VY_32_INOVACE_05_PVP_243_Hol Výukový materiál zpracován v rámci oblasti podpory 1.5 „EU peníze středním školám“ Název školy Obchodní akademie a Hotelová škola Havlíčkův Brod Název OP OP Vzdělávání pro konkurenceschopnost Registrační číslo projektu CZ.1.07/1.5.00/34.0258 Název projektu Inovace a individualizace výuky na OA a HŠ Šablona III/2 Inovace a zkvalitnění výuky prostřednictvím ICT Označení vzdělávacího materiálu VY_32_INOVACE_05_PVP_243_Hol Druh učebního materiálu Prezentace Autor  RNDr. Ivana Holubová

Vzdělávací obor, pro který je materiál určen Ekonomické lyceum, Obchodní akademie, Hotelnictví Předmět Chemie, Základy přírodních věd Ročník II. ročník Název tematické oblasti (sady) Přírodní organické látky Název vzdělávacího materiálu Bílkoviny Anotace Prezentace je určena pro výuku předmětu CHE a ZPV ve 2. ročníku čtyřletých oborů. Je součástí sady „Přírodní organické látky“. Jejím cílem je přehlednou a stručnou formou prezentovat bílkoviny. Uvádí jejich základní charakteristiku, funkce, rozdělení, popisuje strukturu bílkovin, kterou doplňuje názornými obrázky. Zhotoveno, (datum/období) Únor 2013 Ověřeno 16. dubna 2013

Peptidy tvoří přechod mezi aminokyselinami a bílkovinami mají relativní molekulovou hmotnost maximálně do 10 000 oligopeptidy = peptidy s počtem aminokyselin do 10 polypeptidy = peptidy s větším počtem aminokyselin než 10

Peptidy biologicky významné látky hormony – např. inzulín (51 aminokyselin), endorfiny (16 – 31 aminokyselin)… antibiotika – např. penicilin (2 aminokyseliny) …. jedy – např. faloidin (muchomůrka hlízovitá, ze 7 aminokyselin)…..

Penicilín

Bílkoviny (proteiny) biopolymery 20 základních aminokyselin makromolekuly o molekulové hmotnosti vyšší než 10 000 složeny z 200 – 1 000 aminokyselin počet, druh a pořadí vázaných aminokyselin určuje vlastnosti bílkovin

Bílkoviny jsou vytvářeny pouze v rostlinách z anorganických sloučenin živočichové (včetně člověka) přijímají bílkoviny v potravě, v trávicím ústrojí je rozkládají na aminokyseliny, ze kterých si vytváří vlastní specifické bílkoviny v organismu se nedají nahradit žádnými jinými sloučeninami, jen jako zdroj energie je mohou nahradit sacharidy a lipidy

Funkce bílkovin stavební (skleroproteiny) katalytická (enzymy) obranná (protilátky) transportní (hemoglobin, transferin) zásobní (zdroj energie) regulační (hormony)

Struktura bílkovin makromolekuly jsou tvořeny sadou různých aminokyselin v přesně definovaném pořadí prostorové uspořádání a biologická funkce je dána aminokyselinovým složením v prostoru zaujímají různé složité tvary

Struktura bílkovin často velké a prostorově složité molekuly proteinů popisujeme ve čtyřech úrovních: PRIMÁRNÍ STRUKTURA: udává pořadí aminokyselin v polypeptidickém řetězci, určuje vlastnosti bílkovin a jejich biologickou funkci SEKUNDÁRNÍ STRUKTURA: je dána prostorovým uspořádáním řetězce aminokyselin v prostoru; uspořádání může mít tvar: 1) α -helix (šroubovice) 2) skládaný list TERCIÁLNÍ STRUKTURA: je uspořádání α-helixu nebo skládaného listu do konečného prostorového tvaru molekuly bílkoviny KVARTÉRNÍ STRUKTURA: vzniká u složitých bílkovin , které se skládají z podjednotek

Primární struktura bílkovin = pořadí aminokyselin v řetězci Obrázek převzat z učebnice: Devlin, T. M. (editor): Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations, 4th ed. Wiley‑Liss, Inc., New York, 1997. ISBN 0‑471‑15451‑2

