Redox procesy – přenos elektronů Marcus a Hush: 4  3 2 (  G ° + ) 2 k ET k ET = · H AB · exp – h 2 k B T 4 k B T.. – – nuclear reorganisation parameter H AB – H AB – electronic coupling parameter (vyjadřuje sílu interakce mezi reaktanty a produkty) k B – k B – Boltzmannova konstanta

Redox procesy – přenos elektronů vzdálenost k ET E E vzdálenost log k ET hopping superexchange

Redox procesy – přenos elektronů Závěr Závěr: není jasno a ani dlouho nebude DNA – DNA – „hole hopping“ Peptidy – Peptidy – oba mechanismy – – záleží na délce, vazbách, interakcích D D: „hole“ donor D — A + HT D – — A + D D: electron donor D — A – ET D + — A –

Přenos elektronů proteiny Protein Redoxní ko-faktor E ° E ° (mV vs. NHE) PlastocyaninCu 2+ / Vysokopotenciálové Fe proteiny[Fe 4 S 4 ] 3+ / Cytochrom cHem ( Fe 3+ / 2+ )260 AzurinCu 2+ / StellacyaninCu 2+ / Cytochrom bHem ( Fe 3+ / 2+ )60 MyoglobinHem ( Fe 3+ / 2+ )50 RubredoxinFe 3+ / 2+ – 60 Cytochrom c peroxidázaHem ( Fe 3+ / 2+ )– 194 Cytochrom P-450Hem ( Fe 3+ / 2+ )– 300 Ferredoxin[Fe 4 S 4 ] 2+ / 1+ – 400 Flavodoxinf lavin– 420 Ferredoxin[Fe 2 S 2 ] 2+ / 1+ – 430 Redukční potenciál pro vybrané redox proteiny a enzymy Redukční potenciál pro vybrané redox proteiny a enzymy : >>~ Cu > hem > Fe – S ~ f lavin E ° E ° (V) + 0 –

Cu R Cys His His Cu L L L L L Cu Cu L L L L L L L L R O Komplexy mědi I Typ I II Typ II III Typ III RMet R = Met (azurin, plastocyanin, laccasa) RN O donor R = N or O donor (stellacyanin) LO N ligands L = O, N ligands běžné spektrum přenos elektronu Cu I  Cu II S Cys  Cu II modrý600 S Cys  Cu II CT pás, modrý,  = 3000, 600 nm UV330 silná absorbce v UV330 nm antiferomagnetické vlastnosti Cu · · · · · Cu interakce mezi Cu · · · · · Cu

Komplexy mědi Strukturaplastocyaninu Cu Vazebné vzdálenosti (Å) Vazba I I Cu ( I I ) I Cu ( I ) 7,0 pH = 7,0 I Cu ( I ) 3,8 pH = 3,8 Cu – S(Cys 84 ) 2,132,172,13 Cu – S(Met 92 ) 2,902,872,51 Cu – N(His 37 ) 2,042,132,12 Cu – N(His 87 ) 2,102,39> 4

Syntéza kyseliny askorbové

Cu 1 Typ 1 His Met Cys Cu His / H 2 O / OH – His Cu Cu OR ?OR ?OR ?OR ? 2 Typ 2 3 Typ 3 4,0 Å 3,4 Å 3,9 Å Komplexy mědi Askorbátoxidáza Typ 1 Cu — Typ 3 Cu  12,2 Å Typ 1 Cu — Typ 2 Cu  14,8 Å kyselina askorbová O2 + 4 H e –  H2O O O

Komplexy železa s porfyrinem – HEM Fe Fe Fe Fe proteinp r o t e i nproteinp r o t e i n a hem a b hem b c hem c d hem d

Komplexy železa s porfyrinem 1 Komplexy železa s porfyrinem (1) 6III 6-tikoordinovaný Fe(III) porfyrin-thiolát nízkoIII nízkospinový komplex Fe(III) 5III 5-tikoordinovaný Fe(III) porfyrin-thiolát vysokoIII vysokospinový komplex Fe(III) O H H Fe N N N N S Cys N N S Fe N N

