پروتئین ها

پروتئین ها پروتئین ها ترکیباتی با عملکردهای بسیار متنوع در بدن موجودات زنده از 20 نوع مختلف آمینواسید ساخته شده اند

آمینواسیدها در ساختمان پروتئین ها شرکت دارند دارای یک گروه آمینی و یک گروه اسیدی هستند دارای یک کربن نامتقارن هستند به صورت دو ایزومر DوL می توانند وجود داشته باشند آمینواسیدهای موجود در بدن موجودات زنده به صورت فرم L هستند (برخی استثناء ها نیز وجود دارند)

آمينواسيد R  NH2 – C – COOH H Neutral pH

آمينواسيد در محیط قلیایی pH [OH- ] R  NH2 – C – COO- + H+ H NH2 – C – COOH [OH- ]

آمينواسيد در محیط اسیدی pH [H+ ] R  NH3+ – C – COOH H NH2 – C – COOH H+

آمینواسیدها (ایزومرهای D وL ( تفاوت آمینواسیدهای مختلف در نوع گروه جانبی آنها است ساختار پایه ای آمینو اسیدها

20 نوع آمینواسیدها A Ala Alanine C Cys Cysteine D Asp Aspartic acid (Aspartate) E Glu Glutamic acid (Glutamate) F Phe Phenylalanine G Gly Glycine H His Histidine I Ile Isoleucine K Lys Lysine L Leu Leucine M Met Methionine N Asn Asparagine P Pro Proline Q Gln Glutamine R Arg Arginine S Ser Serine T Thr Threonine V Val Valine W Trp Tryptophan Y Tyr Tyrosine ©CMBI 2001

20 نوع آمینواسیدها ©CMBI 2001

طبقه بندی آمینواسیدها: غیرقطبی

طبقه بندی آمینواسیدها: قطبی بدون بار

طبقه بندی آمینواسیدها: قطبی با بار مثبت

طبقه بندی آمینواسیدها: قطبی با بار منفی

آمینواسیدها (ایزومرهای D وL (

آمینواسیدها غیرمعمول (مشتق آمینواسیدها) آمینواسیدهای غیر معمول پس از قرار گرفتن در زنجیره پلی پپتیدی در برخی از آمینواسیدها تغیراتی رخ می دهد مثال: هیدروکسی پرولین: در ساختار کلاژن وجود دارد گاما کربوکسی گلوتامات سلنوسیستئین

سیستین چیست؟ سیستین: یک دی مر از ملکول سیستئین است که در اثر اکسید شدن زنجیره جانبی دو ملکول سیستئین و تشکیل یک پیوند کوالان (دی سولفیدی) تشکیل می شود

گلوتاتيون پراكسيداز

آمینواسیدها: (دو قطبی و آمفوتر) آمینو اسیدها جزء یون های دوقطبی طبقه بندی می شوند یون آمونیوم+ یون کربوکسیل آمینو اسیدها جزء ترکیبات آمفوتر هم طبقه بندی می شوند اسید کربوکسیلیک+ باز آمونیوم

تیتراسیون آمینواسیدها: (گلایسین) نقطه ایزوالکتریک (pI) پایان مرحله اول تیتراسیون (از دست دادن پروتون) آغاز مرحله دوم تیتراسیون (از دست دادن پروتون) بار خالص برابر صفر است در محیط الکتروفورز اسیدآمینه بدون حرکت است مقایسه pKaها مرحله اول: CH3COOH 4.75 Glycine-COOH : 2.34اسید قوی تر مرحله دوم: CH3NH3 10.6 Glycine-NH3 : 9.6 اسید قوی تر

تیتراسیون آمینواسیدها: (آمینواسیدهای قطبی باردار) در اثر تیتراسیون آمینواسیدهای قطبی باردار به دلیل اینکه دارای بار الکتریکی بیشتری از گلایسین هستند بنابراین دارای نمودار بزرگتر با تعداد pK بیشتری هستند pKR= pK the R group of amino acid

پپتیدها و پروتئین ها پپتیدها: پلیمر خطی از آمینواسیدها هستند Mono, di, tri, tetra, penta, hexa, hepta, octa, nona, deca پیوند بین دو اسید آمینه را پیوند آمیدی می گویند الیگو پپتید, پلی پپتید, پروتئین هر پلی پپتید دارای دو انتها است: انتهای C و N Residues: به باقیمانده آمینو اسیدها پس از قرار گرفتن در ساختار پلی پپتید برای هر پلی پپتید یک pI خاص وجود دارد

پپتیدها و پروتئین ها تشکیل یک دی پپتید با ایجاد پیوند آمیدی پلی پپتید انتهای C و N

پپتیدها و پروتئین ها تشکیل یک دی پپتید با ایجاد پیوند آمیدی تشکیل یک تری پپتید

پپتیدها و پروتئین ها(رزونانس)

ساختارهای مختلف پپتیدی ساختمان اولیه ساختمان ثانویه ساختمان سوم ساختمان چهارم بیشتر از یک زنجیره پلی پپتیدی دارند تنها یک زنجیره پلی پپتیدی دارند

مثال هایی از پروتئین ها نام پروتئین وزن ملکولی (دالتون) تعداد Residue تعداد زنجیر پلی پپتیدی

ساختمان ثانویه مارپیچ آلفا صفحه بتا موازی غیرموازی alpha-helix beta-sheet انتهای N انتهای C موازی انتهای C انتهای N انتهای C انتهای N غیرموازی انتهای N انتهای C

ساختمان ثانویه alpha-helix مارپیچ آلفا

ماشین زندگی NH2-Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu- Lys-Ser-Ala-Val-Thr-Ala-Leu-Trp- Gly-Lys-Val-Asn-Val-Asp-Glu-Val- Gly-Gly-Glu-…..

