Prezentace se nahrává, počkejte prosím

Prezentace se nahrává, počkejte prosím

1 Bílkoviny SOŠO a SOUŘ v Moravském Krumlově. 2 Aminokyseliny v bílkovinách Aminokyseliny s alifatickým postranním řetězcem Aminokyseliny s alifatickým.

Podobné prezentace


Prezentace na téma: "1 Bílkoviny SOŠO a SOUŘ v Moravském Krumlově. 2 Aminokyseliny v bílkovinách Aminokyseliny s alifatickým postranním řetězcem Aminokyseliny s alifatickým."— Transkript prezentace:

1 1 Bílkoviny SOŠO a SOUŘ v Moravském Krumlově

2 2 Aminokyseliny v bílkovinách Aminokyseliny s alifatickým postranním řetězcem Aminokyseliny s alifatickým postranním řetězcem Glycin Gly (G) Glycin Gly (G) Glycin Alanin Ala (A) Alanin Ala (A) Alanin Valin Val (V) Valin Val (V) Valin Leucin Leu (L) Leucin Leu (L) Leucin Isoleucin Ile (I) Isoleucin Ile (I) Isoleucin S karboxylovou nebo amidovou skupinou na postranním řetězci (kyselé skupiny) S karboxylovou nebo amidovou skupinou na postranním řetězci (kyselé skupiny) Kyselina asparagová Asp (D) Kyselina asparagová Asp (D) Kyselina asparagová Kyselina asparagová Asparagin Asn (N) Asparagin Asn (N) Asparagin Kyselina glutamová Glu (E) Kyselina glutamová Glu (E) Kyselina glutamová Kyselina glutamová Glutamin Gln (Q) Glutamin Gln (Q) Glutamin S aminovou skupinou na postranním řetězci (bazické skupiny) S aminovou skupinou na postranním řetězci (bazické skupiny) Arginin Arg (R) Arginin Arg (R) Arginin Lysin Lys (K) Lysin Lys (K) Lysin S aromatickým jádrem a/nebo hydroxylovou skupinou na postranním řetězci S aromatickým jádrem a/nebo hydroxylovou skupinou na postranním řetězci Histidin His (H) Histidin His (H) Histidin Fenylalanin Phe (F) Fenylalanin Phe (F) Fenylalanin Serin Ser (S) Serin Ser (S) Serin Threonin Thr (T) Threonin Thr (T) Threonin Tyrozin Tyr (Y) Tyrozin Tyr (Y) Tyrozin Tryptofan Trp (W) Tryptofan Trp (W) Tryptofan Se sírou v postranním řetězci Se sírou v postranním řetězci Methionin Met (M) Methionin Met (M) Methionin Cystein Cys (C) Cystein Cys (C) Cystein Iminokyseliny Iminokyseliny Prolin Pro (P) Prolin Pro (P) Prolin Struktury a podrobnosti na

3 3 Esenciální aminokyseliny Živočichové je nejsou schopni syntetizovat, jejich nedostatek vede k závažným onemocněním a/nebo vývojovým poruchám Živočichové je nejsou schopni syntetizovat, jejich nedostatek vede k závažným onemocněním a/nebo vývojovým poruchám Bílkoviny rozlišujeme na Plnohodnotné – většinou živočišné – obsahují všechny esenciální aminokyseliny Plnohodnotné – většinou živočišné – obsahují všechny esenciální aminokyseliny Neplnohodnotné – většinou rostlinné – některé esenciální aminokyseliny chybí Neplnohodnotné – většinou rostlinné – některé esenciální aminokyseliny chybí Zdroje některých esenciálních aminokyselin Hovězí maso fenylalanin (nebo tyrosin) Hovězí maso fenylalanin (nebo tyrosin) Kravské mléko methionin (nebo cystein) Kravské mléko methionin (nebo cystein) Pšenice lysin Rýže lysin Kukuřice lysin a tryptofan Luštěniny methionin (nebo cystein)

4 4 Struktura bílkovin Primární – pořadí aminokyselin spojených peptidovou vazbou Primární – pořadí aminokyselin spojených peptidovou vazbou (Př.: PEPATADYNENI) Prolin-kys. glutamová-prolin-alanin-threonin-alanin-kys. asparágová-tyrozin- asparagin-kys. glutamová-asparagin-isoleucin

5 5  – sheet (skládaný list)  – sheet (skládaný list) (5.4.08) Sekundární – vodíkové můstky mezi charakteristickými skupinami peptidové vazby Sekundární – vodíkové můstky mezi charakteristickými skupinami peptidové vazby určují místní prostorové uspořádání určují místní prostorové uspořádání  – helix (šroubovice)  – helix (šroubovice)

6 6 Terciární – celkové uspořádání molekuly, je určováno disulfidickými můstky, hydrofobními interakcemi apod. Terciární – celkové uspořádání molekuly, je určováno disulfidickými můstky, hydrofobními interakcemi apod.

7 7 Funkce bílkovin v organismu Velké množství funkcí Velké množství funkcí – stavební látky – (makro) např. kolagen – transportní – např. hemoglobin – řídící funkce – enzymy, hormony (stopová množství) – obranné funkce – např. imunoglubulin, fibrin – zajišťující pohyb – např. aktin, myosin

8 8 Denaturace bílkovin Def.: nevratná změna (terciární) struktury - mizí biologická aktivita bílkoviny. Způsoby denaturace: Fyzikální: - změna teploty - ultrazvuk - různé druhy záření Chemické: - vysoké pH - nízké pH - močovina, detergenty, nepolární rozpouštědla apod. - soli těžkých kovů (Pb, Cd…) - oxidační činidla

9 9 Pokud není uvedeno jinak, zdroj


Stáhnout ppt "1 Bílkoviny SOŠO a SOUŘ v Moravském Krumlově. 2 Aminokyseliny v bílkovinách Aminokyseliny s alifatickým postranním řetězcem Aminokyseliny s alifatickým."

Podobné prezentace


Reklamy Google