENERGIE E A E A + B EA…BEA…B E AB EAEA ENZYMOVĚ KATALYZOVANÁ REAKCE: ENERGIE VÝCHOZÍCH LÁTEK A + B ENERGIE REAKCE: A + E → AE ENERGIE REAKCE: AE + B → AB + E ENERGIE PRODUKTU AB AKTIVAČNÍ ENERGIE E A E AE EA…BEA…B EAEA AKTIVAČNÍ ENERGIE ENZYMOVĚ KATALYZOVANÉ REAKCE JE MNOHOKRÁT MENŠÍ

10 Princip fungování enzymů II Aktivní místo/centrum  každý enzym má své aktivní centrum  aktivní centrum má určitý prostorový tvar a nacházejí se v něm určité funkční skupiny  to, jaké funkční skupin aktivní centrum obsahuje určuje afinitu (příchylnost) k substrátu ENZYM AKTIVNÍ MÍSTO

11 Princip fungování enzymů III Jednosložkový enzym  tvar aktivního centra umožňuje navázání substrátu a proběhnutí reakce ENZYM SUBSTRÁT PRODUKTY  mluvíme o tom, že enzymy fungují na tzv. principu zámku a klíče  dnes se již mluví i o tom, že enzym není zcela rigidní (pevná) struktura, ale že je to struktura templátová (měnící se) a může tak dle potřeby „obepnout“ substrát

12 Princip fungování enzymů IV Dvousložkový enzym  obdobně jako jednosložkový enzym funguje na principu zámku a klíče  na substrát se nejdříve naváže kofaktor, načež dojde ke spojení s apoenzymem APOENZYMSUBSTRÁT KOFAKTOR PRODUKTY HOLOENZYM  podle toho, jakou má kofaktor povahu buď zůstává navázaný na apoenzymy (tzn. prostetická skupina) nebo se odpojí a může se navázat na jiný apoenzym (tzn. koenzym)

13 Aktivace a inhibice enzymů pro řízení dějů probíhajících v buňce využívá tělo různé látky:  aktivátory slouží k aktivaci nebo urychlení reakce  inhibitory slouží k zpomalení až zastavení reakce ovlivňování reakcí pomocí aktivátorů a inhibitorů nazýváme allosterické ovlivňování „nad“ aktivátory a inhibitory ještě velice často nelézáme určitý hormon, který jejich produkci spouští

14 Kompetitivní inhibice compeete – soutěžit inhibitor je podobný substrátu a „soutěží“ s ním o navázání na aktivní místo enzymu ENZYM SUBSTRÁT INHIBITOR na aktivní místo se naváže ten, který „má převahu“ v příkladě výše došlo k inhibici enzymu

15 Nekompetitivní inhibice způsobena katalytickými jedy katalytické jedy jako ionty těžkých kovů, či alkohol nemají podobnou strukturu jako substrát, ale navazují se rovněž na aktivní místo ENZYM SUBSTRÁT Pb 2+ KATALYTICKÝ JED naváže-li se katalytický jed na aktivní místo, dojde k znehodnocení enzymu (přestává pracovat)

16 Allosterická inhibice kromě aktivního místa mají některé enzymy i tzv. allosterické místo za normálních okolností by substrát zapadl do aktivního místa a proběhla by reakce naváže-li se na allosterické místo inhibitor, dojde k prostorové změně aktivního centra a enzym je nefunkční ENZYM ALLOSTERICKÉ MÍSTO AKTIVNÍ MÍSTO SUBSTRÁT INHIBITOR

17 Podmínky působení enzymů aktivitu enzymů ovlivňuje mnoho vnějších faktorů, neboť enzymy jsou velmi citlivé látky hlavními faktory jsou:  teplota fungují jen ve velmi úzkém rozmezí teplot při vyšších teplotách dochází k denaturaci  pH většina enzymů je aktivních v neutrálním pH  koncentrace enzymu čím vyšší koncentrace, tím vyšší rychlost reakce  koncentrace substrátu čím více substrátu, tím rychleji reakce probíhá MALÁ AKTIVITA DENATURACE OPTIMUM 10°C 40°C 50°C 60°C S S S S S S E MALÁ AKTIVITA E E E