Sekundární struktura bílkovin Obrázek převzat z http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/150/protein/5x20.jpg (únor 2013)

Terciální struktura bílkovin -helix skládaný list Obrázek převzat z učebnice: Devlin, T. M. (editor): Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations, 4th ed. Wiley‑Liss, Inc., New York, 1997. ISBN 0‑471‑15451‑2

Kvartérní struktura Obrázek převzat z http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/150/protein/5x23.jpg (únor 2013)

Rozdělení bílkovin 1. Podle tvaru a) fibrilární - vláknité b) globulární - kuličkové 2. Podle rozpustnosti a) skleroproteiny - fibrilární, nerozpustné ve vodě b) sféroproteiny - globulární, rozpustné ve vodě 3. Podle složení a) jednoduché - obsahují pouze C, H, N, O b) složené - mají i nebílkovinnou část, obsahují i další prvky, např. S, P, kovy  

Fibrilární bílkoviny (skleroproteiny) bílkoviny s vláknitou strukturou, nerozpustné ve vodě, v buňce mají funkce stavební Zástupci: Kolageny obsaženy v kůži, šlachách, chrupavkách, kostech, tvoří asi třetinu všech bílkovin v živočišných organismech Keratiny součástí vlasů, nehtů, kůže, peří Elastiny - obsaženy ve šlachách, vazech, tepnách

Globulární bílkoviny (sféroproteiny) bílkoviny s kulovitou strukturou, rozpustné ve vodě a v roztocích solí, mají rozmanité funkce vyskytují se ve všech tkáních, kde mají různé funkce (enzymy, protilátky) Zástupci: Albuminy jsou rozpustné ve vodě, jsou součástí např. krevního séra, vaječného bílku, mléka jsou zdrojem aminokyselin pro organismus Globuliny jsou málo rozpustné ve vodě, dobře rozpustné v roztocích solí, jsou součástí např. krevního séra vaječného bílku, mléka; podílejí se na obranyschopnosti organismu Fibrinogen obsažen v krvi a míše - uplatňuje se při srážení krve, kdy se mění na nerozpustný fibrin s vláknitou strukturou Histony obsahují zásadité aminokyseliny, vyskytují se v buněčných jádrech, kde jsou vázány na nukleové kyseliny

Složené bílkoviny Lipoproteiny - obsahují lipidy, podílejí se na stavbě buněčných membrán, např. lecithin, viry…… Glykoproteiny - obsahují polysacharidy, rozpouštějí se ve vodě na viskózní roztoky, obsahují je sliny, vylučuje je žaludeční sliznice, např. glukosamin Fosfoproteiny - obsahují větší množství kyseliny fosforečné, jsou obsaženy především v mléce a ve vaječném bílku, jsou zdrojem fosforu pro syntézu nukleových kyselin, např. kasein Hemoproteiny - obsahují v molekule hem ( barevnou složku), např. hemoglobin (transport kyslíku z plic do tkání Metaloproteiny obsahují atom kovu, např. ferritin - transferuje přenos atomů železa v organismu Nukleoproteiny - obsahují nukleovou kyselinu, jsou složkou buněčných jader, např. chromatin, viry

Denaturace bílkovin poškození struktury bílkoviny fyzikálními nebo chemickými vlivy zpravidla nevratný děj – bílkovina ztrácí svoji biologickou funkci vzniká vlivem vysoké teploty, působením kyseliny, zásady, organického rozpouštědla….. význam denaturace – úprava potravin, sterilace

Použitá literatura: Karlson, Peter. Základy biochemie: vysokošk. učeb. 1. vyd. Praha: Academia, 1965 Kolář, Karel, Kodíček, Milan a Pospíšil, Jiří. Chemie II pro gymnázia: organická a biochemie. 1. vyd. Praha: SPN, 1997. ISBN 80-7235-283-0. Devlin, T. M. (editor): Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations, 4th ed. Wiley‑Liss, Inc., New York, 1997. ISBN 0‑471‑15451‑2 Použité zdroje: http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/150/protein/5x23.jpg http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/150/protein/5x20.jpg Materiály jsou určeny pro bezplatné používání pro potřeby výuky a vzdělávání na všech typech škol a školských zařízení. Jakékoliv další využití podléhá autorskému zákonu.