Enzymy - testík na procvičení – Vladimíra Kvasnicová
Vaším úkolem je rozhodnout se u každé otázky v testu (1 – 25) o správnosti jednotlivých tvrzení (a, b, c, d). Tyto nabízené odpovědi mohou být všechny správné, pouze některé správné nebo všechny nesprávné. Odpovíte-li dobře, získáte +1 bod, za špatnou odpověď -1 bod, za odpověď „?“ se žádný bod nepřičítá ani neodečítá. A = souhlasím s daným tvrzením N = nesouhlasím s daným tvrzením ? = neumím odpovědět No a b c d 1 A N ? 2 3 4 5
Vaším úkolem je rozhodnout se u každé otázky v testu (1 – 25) o správnosti jednotlivých tvrzení (a, b, c, d). Tyto nabízené odpovědi mohou být všechny správné, pouze některé správné nebo všechny nesprávné. Odpovíte-li dobře, získáte +1 bod, za špatnou odpověď -1 bod, za odpověď „?“ se žádný bod nepřičítá ani neodečítá. A = souhlasím s daným tvrzením N = nesouhlasím s daným tvrzením ? = neumím odpovědět No a b c d 1 A N ? 2 3 4 5
Fosfatáza katalyzuje a) zabudování Pi do substrátu b) odštěpení Pi ze substrátu c) hydrolýzu esterové vazby d) reakci při níž vzniká ATP
a) zabudování Pi do substrátu b) odštěpení Pi ze substrátu Fosfatáza katalyzuje a) zabudování Pi do substrátu b) odštěpení Pi ze substrátu c) hydrolýzu esterové vazby d) reakci při níž vzniká ATP No a b c d 1 A N ?
hydroláza fosfotransferáza (esteráza) defosforylace fosforylace (hydrolytické štěpení esterové vazby) (zabudování fosfátu do substrátu) Obrázek převzat z učebnice: Devlin, T. M. (editor): Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations, 4th ed. Wiley‑Liss, Inc., New York, 1997. ISBN 0‑471‑15451‑2
Vyberte pravdivé(á) tvrzení: dehydrogenázy se účastní oxidačně- redukčních reakcí karboxylázy potřebují pro svou funkci ATP kinázy přenášejí fosfát z makroergní sloučeniny do substrátu hydroxylázy katalyzují oxidaci substrátu
Vyberte pravdivé(á) tvrzení: dehydrogenázy se účastní oxidačně- redukčních reakcí karboxylázy potřebují pro svou funkci ATP kinázy přenášejí fosfát z makroergní sloučeniny do substrátu hydroxylázy katalyzují oxidaci substrátu
Alkoholdehydrogenáza oxidace substrátu bez přímé účasti kyslíku (jako koenzym využívá NAD+) Obrázek převzat z učebnice: Devlin, T. M. (editor): Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations, 4th ed. Wiley‑Liss, Inc., New York, 1997. ISBN 0‑471‑15451‑2
Karboxyláza prodlužuje molekulu o jeden uhlík (o karboxyl, COO-) Karboxyláza prodlužuje molekulu o jeden uhlík (o karboxyl, COO-). Využívá k tomu CO2 rozpuštěný ve vodě jako HCO3-. Je to ligáza, pro svou funkci potřebuje energii, kterou získává štěpením ATP na ADP a fosfát.
Reakce katalyzovaná glukokinázou (hexokinázou) Obrázek převzat z učebnice: Devlin, T. M. (editor): Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations, 4th ed. Wiley‑Liss, Inc., New York, 1997. ISBN 0‑471‑15451‑2
Hydroxyláza je monooxygenáza katalyzuje zabudování jednoho atomu kyslíku do molekuly jako –OH; druhý kyslík (z molekulárního O2) je redukován na H2O Obrázek převzat z učebnice: Devlin, T. M. (editor): Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations, 4th ed. Wiley‑Liss, Inc., New York, 1997. ISBN 0‑471‑15451‑2
Alaninaminotransferáza (ALT) katalyzuje reakci mezi Ala a -ketoglutarátem. Mezi produkty patří a) oxalacetát b) aspartát c) glutamát d) pyruvát
Alaninaminotransferáza (ALT) katalyzuje reakci mezi Ala a -ketoglutarátem. Mezi produkty patří a) oxalacetát b) aspartát c) glutamát d) pyruvát
Alaninaminotransferáza přenáší –NH2 skupinu z alaninu na -ketoglutarát (z alaninu vznikne pyruvát, z -ketoglutarátu glutamát; vratná reakce) Obrázek převzat z učebnice: Devlin, T. M. (editor): Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations, 4th ed. Wiley‑Liss, Inc., New York, 1997. ISBN 0‑471‑15451‑2
Enzym, který štěpí v proteinech vazbu mezi aminokyselinami, patří mezi a) lyázy b) peptidázy c) hydrolázy d) transferázy
Enzym, který štěpí v proteinech vazbu mezi aminokyselinami, patří mezi a) lyázy b) peptidázy c) hydrolázy d) transferázy
AMK1 AMK2 H2O dipeptid peptidová vazba Obrázek převzat z http://www.richmond.edu/~jbell2/04F03.JPG (prosinec 2006)
