Bílkoviny-Proteiny Přírodovědný seminář – chemie 9. ročník Základní škola Benešov, Jiráskova 888 Ing. Bc. Jitka Moosová

Bílkoviny, odborně proteiny, patří mezi biopolymery. Jedná se o vysokomolekulární přírodní látky s relativní molekulární hmotností 10 3 až 10 6 složené z aminokyselin. Proteiny jsou podstatou všech živých organismů. Jejich základní povahu rozpoznal Braconnot již v r při zahřívání klihu s kyselinou sírovou. Za podrobnější znalost struktury bílkovin vděčíme E. Fischerovi a L. Paulingovi. 2

Základní vlastnosti bílkovin V proteinech jsou aminokyseliny vzájemně vázány aminoskupinami –NH 2 a karboxylovými skupinami –COOH amidovou vazbou –NH–CO– (amidy), která se v případě proteinů nazývá peptidová vazba. Podle počtu aminokyselin, které jsou v molekule takto navázány, rozlišujeme: oligopeptidy (2–10 aminokyselin) polypeptidy (11–100) vlastní bílkoviny - proteiny (více než 100 aminokyselin). Pořadí aminokyselin v řetězci proteinu označujeme jako primární strukturu nebo také sekvenci. Z 20 (22) aminokyselin, které se vždy vyskytují v lidském organismu, může v případě jednoduchého proteinu, složeného ze 100 aminokyselin, vzniknout (tj. asi 1, ) rozdílných primárních proteinových struktur. Z toho vyplývá, že existuje daleko větší množství různých proteinů, než je jich obsaženo ve všech živých organismech na Zemi. Struktura mnoha proteinů je již známá, např. myoglobinu a hemoglobinu; u blízce příbuzných živočišných druhů jsou si struktury velmi podobné. 3

Aminokyseliny s alifatickým postranním řetězcem Glycin Gly (G) Alanin Ala (A) Valin Val (V) Leucin Leu (L) Isoleucin Ile (I) S karboxylovou nebo amidovou skupinou na postranním řetězci Kyselina asparagová Asp (D) Asparagin Asn (N) Kyselina glutamová Glu (E) Glutamin Gln (Q) S aminoskupinou v postraním řetězci Arginin Arg (R) Lysin Lys (K) S aromatickým jádrem nebo hydroxylovou skupinou na postranním řetězci Histidin His (H) Fenylalanin Phe (F) Serin Ser (S) Threonin Thr (T) Tyrozin Tyr (Y) Tryptofan Trp (W) Se sírou v postranním řetězci Methionin Met (M) Cystein Cys (C) Iminokyseliny Prolin Pro (P) 21. aminokyselina Selenocystein SeCys – nahrazuje cystein v lidském enzymu glutathionperoxidáze a v enzymech některých bakterií 22. aminokyselina Pyrolysin Pyl - vyskytuje se zejména u prokaryot. 4

Struktura bílkovin I Rozlišujeme primární, sekundární, terciární a u některých složitějších proteinů ještě kvartérní strukturu bílkovinného řetězce. Primární struktura je dána pořadím aminokyselin v polypeptidovém řetězci. Standardně se zapisuje od N-konce k C-konci proteinu. Poprvé ji stanovil v roce 1953 Frederick Sanger. Určuje chemické vlastnosti bílkoviny a také determinuje vyšší struktury. Sekundární struktura Sekundární struktura je prostorové uspořádání polypeptidového řetězce „na krátké vzdálenosti“, tzn. mezi několika po sobě jdoucími aminokyselinami. Poprvé byla určena v 30. a 40. letech 20. století. Jsou rozpoznávány různé druhy těchto stavebních motivů: alfa šroubovice (alfa-helix), struktura skládaného listu (beta- sheet), otočka (beta-hairpin), neuspořádaná struktura (random coil) a podobně. 5

Terciární struktura Tímto pojmem se označuje trojrozměrné uspořádání celého peptidového řetězce. Obecně neexistuje jasná hranice mezi pojmy sekundární a terciární struktura, ale v bioinformatice se standardně hovoří o části řetězce (sekundární struktura) a celém řetězci (terciární struktura). Kvartérní struktura Řeší uspořádání podjednotek v proteinových aglomerátech, tvořících jednu funkční bílkovinu. Podjednotky jsou samostatné polypeptidické struktury, které jsou navzájem spojeny nekovalentními interakcemi. Takovéto uspořádání vykazují jen složitější bílkoviny, např. fibrily kolagenu, nebo lidské DNA polymerázy. Bílkoviny se mohou skládat buď z odlišných (oligomery) nebo ze shodných podjednotek (protomery). Oblasti styku jednotlivých podjednotek jsou tvořeny především vodíkovými můstky a jinými nekovalentními interakcemi. Struktura bílkovin II 6

Primární struktura Sekundární struktura 7

Terciární struktura Kvarterní struktura 8

Funkce bílkovin Bílkoviny jsou základem všech známých organismů, a proto v něm plní různé funkce. Stavební (kolagen, elastin, keratin) Transportní a skladovací (hemoglobin, transferin) Zajišťující pohyb (aktin, myosin) Katalytické, řídící a regulační (enzymy, hormony, receptory…) Ochranné a obranné (imunoglobulin, fibrin, fibrinogen) 9

Literatura, zdroje informací Vše dostupné online