A MINOKYSELINY, PEPTIDY, BÍLKOVINY – STRUKTURA, VLASTNOSTI Mgr. Jaroslav Najbert

Gymnázium a Jazyková škola s právem státní jazykové zkoušky Svitavy Název školy Gymnázium a Jazyková škola s právem státní jazykové zkoušky Svitavy Adresa školy Sokolovská 1638 IČO Operační program Operační program Vzdělávání pro konkurenceschopnost Registrační číslo CZ.1.07/1.1.28/ Označení vzdělávacího materiálu K_INOVACE_1.CH.36 Vzdělávací oblast Člověk a příroda Vzdělávací obor Chemie Tematický okruh Přírodní látky Zhotoveno červenec, srpen 2012 Ročník Vyšší stupeň osmiletého gymnázia a čtyřleté gymnázium (RVP – G) Anotace Materiál je určen jako studijní v předmětu biochemie, který integruje vzdělávací obory biologie a chemie. Je zaměřen na obecnou charakteristiku, fyzikální a chemické vlastnosti uvedené skupiny látek. Předpokládá zvládnutí učiva obecné chemie, reakčních mechanismů a základy optiky.

Obecná charakteristika Dusíkaté substituční deriváty karboxylových kyselin, obsahují skupinu NH 2. Tvoří homologickou řadu aminokyseliny – peptidy – bílkoviny podle počtu aminokyselin, které molekulu tvoří. aminokyselinypeptidybílkoviny aminokyselin > 100 aminokyselin dipeptidtripeptid polypeptidy 11 – 100 aminokyselin olygopeptidy 2 – 10 aminokyselin tetrapeptid…..

Obecná charakteristika Z asi 100 známých aminokyselin má 20 (21,22)* význam jako stavební součást peptidů a proteinů. Z hlediska struktury až na výjimky patří do alfa aminokyselin s příslušností k L řadě** L – řada D – řada

Fyzikální vlastnosti Optická aktivita – má-li aminokyselina asymetrický uhlík (chirální), stáčí rovinu polarizace polarizovaného světla. Vznikají tak optické izomery. * *

Acidobazické vlastnosti Obě charakteristické skupiny aminokyselin jsou schopné disociace, tvoří konjugovaný pár: V metabolických dějích se tak tyto látky nevyskytují ve formě bez náboje

Acidobazické vlastnosti Forma s kladným a záporným nábojem – amfion – při určité hodnotě pH (isoelektrický bod), je pro každou aminokyselinu charakteristický, závisí na počtu charakteristických skupin. Je-li aminokyselina ve formě amfionu, nepohybuje se v elektrickém poli. Forma kationtu – při pH nižším, než je v isoelektrickém bodě. Pohyb směrem ke katodě. Forma aniontu – při pH vyšším, než je v isoelektrickém bodě. Pohyb směrem k anodě. Pohyb v elektrickém poli (polárním rozpouštědle) je využíván při analytickém důkazu, respektive při izolaci aminokyselin, peptidů a bílkovin.

Chemické vlastnosti Peptidická vazba – reakce aminoskupiny jedné aminokyseliny s karboxylovou skupinou druhé aminokyseliny – vede ke vzniku peptidů a bílkovin + H2OH2O Po proběhnutí reakce jsou k dispozici pro další peptidickou vazbu obě charakteristické skupiny.

Chemické vlastnosti Transaminace - metabolická reakce, při které je aminoskupina jedné aminokyseliny přenesena na 2-oxokyselinu za vzniku nové aminokyseliny. Z původní aminokyseliny se stává oxokyselina. Reakce jsou katalyzovány aminotransferázami. + + glutamát + oxalacetát 2-oxoglutarát + aspartát + + Transaminace je charakteristická pro neesenciální aminokyseliny a je obvykle prvním krokem oxidativní deaminace

Chemické vlastnosti Deaminace – metabolická reakce, při níž aminokyseliny vstupují do katabolického odbourávání. Vzniklý amoniak musí být detoxikován v ornithinovém cyklu, oxokyselina obvykle oxidativně odbourána v citrátovém cyklu, případně využita ke glukoneogenezi (glukoplastické aminokyseliny). aminokyselina iminokyselina oxokyselina

Chemické vlastnosti Ornithinový cyklus – slouží k odbourávání dusíku (amoniak) z těla pomocí ve vodě rozpustné močoviny. Odbourávaný amoniak pochází především z aminokyselin, zanedbatelné množství z dusíkatých heterocyklů – probíhá v játrech. NH 3 +HCO ATPkarbamoylfosfát ornithin citrullin fumarát malát oxalacetát aspartát ATP arginosukcinát arginát močovina

Chemické vlastnosti Modifikace postranního řetězce – změna chemického složení nebo struktury postranního řetězce Dekarboxylace – odstranění COOH skupiny, vede ke vzniku biogenních aminů seringlycin +

Primární struktura Primární struktura – pořadí aminokyselin v peptidovém řetězci. Dohodou pořadí zapisováno od N-konce k C-konci. Určuje chemické vlastnosti a vyšší struktury.

