مقدمه و معرفی کلمه اسید آمینه به ترکیبی اطلاق می شود که دارای عامل اسید و عامل آمین باشد. پروتئین ها پلیمر های اسید آمینه های مختلف هستند. بیست نوع اسید آمینه مختلف وجود دارد که اساس ساختمان همه آنها یکسان است ولی دارای شاخه فرعی یا گروه های متفاوت فرعی هستند. R- CH(NH2)-COOH در مرکز مولکول اسید آمینه اتم کربن به نام کربن آلفا وجود دارد. این اتم از یک طرف به گروه آمین و از یک طرف دیگر به گروه کربوکسیل با پیوند کوالان متصل است. سومین پیوند این کربن همیشه با هیدروژن است و چهارمین پیوند به شاخه های فرعی اتصال دارد. در محلول خنثی گروه کربوکسیل یک پروتون از دست می دهد و گروه آمین یک پروتون به دست می آورد، بنابراین اسیدآمینه در محلول خنثی است ولی دارای مولکول هایی است که دارای دو بار مختلف الکتریکی هستند و به زویتریون معروف هستند. برای نامگذاری اسیدهای آمینه تشکیل دهنده پروتئین ها عامل آمین را با لفظ آمینو ذکر کرده و نام اسید را به آن اضافه میکنیم. مثلاً اسید آلفا آمینوپروپیویک را آلانین می نامند.

تقسیم بندی اسیدهای آمینه 1-آمینو اسیدهای آلیفاتیک خنثی: که در ساختمان آنها یک عامل آمین و یک عامل اسید به کار رفته است مهمترین آنها عبارتند از: گلیسین، آلانین، سرین، ترئونین، والین، لوسین و ایزولوسین. 2- اسید آمینه های گوگرد دار: قسمت R در ساختمان اسید آمینه گوگرد است . سیستئین و متیونین. 3-اسید آمینه های آروماتیک: فنیل آلانین، تیروزین و تریپتوفان. 4-اسید آمینه های اسیدی: یک عامل آمین و دو عامل اسید دارند مثل اسید آسپاراتیک و اسید گلوتامیک.

5-اسید آمینه های قلیایی که دارای دو عامل آمین و یک عامل اسید هستند مثل آرژنین، لیزین، هیدروکسی لیزین و هیستدین. 6-ایمینو اسیدها: عامل آمین در ساختمان حلقه شرکت کرده و به صورت NH در آمده مانند پرولین و هیدروکسی پرولین. در اسیدهای آمینه عامل آمین همیشه به کربن مجاور گروه کربوکسیل وصل است بجز دو اسید آمینه پرولین و هیدروکسی پرولین. خصوصیات حلالیت: تمام اسید های آمینه بجز سیستئین و تیروزین درآب محلول هستند. اسید های آمینه در حلال غیر قطبی نا محلول هستند. تمام اسید های آمینه بجز پرولین و هیدروکسی پرولین در الکل غیر محلول هستند.

خصوصیات نقطه ذوب: خواص آمفوتر: پپتید: یکی دیگر از خواص فیزیکی اسید های آمینه که به ساختمان آنها بستگی دارد بالا بودن نقطه ذوب آنهاست. خواص آمفوتر: هنگامی که اسید های آمینه در آب حل می شود، عامل اسیدی یک پروتون از دست می دهد و عامل آمین یک پروتون به دست می آورد در نتیجه به هر دو به حالت یونیزه در می آیند. اسید های آمینه داراری هر دو گروه کربوکسیل و آمین هستند و بایستی با اسیدها و قلیاها واکنش بدهند. چنین موادی را آمفوتریک می نامند. پپتید: اگر دو مولکول اسید آمینه با از دست دادن یک مولکول آب به یکدیگر پیوند یابند ترکیبی پدید می آید که دارای عامل –CO-NH- است، این عامل را اصطلاحاً پیوند پپتیدی می نامند. در این واکنش عامل اسیدی از یک مولکول آمینو اسید با عامل آمین از مولکول دیگر واکنش می دهد. اگر در ساختمان یک مولکول پپتید فقط دو اسیدآمینه باشد آن را دی پپتید، اگر کمتر از 10 تا باشد آن را الیگو پپتید، اگر بیشتر از 10 تاباشد آن را پلی پپتید و بیشتر از 100 تا را پروتئین می نامیم.

