  biokatalyzátory Díky nim dochází: a) k látkovému metabolismu b) k přeměnám v živých organismech Nejdůležitější vlastností:   ovlivňovat rychlost.

Prezentace na téma: "  biokatalyzátory Díky nim dochází: a) k látkovému metabolismu b) k přeměnám v živých organismech Nejdůležitější vlastností:   ovlivňovat rychlost."— Transkript prezentace:

1   biokatalyzátory Díky nim dochází: a) k látkovému metabolismu b) k přeměnám v živých organismech Nejdůležitější vlastností:   ovlivňovat rychlost reakcí

2 Návaznost biochemických dějů   lze je lépe regulovat na principu rovnováhy zvláštnost živých soustav:   vzájemná koordinovanost reakcí metabolismu  p produkt jedné reakce … výchozí látkou další reakce spjatost reakcí: a) b) A B C D E F BCDA

3 Enzymy jako biokatalyzátory   vliv na rychlost reakce (tvoří se jiné přechodné stavy)   snižují AKTIVAČNÍ energii   orientují děj určitým směrem přechodný stav produkty substráty aktivační energie

4 Enzymová aktivita – podmínky teplotní optimum koncentrace substrátu pH aktivátory a inhibitory

5 1) teplotní optimum člověk: 36 – 38ºC enzym – širší rozpětí rychlost teplota ale nad určitou hranici DENATURACE ztráta ztrátaaktivity v chladu zpomalenízastavení do

6 2) koncentrace substrátu b) nad určitou mez…. pokles rychlosti, popř. zastavení a) malá koncentrace……..rychlost optimální (enzym „stávkuje“) v [s][s] v max

7 3) vliv pH TRYPSIN pH = 7,5 – 10,5   většina enzymů: slabě kyselé, popř. neutrální   extrém:trávicí enzymy PEPSIN pH = 1,5 – 3,5 CHYMOTRYPSIN pH = 8,0 – 11

8 4) aktivátory a inhibitory rychlost AMYLÁZA ….Cl - ATP ….. Mg 2+ PEPTIDÁZY …. Mn 2+, Zn 2+ As, Pb, Hg, Cd UV, RTG CO, CN - (dýchání) INHIBITOR jednoho může být AKTIVÁTOREM pro jiný a naopak blokátory (nenávratně zničena účinnost enzymu)

9 složení enzymů   jednoduché nebo složené bílkoviny apoenzymkofaktor bílkovina tepelně nestabilní n nebílkovinný typ t tepelně odolný (vitamín, iont kovu, …) koenzym prostetická skupina v o d í k o v ý m ů s t e k

10 složení apoenzymů součástí je: – na něm probíhá vlastní reakce “aktivní centrum“   zařídí přeměnu na produkt   prostorové utvoření peptidického řetězce   má určitý geometrický tvar   odpovídá tvarem substrátu   malá část enzymu   váže na sebe substrát (E+S)

11 Enzym – „klíč do zámku“ „kotva“ pro substrát   aktivní centrum : odpovídá tvarem substrátu

12 Enzym – indukované přizpůsobení „ruka do rukavice“ až po kontaktu se substrátem přizpůsobí aktivní centrum tvar

13

14 význam apoenzymů substrátová specifita specifita účinku ☜ o tom, které látky se přemění a které ne vybírá typ reakce; jiný enzym …jiný produkt R – CH – COOH │ NH 2 NH 2 R – C – COOH ║ O R – CH 2 – NH 2 OXIDÁZA DEKARBOXYLÁZA

15 substrátová specifita   jeden enzym …vybírá si, co přemění na produkt

16 specifita účinku   jiný enzym …jiný produkt

17 druhy inhibice kompetitivní nekompetitivní allosterická ☜ reverzibilní ireverzibilní akompetitivní

18 Kompetitivní inhibice   inhibitor „soutěží“ se substrátem o AKTIVNÍ CENTRUM   podmínka … podobnost inhibitoru a substrátu substrát inhibitor   vzniká neaktivní „ komplex ENZYM – INHIBITOR   návrat ….  koncentrace substrátu   význam: chemoterapie, antikoncepce, ….

19 a) a) inhibice b) odstranění

20 Nekompetitivní inhibice   inhibitor: a) změní tvar aktivního centra b) znemožní vznik produktu substrát inhibitor (těžké kovy)   substrát se: a) nemůže navázat b) naváže, ale „nepracuje“   návrat…. dialýzou inhibitoru varianta a)

21 Akompetitivní inhibice inhibitor se váže na: komplex ES a zabrání jeho přeměně na produkt  nic varianta b) substrát inhibitor produkt

22 Allosterická inhibice   inhibitor … vzniká jako produkt při vlastní reakci   zpětně se naváže na enzym: do„allosterického centra“   zabrzdí další reakce   návrat: spotřebováním produktu   význam: zpětnovazebná regulace koncentrace P P1P1P1P1S E1E1E1E1 P2P2P2P2 E2E2E2E2 P3P3P3P3 E3E3E3E3 P EnEnEnEn ……