اعمال انجام شده توسط ملکول میوگلوبین ذخیره اکسیژن در بافتها، مخصوصاً عضلات اسکلتی از یک زنجیره پلی پپتیدی منفرد تشکیل شده است، دارای ساختمان دوم و سوم می باشد و دارای یک گروه هم می باشد

هموگلوبین (انتقال اکسیژن) چرا میوگلوبین به عنوان ناقل اکسیژن از ریه به بافتها استفاده نمی شود؟ 90 20 100 درصد اشباع میوگلوبین از اکسیژن درصد اشباع هموگلوبین از اکسیژن

اعمال انجام شده توس ملکول هموگلوبین 1- هموگلوبین برخلاف میوگلوبین یک تترامر است 2- منومرهای هموگلوبین با اسامی آلفا، بتا، گاما، دلتا، S و ... نامگذاری شده است 3- منومرهای آلفا و بتا شباهت زیادی به هم دارند ولی با سایر زیرواحدها شباهت کمتری دارند ,HbA α2β2(هموگلوبین طبیعی بزرگسالان) , α2γ2 HbF (هموگلوبین طبیعی جنینی) , α2S2 HbS (هموگلوبین سلول داسی شکل)

هموگلوبین (ساختمان) هموگلوبین: از یک قسمت پروتئینی به نام گلوبین و یک رنگدانه آهن‌دار به نام هِم تشکیل شده است. گلوبین مرکب از 4 زنجیره پلی پپتیدی است که به هر زنجیره یک پورفیرین آهن‌دار (هِم) متصل شده است.

هموگلوبین های مختلف تمایل متفاوتی نسبت به اکسیژن نشان داده است هموگلوبین فرد بالغ در فشار اکسیژن 26میلی متر جیوه مقدار 50 درصد از آن از اکسیژن اشباع شده است هموگلوبین جنینی در فشار اکسیژن 20 میلی متر جیوه مقدار 50 درصد از آن از اکسیژن اشباع شده است همیشه هموگلوبین جنین از هموگلوبین مادر اکسیژن دریافت می کند

تغیر شکل هموگلوبین در طی اکسیژن گیری بخش غیر پروتئینی (گروه هم) 4 عدد بخش پروتئینی (آپو پروتئین) 4 زنجیره پلی پپتیدی هموگلوبین می تواند به چهار ملکول اکسیژن متصل شود (یک ملکول اکسیژن به ازای هر گروه هم) اتصال هر ملکول اکسیژن به یک منومر هموگلوبین اتصال ملکول های بعدی را آسانتر می کند اثر تعاونی هنگامی که پلهای نمکی شکسته می شوند محل اتصال اکسیژن در دسترس قرار گرفته و اتصال اکسیژن (اکسیژن گیری) گلبول قرمز بیشتر می شود (در بافتهای محیطی)

هموگلوبین (انتقال اکسیژن) گروه الحاقی هموگلوبین و میوگلوبین ترکیبی به نام تتراپیرول است

اعمال انجام شده توسط ملکول هموگلوبین 1- انتقال اکسیژن از دستگاه تنفس به بافتهای محیطی 2- انقال دی اکسید کربن از بافتهای محیطی به دستگاه تنفسی ملکول هموگلوبینی که اکسیژن گیری کرده است را هموگلوبین اکسیژن دار یا فرم شل یا Relax (R) می نامند ملکول هموگلوبینی که اکسیژن گیری نسبی انجام داده است را هموگلوبین اکسیژن دار یا فرم سخت یا Taut (T) می نامند

پل های نمکی درون و یا بین زنجیره های هموگلوبین هنگامی که پلهای نمکی تشکیل می شوند ملکول هموگلوبین فشرده تر شده و تمایل به آزاد کردن اکسیژن گلبول قرمز بیشتر می شود (در بافتهای محیطی) α2 α1 β2 β1 COO- NH3+ Lys Asp His

آزادسازی اکسیژن در بافت های محیطی

جذب اکسیژن توسط هموگلوبین در ریه

هموگلوبین (انتقال اکسیژن) نقش گلیسرول 2و 3 بیس فسفات در انتقال اکسیژن به بافتها: آزاد کردن اکسیژن باند شده به هموگلوبین BPG در حفره مرکزی بین چهار زنجیره تشکیل دهنده هموگلوبین قرار می گیرد. در حالتی که اکسیژن در فرم T یا سخت می باشد و موجب تثبیت فرم سخت و آزاد شدن مقدار بیشتری اکسیژن می شود غلطت اکسیژن در بافت ها 2و 3 گلیسرول بیس فسفات اتصال به گروه های بتا به وسیله پیوندهای نمکی T تثبیت فرم بدون اکسیژن

ساخت پروتئین ها غیرموازی ترجمه غیرموازی

ساخت پروتئین ها (ساخت RNA) قرار گرفتن آنزیم RNA Polymerase اتصال ریبونوکلئوتیدها به نوکلئوتید مربوطه در رشته DNA

ساخت پروتئین ها (ساخت RNA)

ساخت پروتئین ها (ساخت RNA)

ساخت پروتئین ها (ترکیبات مورد نیاز) ترکیبات مورد نیاز؟ 1- mRNA 2-اسید آمینه 3-آنزیم سازنده انتقال آمینواسیدها به محل ساخت پلی پپتید توسط tRNA انجام می شود

ساخت پروتئین ها (ساختمان tRNA) 1- محل اتصال (attachment)آمینواسید 2- محل اتصال بر روی mRNA یا Anticodon tRNA Transfer RNA

ساخت پروتئین ها (ساختمان tRNA)

ساخت پروتئین ها (فرایند ساخت پلی پپتید)

ساخت پروتئین ها (فرایند ساخت پلی پپتید)