Výukový materiál zpracován v rámci projektu EU peníze školám Registrační číslo projektu: III/2VY_32_inovace_212

Enzymová katalýza, aktivní místo, enzymová aktivita, proenzym, zymogen Jméno autora: Mgr. Bartošíková Hana Třída/ročník: 3. (7.) Datum vytvoření: 21. 2. 2013 Vzdělávací oblast: Člověk a příroda Tematická oblast: Přírodní látky Předmět: Chemie Výstižný popis způsobu využití, případně metodické pokyny: Enzymy Klíčová slova: Enzymová katalýza, aktivní místo, enzymová aktivita, proenzym, zymogen Druh učebního materiálu: prezentace

Přírodní látky Enzymy – 3. část

Enzymová katalýza S +E ES EP E+ P ENZYMY SNIŽUJÍ AKTIVAČNÍ ENERGII! Obr. 1: enzymová katalýza ENZYMY SNIŽUJÍ AKTIVAČNÍ ENERGII!

Aktivní místo Za substrátovou specifitu enzymu odpovídá apoenzym Část apoenzymu, na kterou se substrát váže se nazývá AKTIVNÍ MÍSTO Substrát se do aktivního místa váže prostřednictvím van der Waalsových sil, elektrostatických sil a vodíkových můstků

Mechanismus enzymové katalýzy Hypotéza zámku a klíče (Fischer) Enzymy mají předem vytvořená vazebná místa, která jsou svým tvarem komplementární k substrátu Obr. 2: enzymový mechanismus

Mechanismus enzymové katalýzy Hypotéza indukovaného přizpůsobení enzym mění svůj tvar v reakci na navázání substrátu Obr. 3: model indukovaného přizpůsobení

Enzymová aktivita Rychlost katalyzované reakce Jednotkou je katal 1 katal vyjadřuje množství enzymu, které způsobí přeměnu jednoho molu substrátu za jednu sekundu Běžně se používá kat, nkat Může být ovlivněna teplotou, pH, aktivátory, inhibitory

Vliv teploty na enzymovou aktivitu Rychlost všech reakcí vzrůstá s rostoucí teplotou van´t Hoffovo pravidlo – při vzrůstu teploty o 10 °C se zvyšuje reakční rychlost 2 - 4x Enzymy jsou však bílkoviny  při překročení kritické teploty dojde k denaturaci Většina enzymů ztrácí aktivitu kolem 55 – 60 °C Výjimkou jsou termofilní bakterie

Vliv pH na enzymovou aktivitu Enzymy jsou citlivé na změny pH Jsou aktivní pouze v úzké oblasti pH – pH optimum Většina enzymů má pH optimum v neutrálním či slabě kyselém prostředí (pH 6 - 7) Pepsin - pH 1,5 – 2,5 Trypsin - pH 7,5 - 10

Vliv aktivátorů na enzymovou aktivitu Řada enzymů je produkována v neaktivní formě (proenzym, zymogen) Vlivem aktivátorů dochází k aktivaci Aktivní místo je většinou skryté za krátkým řetězcem peptidu Aktivátor tento peptid odštěpí Př. trypsin je produkován ve formě trypsinogenu Enteropeptidasa tenkého střeva odštěpí hexapeptid Vzniká aktivní trypsin Aktivita některých enzymů závisí na přítomnosti iontů (peptidasa – Mn2+, Co2+, Zn2+)

Použité zdroje Středoškolské učebnice chemie: MAREČEK, Aleš a Jaroslav HONZA. Chemie pro čtyřletá gymnázia: 3. díl. 1. vyd. Olomouc: Nakladatelství Olomouc s. r. o., 2005. ISBN 80-7182-057-1. RŮŽIČKOVÁ, Květoslava a Bohumír KOTLÍK. Chemie II. v kostce. 3. vyd. Havlíčkův Brod: Fragment, 2004. ISBN 80-7200-761-0

Obrázky Obr. č. 1: Magnus Manske. Commons.wikimedia.org: Enzyme catalysis delta delta G.png [online].2010-06-04 [cit. 2013-02-21]. Dostupný pod licencí Creative Commons Uveďte autora-Zachovejte licenci 3.0 Unported na <http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/0a/Enzyme_catalysis_ delta_delta_G.png>. Obr. č. 2: Aehjanke. Commons.wikimedia.org: Enzyme mechanism 1.jpg [online].2011-05-22 [cit. 2013-02-22]. Dostupný pod licencí Creative Commons Uveďte autora-Zachovejte licenci 3.0 Unported na < http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/fc/Enzyme_mechanism_ 1.jpg >. Obr. č. 3: Fvasconcellos. Commons.wikimedia.org: Induced fit diagram.svg [online].2006-11-11 [cit. 2013-02-22]. Dostupný volně na <http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/2/24/Induced_fit_diagra m.svg>.