Aminokyseliny a bílkoviny

Prezentace na téma: "Aminokyseliny a bílkoviny"— Transkript prezentace:

1 Aminokyseliny a bílkoviny

2

3 Peptidová vazba Aminokyselina Aminokyselina Peptidová vazba

4 Peptidová vazba

5 Peptidová vazba spojuje aminokyseliny do řetězců bílkovin

6 Aminokyseliny se kladně nabitým polárním postranním řetězcem
(se zásaditým postranním řetězcem; zásaditým = tj. vážícím vodíkové ionty)

7 Aminokyseliny se záporně nabitým polárním postranním řetězcem
(s kyselým postranním řetězcem)

8 Aminokyseliny s nenabitým polárním postranním řetězcem

9 Aminokyseliny s nepolárním postranním řetězcem

10 Polární a nepolární postranní řetězce kolem peptidové páteře bílkovin

11 Iontové, vodíkové a van der Waalsovy vazby určují 3D strukturu bílkoviny

12 Ve vodném prostředí polární postranní řetězce bílkoviny vytvářejí vodíkové můstky s vodou, nepolární (hydrofóbní) postranní řetězce jsou uvnitř „sbalené“ bílkoviny

13

14 Priony Jedna molekula bílkoviny může při přiblížení ovlivnit prostorové uspořádání druhé molekuly. Příkladem kdy to může vést k patologickým důsledkům jsou priony.

15 Jednou z typických 3D struktur v bílkovinách jsou šroubovnicové struktury:
tzv. alfa-šroubovnice Alfa.helix Animace: 5,54 MB

16 Druhou z typických 3D struktur v bílkovinách jsou skládané páskové struktury:
tzv. beta-pásky Beta –skládaný list Animace: 3,83 MB

17 Kostrový model 3D uspořádání

18 Stužkový model znázornění 3D uspořádání

19 Drátový model znázornění 3D uspořádání

20 Struktura bílkovin v proteinové databázi
3D struktura bílkovin spolu s jejich vzájemnou interakcí umožňuje realizaci nejrůznějších funkcí („nanostroje“) Animace: 0,98 MB Tzv. kalotový (kuličkový) model znázornění 3D uspořádání Struktura bílkovin v proteinové databázi Animace: 7,42 MB

21 Figure 2-9 (1 of 6)

22 Figure 2-9 (2 of 6)

23

24

25

26

27 Proteiny

28 Protein Interactions Soluble and insoluble Binding Selectivity
Specificity Affinity

29 Selective Binding: Induced-Fit Model
The induced-fit model of protein-ligand binding Figure 2-16

30 Factors that Affect Affinity
Isoforms Activation Cofactors Lysis Figure 2-18

31 Modulators Alter Binding or Activity

32 Competitive Inhibition
Figure 2-19

33 Allosteric Modulation
Figure 2-20a

34 Allosteric Modulation
Figure 2-20b

35 Physical Regulators Temperature pH Concentration of protein
Concentration of ligand

36 Summary Atoms in review Four types of chemical bonds
Four kinds of biomolecules Aqueous solutions and pH Proteins in focus Vodíkové ionty