AMINOKYSELINY VÝSKYT: - z biologických systémů bylo izolováno více než 300 různých aminokyselin - z nich 20 (21-selenocystein, 22-pyrolyzin) tvoří základní stavební složky proteinů a označují se jako standardní = kódované = proteinogenní STRUKTURA:

ve fyziologickém rozmezí pH dochází k deprotonaci –COOH skupiny a protonaci -HN2 skupiny  molekuly aminokyselin tak získávají dipolární charakter  v závislosti na pH se mohou chovat jako kyseliny resp. zásady-takovéto látky nazýváme amfoterní = amfolyty (amfoterní elektrolyty)

 celkový náboj aminokyseliny závisí na pH (protonové koncentraci okolního prostředí) je-li výsledný náboj nulový, je amfolyt ve formě amfiontu = dipolárního iontu a neputuje v elektrickém poli hodnota pH prostředí, při níž k tvorbě amfiontu dochází se nazývá izoelektrický bod pI hodnota pH prostředí, při kterém má molekula celkový elektrický náboj roven nule se nazývá izoelektrický bod pI

FYZIKÁLNÍ VLASTNOSTI AMINOKYSELIN jsou typické pro iontové sloučeniny bod tání je 300 °C většinou dobře rozpustné v polárních rozpouštědlech nerozpustné v nepolárních rozpouštědlech rozpustné ve zředěných kyselinách a roztocích hydroxidů, přičemž se tvoří jejich soli všechny přírodní AA jsou bezbarvé a krystalické látky chuti jsou většinou sladké, pouze některé bez chuti (glutamát sodný se pro svou masovou vůni používá v různých dochucujících přípravcích- Maggi, Glutasol)

OPTICKÁ AKTIVITA AMINOKYSELIN C - 4 různé substituenty  chirální uhlík (chirálně substituovaný uhlík) - tvoří centrum asymetrie = chirality - přítomnost chirálního centra způsobuje, že všechny aminokyseliny (s výjimkou glycinu) jsou opticky aktivní, to znamená, že stáčejí rovinu polarizovaného světla

[]D25 = /dc Index 25 = teplota D = monochromatické světlo (D čára sodíkového spektra 589 nm)  = naměřená rotace ve stupních d = optická dráha /dm/ c = koncentrace látky /g/ml/ Míru optické aktivity kvantitativně vyjadřuje specifická otáčivost []D25 = /dc Směr otáčení roviny polarizovaného světla se zjišťuje polarimetrem

Cahn-Ingold-Prelogova konvence Zjištěním specifické otáčivosti nelze zjistit skutečnou (absolutní) konfiguraci, neboli prostorové uspořádání skupin kolem chirálního centra, proto se pro popis absolutní konfigurace užívá: a) Cahn-Ingold-Prelogovy konvence b) Fischerových vzorců Cahn-Ingold-Prelogova konvence označuje látku (aminokyselinu) podle polohy substituentů na centru chirality jako R resp. S - je-li posloupnost substituentů souhlasná se směrem otáčení hodinových ručiček, jde o konfiguraci R - není-li souhlasná jde o konfiguraci S podle této konvence se v proteinech vyskytují pouze (S)-aminokyseliny s výjimkou ( R )- cysteinu

Fischerův systém rozlišujeme dvě enantiomerní konfigurace (aminokyselin), které se označují L resp.D (enantiomery=molekuly téže látky, které jsou navzájem nepřekrývajícími se zrcadlovými obrazy) o konfiguraci L resp. D rozhodneme srovnáním umístění skupin kolem chirálního centra s L resp. D-glyceraldehydem všechny kódované aminokyseliny jsou L-aminokyseliny

NÁZVOSLOVÍ AMINOKYSELIN Triviální názvy: mají koncovku –in, jsou odvozeny: a) z názvu zdroje, z něhož byly poprvé izolovány (tyrosin – tyros = řecky sýr, asparagin – asparagus = latinsky chřest) b) z výrazné vlastnosti (glycin – glykýs = řecky sladký) název zbytku aminokyseliny –NH-CH ( R ) CO- , který je stavební jednotkou peptidů a bílkovin má koncovku –yl Třípísmenné symboly = třípísmenný kód užívá se ke zkrácenému zápisu struktur peptidů a bílkovin tvoří ho většinou první tři písmena triviálního názvu aminokyseliny Jednopísmenné symboly = jednopísmenný kód zápis dlouhých sekvencí kódovaných aminokyselin v bílkovinách porovnávání aminokyselinových sekvencí příbuzných proteinů

KLASIFIKACE A PŘEHLED AMINOKYSELIN proteinogenní aminokyseliny se třídí podle polarity postranního řetězce do 4 skupin: 1) aminokyseliny s nepolárním zbytkem = nepolární aminokyseliny 2) aminokyseliny s polárním zbytkem = polární aminokyseliny 3) aminokyseliny s kyselým zbytkem = kyselé aminokyseliny 4) aminokyseliny se zásaditým zbytkem = zásadité aa (někdy 3 + 4 = aminokyseliny s odštěpitelným protonem)

Přehled standardních (proteinogenních) aminokyselin

PŘÍPRAVA AMINOKYSELIN syntetická- vede k racemickým směsím  pro biochemii nemá význam, významná z pohledu organické chemie úplnou hydrolýzou proteinů, která spočívá v rozevření peptidových vazeb a provádí se v prostředí: 1) kyselém = kyselá hydrolýza - 6M HCl 2) alkalickém = alkalická hydrolýza - 5M NaOH nebo Ba(OH)2 3) enzymatická hydrolýza - užívá se : subtilizin (EC 3.4.21.14), papain (EC 3.4.22.2), pepsin, chymotrypsin, trypsin (40°C) poté zpravidla následuje dělení (separace) aminokyselin

DĚLENÍ (SEPARACE) AMINOKYSELIN chromatografie = fyzikálně-chemická separační metoda, při které se složky dělené směsi nanáší na stacionární fázi, kterou protéká mobilní fáze rozdílná afinita složek  dělené směsi k stacionární fázi (ovlivněná protékající mobilní fází) má za následek, že jednotlivé složky směsi aminokyselin jsou strhávány mobilní fází různou rychlostí a tak se rozdělují

Papírová chromatografie (Archer Martin, Richard Synge, 1941) po detekci se zjišťuje tzv. pohyblivost vztažena k čelu rozpouštědla Rf

Jednorozměrná papírová chromatografie Dvourozměrná papírová chromatografie

Iontovýměnná chromatografie = ch. na měničích iontů = iontovýměnná ch Iontovýměnná chromatografie = ch. na měničích iontů = iontovýměnná ch. aminokyselin iontoměniče jsou syntetické pryskyřice, které mají: a)kyselé funkční skupiny= katexy b)bazické funkční skupiny= anexy používají se katexy obsahující sulfoskupiny –SO3H (polystyrenová pryskyřice)