Primární struktura

Sekundární struktura – alfa helix Soubor:H%C3%A9lice_Alpha.svg Alfa-helix má tvar pravotočivé šroubovice, při pohledu shora tvoří šroubovici bílkovinná kostra, zatímco aminokyselinové zbytky směřují ven. Mezi jednotlivými patry šroubovice vznikají vodíkové můstky (a to konkrétně mezi C=O skupinou a N–H skupinou o čtyři aminokyseliny dál). Typickými aminokyselinami vyskytujícími se v alfa-helixu je zejména alanin, kyselina glutamová, leucin a methionin

Sekundární struktura – beta skládaný list Skládá se z několika aminokyselinových řetězců (peptidů), které jsou uspořádány vzájemně rovnoběžně a dochází mezi nimi ke vzniku vodíkových můstků (konkrétně mezi C=O skupinou a N–H skupinou. Paralelní skládaný Antiparalelní skládaný

Denaturace Ztráta sekundární struktury, vede ke ztrátě funkce. Může být reverzibilní nebo ireverzibilní. Teplota – u enzymů vede ke ztrátě funkce už teplota nad 43°C, termofylní – snesou i nad 100°C pH – změna pH ovlivňuje iontovou stabilitu – vnitřní prostředí ≤7,28;7,42≥, trávicí trakt výrazně nižší. Detergenty – interakce s charakteristickými skupinami v postranních řetězcích Ionty – kationty i anionty – vysolení z roztoku ve formě sraženiny Mechanická energie – šlehání bílku Elektromagnetické záření

Terciární struktura Uspořádání jednotlivých sekundárních struktur v prostoru, vzniká mezi postranními řetězci aminokyselin. Je stabilizována: Vodíkovými můstky Elektrostatickými interakcemi Hydrofobními interakcemi Disulfidovými můstky cysteinů Podle terciární struktury rozlišujeme Globulární - kulovité Fibrilární - vláknité Soubor:3D_protein.jpg

Kvarterní struktura Struktura oligomeru tvořeného asociací 2 nebo více polypeptidových řetězců, tzv. podjednotek. Stabilizována nekovalentními interakcemi.

Procvičení - rozpustnost Vyber správná tvrzení Aminokyseliny jsou rozpustné ve vodě, protože mají polární charakter Aminokyseliny nejsou rozpustné ve vodě, protože nemají polární charakter Aminokyseliny jsou rozpustné v nepolárních rozpouštědlech, protože mají polární charakter Aminokyseliny nejsou rozpustné v nepolárních rozpouštědlech, protože mají polární charakter ☺ ☺  

Procvičení – acidobazické vlastnosti V tabulce jsou uvedeny hodnoty isoelektrických bodů. Pokuste se vysvětlit, proč mají aminokyseliny právě tuto hodnotu.

Procvičení – peptidická vazba Které ze schémat vystihuje peptidickou vazbu    ☺

Gymnázium a Jazyková škola s právem státní jazykové zkoušky Svitavy Materiál je určen pro bezplatné používání pro potřeby výuky a vzdělávání na všech typech škol a školských zařízeních. Jakékoliv další využití podléhá autorskému zákonu. Zdroje a použitá literatura 1. PACÁK, Josef. Stručné základy organické chemie. 1. vydání. Praha: SNTL-Nakladatelství technické literatury, Řada chem. literatury. 2. JAN MUSIL. Biochemie v obrazech a schématech. II., zcela přepracované vydání. Praha: Avicenum, Fotografie a vzorce z vlastní databáze autora. Vytvořeny programy ACD FREE 12, Snagit 4. MURRAY, Robert K. Harperova biochemie. 23. vyd. Jinočany: H H, 2002, ix, [3], 872 s. ISBN Aminokyselina. In: Wikipedia: the free encyclopedia [online]. San Francisco (CA): Wikimedia Foundation, [cit ]. Dostupné z:

Gymnázium a Jazyková škola s právem státní jazykové zkoušky Svitavy Materiál je určen pro bezplatné používání pro potřeby výuky a vzdělávání na všech typech škol a školských zařízeních. Jakékoliv další využití podléhá autorskému zákonu. Zdroje a použitá literatura 6.Peptid. In: Wikipedia: the free encyclopedia [online]. San Francisco (CA): Wikimedia Foundation, [cit ]. Dostupné z: 7. Bílkovina. In: Wikipedia: the free encyclopedia [online]. San Francisco (CA): Wikimedia Foundation, [cit ]. Dostupné z: