SOŠO a SOUŘ v Moravském Krumlově Bílkoviny

Aminokyseliny v bílkovinách Aminokyseliny s alifatickým postranním řetězcem Glycin Gly (G) Alanin Ala (A) Valin Val (V) Leucin Leu (L) Isoleucin Ile (I) S karboxylovou nebo amidovou skupinou na postranním řetězci (kyselé skupiny) Kyselina asparagová Asp (D) Asparagin Asn (N) Kyselina glutamová Glu (E) Glutamin Gln (Q) S aminovou skupinou na postranním řetězci (bazické skupiny) Arginin Arg (R) Lysin Lys (K) S aromatickým jádrem a/nebo hydroxylovou skupinou na postranním řetězci Histidin His (H) Fenylalanin Phe (F) Serin Ser (S) Threonin Thr (T) Tyrozin Tyr (Y) Tryptofan Trp (W) Se sírou v postranním řetězci Methionin Met (M) Cystein Cys (C) Iminokyseliny Prolin Pro (P) Struktury a podrobnosti na http://cs.wikipedia.org/wiki/Aminokyseliny

Esenciální aminokyseliny Živočichové je nejsou schopni syntetizovat, jejich nedostatek vede k závažným onemocněním a/nebo vývojovým poruchám Bílkoviny rozlišujeme na Plnohodnotné – většinou živočišné – obsahují všechny esenciální aminokyseliny Neplnohodnotné – většinou rostlinné – některé esenciální aminokyseliny chybí Zdroje některých esenciálních aminokyselin Hovězí maso fenylalanin (nebo tyrosin) Kravské mléko methionin (nebo cystein) Pšenice lysin Rýže lysin Kukuřice lysin a tryptofan Luštěniny methionin (nebo cystein)

Struktura bílkovin Primární – pořadí aminokyselin spojených peptidovou vazbou (Př.: PEPATADYNENI) Prolin-kys. glutamová-prolin-alanin-threonin-alanin-kys. asparágová-tyrozin-asparagin-kys. glutamová-asparagin-isoleucin

Sekundární – vodíkové můstky mezi charakteristickými skupinami peptidové vazby určují místní prostorové uspořádání a – helix (šroubovice) b – sheet (skládaný list) http://fr.wikipedia.org/wiki/H%C3%A9lice_alpha (5.4.08)

Terciární – celkové uspořádání molekuly, je určováno disulfidickými můstky, hydrofobními interakcemi apod.

Funkce bílkovin v organismu Velké množství funkcí – stavební látky – (makro) např. kolagen – transportní – např. hemoglobin – řídící funkce – enzymy, hormony (stopová množství) – obranné funkce – např. imunoglubulin, fibrin – zajišťující pohyb – např. aktin, myosin

Denaturace bílkovin Def.: nevratná změna (terciární) struktury - mizí biologická aktivita bílkoviny. Způsoby denaturace: Fyzikální: změna teploty ultrazvuk různé druhy záření Chemické: vysoké pH nízké pH močovina, detergenty, nepolární rozpouštědla apod. soli těžkých kovů (Pb, Cd…) oxidační činidla

Pokud není uvedeno jinak, zdroj http://en.wikipedia.org/wiki/Protein 2.4.08