Enzymy 15. října 2013 VY_32_INOVACE_130311 Autorem materiálu a všech jeho částí, není-li uvedeno jinak, je Mgr.Alexandra Hoňková. Slezské gymnázium, Opava, příspěvková organizace. Vzdělávací materiál byl vytvořen v rámci OP VK 1.5 – EU peníze středním školám.

[1] Enzymy Historie L.Pasteur - všiml si, že pouze živé čerstvé kvasinky jsou schopny štěpit cukr na alkohol V této době však byly označovány jako fermenty – fermentace 1877 - německý fyziolog W.Künhe – poprvé použil slovo enzym – z „enzymé“ – v kvásku Eduard Buchner - pro kvašení cukru stačí jen kvasinkový extrakt – „zymáza“ → Nobelova cena za chemii - stalo se zvykem, že enzymy jsou pojmenovány podle toho, jakou reakci katalyzují – koncovka - áza

Enzymy jednoduché, či složené bílkoviny, s katalytickou aktivitou určují povahu i rychlost chemických reakcí řídí většinu biochemických procesů v těle organismů věda – enzymologie jsou výrazně specifické – přeměňují jeden nebo několik málo substrátů [2] Stavba: Apoenzym – bílkovinná část, spolu s prostetickou skupinou tvoří aktivní - holoenzym Kofaktor: a) koenzym b) prostetická skupina

tvořenná proteinogenními aminokyselinami od 62 – 2500 AMK další nebílkovinné součásti enzymů – cukerné složky, nebo ionty kovů – metaloenzymy – např. alkoholdehydrogenáza Bílkovinná složka: tvořenná proteinogenními aminokyselinami od 62 – 2500 AMK většina enzymů tvoří mnohem větší než látky, jejichž přeměnu katalyzují [3] na aktivitě se podílí většinou 3-4 AMK toto se označuje jako aktivní místo

nebílkovinné molekuly, které pro svou funkci potřebuje asi 60 % enzymů Kofaktory nebílkovinné molekuly, které pro svou funkci potřebuje asi 60 % enzymů umožňují přenos atomů, nebo elektronů v při enzymatické reakci a) prostetická skupina b) koenzym aktivní místo [4]

Vlastnosti: řídí všechny biochemické reakce jsou na pomezí heterogenní a homogenní katalýzy – spíše heterogenní – rozpuštěné ve vodě vysoce výkonné – rychlost – 108 – 1014 x vyšší, něž u nekatalyzovaných reakcí předčí jsou rychlostí o několik řádů i běžné katalyzátory reakce s E se dají uskutečnit za mnohem nižších teplot, atmosf. tlaku a fyziologickém pH velmi specifické dají se regulovat – v alosterickém centru – např. útlumem syntézy daného proteinu

Katalýza: [5] [6]

Katalýza: [7]

Použité zdroje: [1]NOBEL FOUDATION.[cit.2013-15-10] Dostupný pod licencí Public domain http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Eduardbuchner.jpg [2]LABRADOR2.[cit.2013-15-10] Dostupný pod licencí Public domain http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Carbonic_anhydrase.png [3]JAG123.[cit.2013-15-10] Dostupný pod licencí Public domain http://commons.wikimedia.org/wiki/File:AlcoholDehydrogenase-1A4U.png [4][cit.2013-15-10] Dostupný pod licencí Public domain http://canov.jergym.cz/alkaloid/prirlatk/e.html [5]FVASCONCELLOS.[cit.2013-15-10] Dostupný pod licencí Public domain http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Induced_fit_diagram.svg [6][cit.2013-15-10] Dostupný pod licencí Public domain http://www.sanbien.com/index.php?menu=enz [7][cit.2013-15-10] Dostupný pod licencí Public domain http://www.sanbien.com/index.php?menu=enz [8] BENEŠOVÁ, Marie a Hana SATRAPOVÁ. Odmaturuj z chemie. první-dotisk. Brno: Didaktis, 2002. ISBN 80-86285-56-1.