18 Zymogen zymogen = proenzym jedná se o neaktivní formu enzymu  v trávící soustavě se nachází zymogeny aktivované pankreatickou lipázou  v krevní plazmě se nachází globulární fibrinogen, který se mění na vláknitý fibrin v případě krvácení (působí trombin)  organismus se tak sám brání proti poškození  aktivátory jsou nejčastěji ionty kovů jako Mg 2+ a Zn 2+ FIBRINOGEN TROMBIN FIBRIN

19 Rozdělení enzymů enzymy dělíme do šesti hlavních kategorií  oxidoreduktázy  transferázy  hydrolázy  lyázy  ligázy (syntetázy)  izomerázy pro velké množství enzymů byl vytvořen jejich kompletní seznam, kde jsou enzymy vedeny pod čtyřčíselným kódem EC první číslo zařazuje enzym do jedné z hlavních kategorií

20 Oxidoreduktázy katalyzují přenos elektronů, vodíku (protonů), kyslíku důležité pro proces dýchání a fotosyntézu koenzymy: NAD, NADP, FMN, FAD  tyto koenzymy označujeme přenašeče vodíku (přijímají a odevzdávají jej; jeho přijímáním se ox. a odevzdáním se red.)  přirovnání: luk (děj je energeticky náročný a vodík je možné jakoby „vystřelit“ na místo určení) ASPARTÁT DOŠLO K OXIDACI

21 Transferázy přenášejí různé funkční skupiny koenzymy:  ATP – přenáší fosfátové skupiny  koenzym A – vnáší acetyl (zbytek od CH 3 COOH) do Krebsova cyklu DOŠLO K PŘENOSU AMINOSKUPINY

22 Hydrolázy katalyzují hydrolytické štěpení substrátu (tzn. štěpení za účasti vody) jejich kofaktorem nejsou často koenzymy, ale kovové ionty H2OH2O DOŠLO K ROZŠTĚPENÍ VAZBY ZA ÚČASTI VODY

23 Lyázy katalyzují štěpení nehydrolytické (bez účasti vody) jejich součástí jsou často koenzymy transferáz NEHYDROLYTICKÉ ŠTĚPENÍ

24 Ligázy (syntetázy) katalyzují syntézu jednoduchých molekul na složitější za spotřeby ATP  např. Ac-Co-A-syntatáza často obsahují koenzymy transferáz

25 Izomerázy katalyzují reakce uvnitř molekuly jednoho substrátu  přesouvají tak atomy (skupiny) z jednoho atomu uhlíku na druhý většinou neobsahují koenzymy DOŠLO K „PROHOZENÍ“ SKUPIN NA CHIRÁLNÍM UHLÍKU

26 Katalytické jedy látky, které způsobují poškození enzymů poškození může být dvou typů:  reversibilní (vratné) – katalytický jed se naváže a je možné jej jistými cestami opět z enzymu odstranit  irreversibilní (nevratné) – katalytický jed se naváže a již jej není možné odstranit, enzym je nevratně poškozený katalytické jedy se naváží na enzym a znemožní navázání substrátu (nekompetitivní inhibice) katalytickými jedy jsou ionty těžkých kovů jako Pb 2+, či Cd 2+ nebo i další látky (např. alkohol) METHANOL Pb 2+ Cd 2+

27 Michaelisova konstanta

28 Opakování

29


Stáhnout ppt "Enzymy © Jan Novák 2007. Osnova Charakteristika Podmínky působení Druhy enzymů Proenzym (zymogen) Specifita enzymů Rozdělení enzymů Princip fungování."

Podobné prezentace


Reklamy Google