بیو سنتز اسید های آمینه همه اسید های آمینه از حد واسط های گلیکولیز، چرخه کربس و یا مسیر پنتوز فسفات مشتق می شوند.

خانواده بیوسنتزی اسید های آمینه که طبق پیش ساز متابولیک گروه بندی شده اند. α کتوگلوتارات: گلوتامات- گلوتامین- پرولین-آرژنین پیروات: آلانین- والین- لوسین- ایزولوسین فسفوگلیسرات: سرین- گلیسین- سیتئین اگزالواستات: آسپارتات- آسپاراژین- متیونین- ترئونین- لیزین فسفوانولپیروات و اریتروز 4 فسفات: تریپتوفان- فنیل آلانین - تیروزین ریبولوز 5 فسفات: هیستدین اسید آمینه هایی که با رنگ قرمز مشخص شده اند ضروری هستند و تیروزین در پستانداران می تواند از فنیل آلانین مشتق شود.

α کتوگلوتارات به عنوان پیش ساز گلوتامات- گلوتامین- پرولین-آرژنین

بیوسنتز گلوتامین و گلوتامات مسیر بیوسنتزی این دو اسید آمینه ساده است. برای تولید گلوتامین ابتدا گلوتامین سنتاز،NH4 را برای تولید گلوتامین کاتالز می کند. این واکنش در دو مرحله به همراه تولید حد واسط انجام می گیرد. گلوتامات + ATP + گلوتامیل فسفات ADP گلوتامیل فسفات + NH4 گلوتامین + ADP + H + گلوتامات : جمعNH4+ ATP گلوتامین + ADP +Pi + H

گلوتامات در واکنشی که به وسیله گلوتامات سنتاز کاتالیز می شود از گلوتامین ساخته می شود. کتو گلوتارات در حضور گلوتامین به عنوان دهنده نیتروژن در واکنش آمیناسیون احیایی شرکت می کند. +کتوگلوتارات NH4 +NADPH + ATP گلوتامات +NADP + ADP + Pi

بیوسنتز پرولین مشتق حلقوی گلوتامات است. در اولین مرحله گلوتامات با یک ATP توسط آنزیم گلوتامات کیناز واکنش می دهد و در ادامه توسط NADH وNADPH به گلوتامات سمی آلدئید احیا می شود . این ترکیب حد واسط متحمل حلقوی شدن سریع و خود به خودی گشته و با مصرف یک NADPH به پرولین احیا می شود.

بیوسنتز آرژنین آرژنین از گلوتامات از طریق ساخت اورنیتین و چرخه اوره در حیوانات سنتز می شود. اورنیتین می تواند از گلوتامات سمی آلدئید طی واکنش ترانس آمیناسیون ساخته می شود. یک استیل COA به گلوتامات افزوده می شود و در مرحله بعد با مصرف ATP و NADPH به استیل گلوتامات سمی آلدئید و سپس گروه آمینی به آن اضافه می شود و به اورنیتین تبدیل می شود. اورنیتین دو گروه دیگر آمین می گیرد و به آرژنین تبدیل می شود.

سرین و گیلیسین و سیستئین از3- فسفو گلیسرات مشتق می شود

سرین مسیر اصلی تولید سرین در همه موجودات یکسان است. در مرحله اول گروه هیدروکسیل3-فسفوگلیسرات به وسیله یک دهیدروژناز اکسید می شود و 3-فسفوهیدروکسی پیروات تولید می کند. ترانس آمیناسیون گلوتامات منجر به تولید 3-فسفو سرین می شود که به وسیله فسفوسرین سنتاز به سرین تبدیل می شود. سرین سه کربنه پیش ساز گلیسین دو کربنه است و این واکنش به وسیله حذف یک اتم کربن توسط سرین هیدروکسی متیل ترانسفراز انجام می گیرد.

سیستئین گیاهان و باکتریها گوگرد احیا شده لازم را برای ساخت سیستئین از سولفات های محیط تامین می کند. سولفات طی دو مرحله فعال می شود و تولید 3- فسفوآدنوزین5-فسفو سولفات می کند(PAPS) که در یک واکنش احیایی با هشت الکترون به سولفید تبدیل می شود. سپس سولفید در یک مسیر دو مرحله ای در ساختن سیستئین از سرین استفاده می شود.