Rozhodněte se o správnosti tvrzení maximální rychlost Vmax odpovídá maximálnímu počtu molekul substrátu, které mohou být přeměněny za jednotku času KM se udává v jednotkách rychlosti reakce (mol.s-1) KM je rovna koncentraci substrátu potřebné pro dosažení ½ Vmax KM je rovna koncentraci substrátu potřebné pro převedení ½ celkové množství enzymu na komplex enzym-substrát
Rozhodněte se o správnosti tvrzení maximální rychlost Vmax odpovídá maximálnímu počtu molekul substrátu, které mohou být přeměněny za jednotku času KM se udává v jednotkách rychlosti reakce (mol.s-1) KM je rovna koncentraci substrátu potřebné pro dosažení ½ Vmax KM je rovna koncentraci substrátu potřebné pro převedení ½ celkové množství enzymu na komplex enzym-substrát
Obrázek převzat z http://fig. cox. miami Obrázek převzat z http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/255/255enz/gk3x15.gif (prosinec 2006)
KM pro dvojici enzym-substrát se snižuje při kompetitivní inhibici je rovna koncentraci substrátu při níž má enzym nejvyšší aktivitu se zvyšuje při nekompetitivní inhibici je přímo úměrná afinitě enzymu k substrátu
KM pro dvojici enzym-substrát se snižuje při kompetitivní inhibici je rovna koncentraci substrátu při níž má enzym nejvyšší aktivitu se zvyšuje při nekompetitivní inhibici je přímo úměrná afinitě enzymu k substrátu
Shrnutí inhibice enzymu Obrázek převzat z http://users.rcn.com/jkimball.ma.ultranet/BiologyPages/E/EnzymeKinetics.html (prosinec 2006)
Km popisuje afinitu enzymu k danému substrátu ! nepřímá úměrnost! Obrázek převzat z http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/255/255enz/gk3x15.gif (prosinec 2006)
Rozhodněte se o správnosti tvrzení o kompetitivní inhibici jde, pokud substrát s inhibitorem soutěží o aktivní centrum enzymu nekompetitivní inhibici lze snížit zvýšením koncentrace substrátu kompetitivní inhibitory mají často podobnou chemickou strukturu jako substrát nekompetitivní inhibitory snižují Vmax
Rozhodněte se o správnosti tvrzení o kompetitivní inhibici jde, pokud substrát s inhibitorem soutěží o aktivní centrum enzymu nekompetitivní inhibici lze snížit zvýšením koncentrace substrátu kompetitivní inhibitory mají často podobnou chemickou strukturu jako substrát nekompetitivní inhibitory snižují Vmax
Inhibice enzymů Obrázek převzat z http://stallion.abac.peachnet.edu/sm/kmccrae/BIOL2050/Ch1-13/JpegArt1-13/05jpeg/05_jpeg_HTML/index.htm (prosinec 2006)
Kompetitivní inhibice inhibitor je strukturně podobný substrátu váže se do aktivního centra, ale není enzymem přeměňován zvyšuje Km ( afinity enzymu k substrátu) zvýšením koncentrace substrátu lze inhibici potlačit inhibice je vratná Obrázek převzat z http://www.steve.gb.com/science/enzymes.html (prosinec 2006)
Nekompetitivní inhibice inhibitor se váže na jiné místo enzymu než substrát inhibici nelze potlačit zvýšením koncentrace substrátu (nemění se Km) Vmax klesá (protože došlo ke snížení aktuální koncentrace aktivního enzymu) vratná pouze pokud se inhibitor neváže na enzym kovalentně Obrázek převzat z http://www.steve.gb.com/science/enzymes.html (prosinec 2006)
Přiřaďte křivku popisující kompetitivní inhibici nekompetitivní inhibici inhibici nadbytkem substrátu alosterický enzym 1
Přiřaďte křivku popisující kompetitivní inhibici nekompetitivní inhibici inhibici nadbytkem substrátu alosterický enzym 2
Přiřaďte křivku popisující kompetitivní inhibici nekompetitivní inhibici inhibici nadbytkem substrátu alosterický enzym 3
Přiřaďte křivku popisující kompetitivní inhibici nekompetitivní inhibici inhibici nadbytkem substrátu alosterický enzym 4
Přiřaďte křivku popisující kompetitivní inhibici nekompetitivní inhibici inhibici nadbytkem substrátu alosterický enzym 1
Přiřaďte křivku popisující kompetitivní inhibici nekompetitivní inhibici inhibici nadbytkem substrátu alosterický enzym 2
Přiřaďte křivku popisující kompetitivní inhibici nekompetitivní inhibici inhibici nadbytkem substrátu alosterický enzym 3
Přiřaďte křivku popisující kompetitivní inhibici nekompetitivní inhibici inhibici nadbytkem substrátu alosterický enzym 4
Alosterický enzym: a) monomerní, b) oligomerní Obrázek převzat z učebnice: Devlin, T. M. (editor): Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations, 4th ed. Wiley‑Liss, Inc., New York, 1997. ISBN 0‑471‑15451‑2