Prezentace se nahrává, počkejte prosím

Prezentace se nahrává, počkejte prosím

Enzymy – katalyzátory biochemických reakcí vysoce účinné – zvyšují rychlost chem.reakce o několik řádů, –acetylcholinesterasa – 25.000 molelul s -1 (číslo.

Podobné prezentace


Prezentace na téma: "Enzymy – katalyzátory biochemických reakcí vysoce účinné – zvyšují rychlost chem.reakce o několik řádů, –acetylcholinesterasa – 25.000 molelul s -1 (číslo."— Transkript prezentace:

1 Enzymy – katalyzátory biochemických reakcí vysoce účinné – zvyšují rychlost chem.reakce o několik řádů, –acetylcholinesterasa – molelul s -1 (číslo přeměny) umožňují průběh reakcí při nízkých teplotách, neutrálním pH a atmosférickém tlaku snadno regulovatelné snižují aktivační energii

2 Základní pojmy historicky – fermenty, používány při kvasných procesech holoenzym = apoenzym + kofaktor ribozymy kofaktory –ion kovu: Zn 2+ (ADH), Mn 2+ (arginasa), Mg 2+, Fe 2+, Cu 2+ –koenzym: NAD, ubichinon, ATP, koenzym A –prosthetická skupina: hem, FAD, lipoamid

3 aktivní místo: vazebné skupiny, katalytické skupiny –reaktivní postranní řetězce AMK, koenzymy allosterické místo – vazba efektoru teorie zámku a klíče teorie indukovaného přizpůsobení enzymové komplexy – synthasa mastných kyselin proenzymy (zymogeny) –pepsinogen (odtržení 42 AMK), trypsinogen mnohotné formy enzymů –izoenzymy – různé geny (cytosolová x mitochondriální forma malát dehydrogenasy) –izoformy enzymů – posttranslační modifikace

4 Specifita A) substrátová (vazebná) –absolutní (ureasa) –relativní (skupinová) – glukosa/fruktosa (hexokinasa), ethanol/methanol (ADH) - rozdílná afinita (K M ) B) účinku (reakční) –reakce aminokyselin – deaminace, dekarboxylace, transaminace –závislé na koenzymu i apoenzymu stereospecifita – D-monosacharidy, L-aminokyseliny

5 Účinková reakční specifita pyridoxalfosfát transaminace v aminotransferásách dekarboxylace v dekarboxylasách AMK deaminace aminokyselin

6 Aktivita enzymů katalytická aktivita katal [kat], unit [U] Mechanismy působení enzymů odstranění hydratačních obalů těsné přiblížení + optimální orientace stabilizace transitního stavu přenos H + - acidobazická katalýza kovalentní katalýza

7 Katalyzátory katalyzátorE A, kJ mol ,4 I-I- 54,4 Pt48,6 katalasa23,0 2 H 2 O 2 ↔ 2 H 2 O + O 2

8 Rovnice Michaelise-Mentenové v = v max [S]/(K M + [S]), K M – Michaelisova konstanta v max =k cat [E] T, k cat – číslo přeměny (turnover number)

9 Hodnoty K m a k cat pro některé enzymy

10 Inhibice enzymů destrukce proteinu var, silné kyseliny a hydroxidy detergenty, koncentrované roztoky močoviny ionty těžkých kovů – sulfidy organofosfáty – Ser v aktivním místě (diisopropylfluorofosfát) - acetylcholinesterasa kys. jodoctová, jodoacetamid – alkylace (-SH) kyanidy – komplexy s ionty - methaloproteiny

11 Kompetitivní inhibice inhibitor soutěží se substrátem o aktivní místo analogy substrátů –sukcinát dehydrogenasa – malonát, oxalát –alkoholdehydrogenasa – ethylenglykol –sulfoamidy Nekompetitivní inhibice inhibitor se váže na jiné místo - změna konformace enzymu – změna aktivity kovalentně – nevratné působení –diisopropylfluorosulfát, sarin (nervové plyny) –jodacetamid

12 kompetitivní inhibice nekompetitivní inhibice

13 Allosterické enzymy aktivita enzymu modulována nekovalentní vazbou specifického –aktivátoru –inhibitoru enzym tvořen podjednotkami - hemoglobin vazba substrátu na 1. podjednotku vyvolá konformační změny u ostatních podjednotek – kooperační efekt hemoglobin

14 Allosterický efekt monomerní enzym enzym tvořený podjednotkami vazba aktivátoru vazba inhibitoru

15 Názvosloví enzymů historické názvy- pepsin, ptyalin substrát + -asa : ureasa, sacharasa enzymový katalog –X.X.X.X. – třída, podtřída, podpodtřída, pořadí – laktátdehydrogenasa 1. – oxidoreduktasy 1.1. – donor e - -CH-OH – akceptor e - NAD + 6 tříd enzymů

16 1. Oxidoreduktasy dehydrogenasy – 2 H oxygenasy – O 2, monooxygenasy, dioxygenasy NAD +, NADP +

17 flavinové – FAD, FMN kyselina lipoová

18 ubichinon – koenzym Q cytochromy

19 2.Transferasy nukleosid fosfáty koenzym A

20 thiamin pyridoxalfosfát

21 biotin kyselina listová tetrahydrofolát

22 3. Hydrolasy lipasy, proteasy, peptidasy, amylasy 4. Lyasy (synthasy) formování a štěpení dvojné vazby 5. Isomerasy epimerasy – glukosa × mannosa cis-trans isomerasy 6. Ligasy (synthetasy) energeticky závislé, štěpení ATP

23 Klinicky významné enzymy  -amylasa syntetizována ve slinivce, štěpí  -1,4-glykosidickou vazbu glykogenu a škrobu za vzniku maltózy a maltotriózy, endoglykosidáza alkalická fosfatasa (ALP) hydrolýza monoesterů kyseliny fosforečné s alkoholem, fenolem, glycinem – nespecifická - štěpí vazbu P-O-C, P-O-P, P-S, P-N, má několik izoforem podle tkáně syntézy – kostní, jaterní, placentární, střevní, optimum v alkalické oblasti, poškození kostí, jater kyselá fosfatasa (ACP) vlastnosti ALP, optimum v kyselé oblasti, poukazuje na prostatu

24 kreatin-kinasa (CK) katalyzuje reverzibilní posforylaci kreatinu na kreatinfosfát za spotřeby ATP, poškození svalů, srdce laktátdehydrogenasa (LD) srdce, játra, oxidace laktátu na pyruvát s NAD+, má několik izoforem aminotransferasy zajišťují konverzi aminokyselin a  -ketokyselin přenosem aminoskupiny, donor a akceptor aminoskupiny je 2- oxoglutarát/ L-glutamát alaninaminotransferasa (ALT) – donorem –NH 2 Ala za vzniku pyruvátu, játra aspartátaminotransferasa (AST) – donorem –NH 2 Asp za vzniku oxalacetátu, poškození játra, srdce


Stáhnout ppt "Enzymy – katalyzátory biochemických reakcí vysoce účinné – zvyšují rychlost chem.reakce o několik řádů, –acetylcholinesterasa – 25.000 molelul s -1 (číslo."

Podobné prezentace


Reklamy Google