سه اسید آمینه غیر ضروری و شش اسید آمینه ضروری از اگزالواستات و پیروات سنتز می شوند

آلانین و آسپارتات به ترتیب از پیروات و گلوتامات طی واکنش ترانس آمیناسیون ساخته می شوند. آسپاراژین به وسیله آمید دار شدن آسپارتات سنتز می شود که در این واکنش گلوتامین به عنوان دهنده NH4 می باشد. این ها اسید آمینه های غیر ضروری هستند و مسیر سنتز آنها ساده است و در همه موجودات وجود دارد. متیونین، ترئونین، لیزین، لوسین، ایزولوسین و والین اسید آمینه های ضروری هستند که مسیر بیوسنتز آنها پیچیده است. آسپارتات به متیونین، ترئونین و لیزین تبدیل می شود.ترئونین یکی از پیش سازهای ایزولوسین است. مسیر والین و ایزولوسین دارای چهار آنزیم مشترک است.که در نهایت از پیروات مشتق می شوند. کتوایزووالرات (یک حد واسط در مسیر والین) نقطه شروع مسیر منتهی به سنتز لوسین است.

ترپتوفان ، فنیل آلانین و تیروزین کوریزمات حد واسط کلیدی در ساخت ترپتوفان ، فنیل آلانین و تیروزین می باشد. بیوسنتز این ترکیبات از مسیر شیکیمات می گذرد. این مسیر از اریتروز-4-فسفات تا کوریزمات 7 مرحله دارد. مسیر شیکیمات اهمیت بسیار زیادی داشته و از ترکیبات فسفواینول پیروات با اریتروز-4-فسفات شروع می شود. جلوگیری از ساخت 5-1-اینول پیروویل شیکیمات-3-فسفات(epsps) که یک آنزیم دخیل در ساخت 5- اینول پیروویل شیکیمات است اثر بازدارندگی بر تشکیل کوریزمات دارد. کوریزمات که محصول نهایی این مسیر است، ماده اولیه برای اسید آمینه های معطر و بسیاری از متابولیت های ثانویه است. مرحله 6 به وسیله علف کش گلیفوسیت مهار می شود. در پستانداران چون این مسیر وجو ندارد لذا این علف کش سمیت بسیار پایینی دارد.

شیکیمات در سه مرحله اضافه شدن 3 کربن از فسفوانول پیروات به کوریزمات تبدیل می شود. کوریزمات اولین نقطه شاخه این مسیر است. در این نقطه یک شاخه به تولید تریپتوفان و شاخه دیگر به تولید تیروزین و فنیل آلانین منتهی می شود. در شاخه ترپتوفان ، کوریزمات به آنترانیلات تبدیل می شود. سپس آنترانیلات با prpp متراکم می شود. حلقه اندول ترپتوفان از کربن های حلقه و گروه آمین آنترانیلات به علاوه 2 کربن مشتق از prpp ایجاد می گردد. واکنش نهایی در این توالی به وسیله تریپتوفان سنتاز کاتالیز می شود.این آنزیم دارای دو زیر واحد α و β می باشد. اندول3-گلیسرول فسفات زیر واحد α اندول + گلیسر آلدئید 3-فسفات اندول + سرین زیر واحدβ تریپتوفان + H2O

فنیل آلانین و تیروزین در مسیرهایی با پیچیدگی کمتر از کوریزمات سنتز می شوند. حد واسط عمومی پرفینات نام دارد. مرحله نهایی در هر دو حالت، ترانس آمیناسیون با گلوتامات است.

کتابولیسم 20 مسیر کتابولیک مجتمع شده و به ساخت فقط 6 محصول اصلی منتهی می شود که تمام آنها وارد چرخه اسید سیتریک می شوند.

اسید های آمینه بر اساس محصول نهایی اصلی تجزیه شده خود گروه بندی شده اند. بعضی اسید های آمینه بیش از یک بار آورده شده اند زیرا بخش های مختلف اسکلت کربنی آنها محصولات تجزیه ای مختلفی دارد. بعضی از اسید های آمینه به گلوکز و بعضی به اجسام کتونی تبدیل می شوند. هفت اسید آمینه ای که به طور کامل یا ناقص به استو استیل COA یا استیل COA تبدیل می شوند عبارتند از : فنیل آلانین، تیروزین، ایزولوسین، لوسین، تریپتوفان، ترئونین و لیزین که می توانند به اجسام کتونی تبدیل شوند که به آنها اسید های آمینه کتوژنیک می گویند.