23 Názvosloví enzymů triviální systematické zakončení: a) PEPSIN, TRYPSIN, PTYALIN, b) OXIDÁZA, REDUKTÁZA a) a)ALKOHOLDEHYDROGENÁZA AMINOTRANSFERÁZA b) E.C. 1.1.1.14 (třída, podtřída, podskupina, pořadové číslo)

24 Rozdělení enzymů oxidoreduktázy oxidoreduktázy transferázy transferázy hydrolázy hydrolázy lyázy lyázy izomerázy izomerázy ligázy ligázy 6 hlavních tříd – štěpí „ s vodou“ (estery, peptidy, lipidy,…) – redoxní – přenos skupin – syntéza s dodáním E (štěpí se ATP) – přeskupení uvnitř molekuly (aldosa na ketosu) – štěpí „ bez vody“

25 Oxidoreduktázy hydrogenace dehydrogenace přenos elektronů laktátdehydrogenáza alkoholdehydrogenáza CH 3 CH 2 OH + NAD + CH 3 CHO + NADH CH 3 COCOOH + NADH CO 2 + NADH 2 H 2 O 2 2 H 2 O + O 2 kataláza CH 3 CH(OH)COOH + NAD + CH 3 COCOOH + NAD +pyruvátdehydrogenáza 

26 Transferázy uhlovodík. zbytků aminoskupiny zbytku glukosy ….. přenos: hexokináza ATP + D – glukóza ADP+D – glukóza – 6 – fosfát aminotransferáza CH 3 CH 2 CH(OH)COOH + Ala CH 3 CH 2 CH (NH 2 ) COOH+mléčná 

27 Hydrolázy lipidů bílkovin polysacharidů esterů glykosidické hydrolyticky štěpí vazby: sacharáza sacharóza glukóza + fruktóza sacharáza D – glukóza – 6 – fosfát D – glukóza + monofosfát lipáza triacylglycerol glycerol+3 MK 

28 Lyázy C – C C – O C – N   n  nehydrolyticky štěpí vazby: deamináza kys.asparagová kys. jantarová+NH 3 pyruvátdekarboxyláza   odštěpují nebo do něj vnáší „malé“molekuly: CH 3 COCOOH CH 3 CHO + CO 2 fumaráza L – malátfumarát + voda 

29 Izomerázy   v  vzájemné přeměny izomerů: fosfotriosaisomeráza D – glyceraldehyd – 3 – fosfát dihydroxyacetonfosfát glukosaisomeráza D – glukóza – 6 – fosfát D – fruktóza – 6 – fosfát

30 Ligázy (synthetázy)   v  vznik energeticky náročných vazeb při slučování   přitom se rozkladem ATP (GTP) uvolní E E E E t – RNA + AMK + ATP aminoacyl – t – RNA + AMP aminoacyl – t – RNA – ligáza 1-acylglycerol-3-fosfát + CoA glycerol-3-fosfát + acyl-CoAacyl-CoA ligáza   typické reakce: připojení malých molekul (CO 2,NH 3 ) k větší molekule připojení acylu na CoA aktivace AMK v proteosyntéze

31 transmethylázy transglykosidázy peptidázy esteráza lipáza glykosidáza epimerázy racemázy amyláza

32 Proenzym (zymogen) neúčinná forma enzymu vlivem AKTIVÁTORU ….. změna na ÚČINNOU FORMU jako aktivátory – hl. Mg 2+, Zn 2+, Cl -, ….. změní strukturu enzymu – „ zpřístupní aktivní centrum“ př.: pepsinogen trypsinogen fibrinogen místo pro aktivátor + z kolečka je čtverec místo pro substrát

33 aktivátor štěpí: na karboxylové straně aromatických AMK (Tyr, Phe) 

34 pankreatický enzym Arg, Lys štěpí vazbu v místě AMK:

35 působí v tenkém střevě vylučován slinivkou břišní v podobě proenzymu aktivován TRYPSINEM hydrolyzuje vazbu hl. v místě aromatické AMK: Phe, Tyr, Trp

36 v ústech působí v tenkém střevě polysacharidy dextriny vzniká ve slinivce disacharidy dextriny

37 Koenzymy zasahují do katalýzy přitom se mění obnovují se v reakci s jiným enzymem mají úzký vztah k vitamínům jejich prostřednictvím se vyměňují částice (H +, P, …) jsou spojovacími články mezi různými enzymy

38 C OH CH 2 OH HO HC  OH CH 2 OH HC COOH OH CH 2 OH HC COOH O CH 2 OH HC oxidovaná forma redukovaná forma E1E1 E2E2 

39 Koenzymy 1) přenášet H + : nikotinamid – B 3 riboflavin – B 2 koenzym Q nikotinamid – B 3

40 Koenzymy 1) přenášet skupiny „fosfát“ acetylkoenzym A „pyridoxalfosfát – B 6 “ přenos NH 2 „listová kys“ přenos formylu O ║ H 3 C – C ~ SCoA