اسید های آمینه ای که به پیروات، αکتوگلوتارات، سوکسینیل COA، فومارات و یا اگزالواستات تجزیه می شوند به گلوکز و گلیکوژن تبدیل می گردد. این اسید های آمینه گلوکوژنیک نام دارند. این تقسیم بندی واضح نیست، 5 اسید آمینه ایزولوسین، فنیل آلانین، تیروزین،ترئونین و تریپتوفان اسید های آمینه کتوژنیک و گلکوژنیک هستند. بسیاری از کوآنزیم های آنزیمی در کاتابولیسم اسید های آمینه نقش مهمی ایفا می کنند. یکی از واکنش های کاتابولیسم اسید آمینه منتقل کردن یک کربن می باشد که معمولا در این واکنش یکی از سه کوفاکتور بیوتین، تتراهیدروفولات و یا S-آدنوزیل متیونین نقش دارند. این کوفاکتورها گروه های یک کربنه را در حالات مختلف اکسیداسیددون انتقال می دهند. بیوتین کربن را در اکسیده ترین حالت خود یعنی CO2 منتقل می کند، تتراهیدروفولات در حالات اکسیداسیددون حد واسط و بعضی اوقات به شکل گروه متیل منتقل می کنند و S-آدنوزیل متیونین گروه های متیل یعنی بیشترین حالت احیا شده را انتقال می دهد.

6 اسید آمینه به پیروات تجزیه می شوند

6 اسید آمینه به پیروات تجزیه می شوند اسکلت کربنی شش اسید آمینه به طورکامل یا بخشی از آن به پیروات تبدیل می گردد سپس پیروات می تواند به استیل COA تبدیل شده و در نهایت از طریق چرخه کربس اکسید شود و به اگزالواستات تبدیل شود. آلانین، گلیسین، سیستئین، سرین، ترئونین و تریپتوفان از این مسیر تجزیه می شوند.آلانین با ترانس آمیناسیون همراه کتوگلوتارات به طور مستقیم پیروات تولید می کند و زنجیره جانبی تریپتوفان شکسته می شود تا تولید آلانین و پیروات کند. سیستئین در دو مرحله به پیروات تبدیل می شود . یکی با حذف اتم سولفور و دیگری با ترانس آمیناسیون سرین به وسیله آنزیم سرین دهیدراتاز به پیروات تبدیل می شود. گلیسین از سه طریق تجزیه می شود که فقط یکی از آنها به پیروات منتهی می شود . گلیسین با اضافه کردن یک گروه هیدروکسی متیل به سرین تبدیل می شود که به کوفاکتور تتراهیدروفولات و پیرودوکسال فسفات نیاز دارد و در نهایت سرین هم از طریق مسیر یاد شده به پیروات تبدیل می شود. ترئونین هم ابتدا به گلیسین تبدیل می شود و گلیسین به سرین و سرین هم به پیروات.

هفت اسید آمینه به استیل COA تبدیل می شوند تریپتوفان، لیزین، فنیل آلانین، تیروزین، لوسین، ایزولوسین و ترئونین به استیل COA یا استواستیل COA تبدیل می شوند.

اسکلت کربنی 5 اسید آمینه گلوتامات، گلوتامین، آرژنین، هیستدین و پرولین به شکل کتوگلوتارات وارد چرخه کربس می شوند. چهار اسید آمینه متیونین، ایزولوسین ، والین و ترئونین توسط مسیری تجزیه می شوند که به سوکسینیل COA ختم می شود. آسپاراژین و آسپارتات به اگزالواستات تجزیه می شود. در کل بعد از برداشت گروه آمین، اسکلت کربنی اسید های آمینه متحمل اکسیداسیددون به ترکیباتی می شوند که می توانند برای اکسیداسیددون به CO2 و H2O وارد چرخه کربس شوند. این مسیر ها به چند کوفاکتور مثل تتراهیدروفولات و بیوتین و S-آدنوزیل متیونین نیاز دارند. برخی اسید های آمینه بسته به محصول نهایی ایجاد شده می توانند به اجسام کتونی و بعضی به گلوکز و بعضی به هردو تبدیل شوند.