Komplexy železa s porfyrinem 2 Komplexy železa s porfyrinem (2) 6 6-tikoordinovaná částice Fe porfyrin nízko nízkospinový komplex 5 II model 5-tikoordinovaného Fe(II) porfyrin-thiolátu vysokoII vysokospinový komplex Fe(II) Fe N N N N S Cys O O Fe N N N N S R R R O HN CH 2

Komplexy železa – Cytochrom c Cytochrom c

Mitochondrie

Mitochondrie glykolýza Krebsůvcyklus ATP ADP H +H +H +H + H + H + H + H + H + oxido-reduktázovékomplexy ATP-syntetáza ATP-syntetáza cytosol vnější membrána vnitřní membrána

Dýchací řetězec Eº’ – 0,28 – 0,22 – 0,08 + 0,05 + 0,22 + 0,25 + 0,28 + 0,81 V pro páry Uvol- ňování energie Tok elektronů HPO 4 2– + ADP cykluskyselinycitrónové ATPATPATP začátek ½ O2½ O2½ O2½ O2 H2OH2OH2OH2O 2 Fe III Cyt a + a 3 Cyt c 1 Cyt c Cyt b Koenzym Q NADH + NAD FAD FADH 2 Chinon Hydrochinon 2 Fe III 2 Fe II 2 Fe III 2 Fe II NADH NADH + ½ O 2 O 2   NAD NAD + + H2OH2OH2OH2O 3 ADP ADP + 3 HPO 4 2– HPO 4 2–   3ATP

Cytochrom c oxidáza Fe(III)OH – : Cu(II)OH – FeO(IV) : Cu(II)(OH 2 ) e e, e 2 H+2 H+ 2 H+2 H+ 2 H2O 2 H2O Fe(III) : Cu(II) Fe(III) : Cu(I) Fe(II) : Cu(I) e O2O2 Fe(III)· O 2 2– · Cu(II) Cytochrom c oxidáza a e e uvnitř (aq) uvnitř (aq) Membrána vně (aq) vně (aq) 4 H+4 H+4 H+4 H+ 4 H+4 H+4 H+4 H+ 4 H+4 H+4 H+4 H+ Cyt c Cu A O2O2O2O2 e Cu B 2 H2O2 H2O2 H2O2 H2O Fe Fe a3a3a3a3

Cytochrom c oxidáza

Modely pro redukci kyslíku na vodu A B C Cytochrom oxidáza

. POMALÝ PŘENOS ELEKTRONU RYCHLÝ POMALÝ PŘENOS ELEKTRONU RYCHLÝ Au Au elektroda modelový komplex

. FeCuArOH FeCu pouze Fe 1a 2a 2b 1a 2a2b A B A Pomalý přenos e – B Rychlý přenos e – Zastoupení částečně zredukovaných částic kyslíku v % Zastoupení částečně zredukovaných částic kyslíku (O 2 –, O 2, O 2 2– ) v %

Navržené mechanismy B I Cu I II Fe II III Fe III IV Fe IV O2O2 I Cu I II Cu II – OH přenos H + rychlý tříelek- tronový přenos A II Fe II III Fe III O2O2 1 H+1 H+ IV Fe IV – – OH 1 H+1 H+ 1 H+1 H+ HO 2  H2O2H2O2  OH III Fe III IV Fe IV superoxid peroxid hydroxyl radikál e – 1 e – (elektroda) H+H+ bez účasti Cu

Částice O 2 – v organismech 3O23O23O23O2 1O21O21O21O2 2O2 –2O2 –2O2 –2O2 – 2 OH + H 2 O H2O2H2O2H2O2H2O2 2 H 2 O Redukční potenciály ( V / e – ) Počet přidaných elektronů Gibbsiva energie ( kJ · mol –1 ) O 2 – O 2 – relativně stálá O 2 – + H +  H 2 O 2 (Fe 3+, Cu 2+ ) OH H 2 O 2 + Fe 2+, Cu +  OH extrémně reaktivní O 2 –, H 2 O 2, OH O 2 –, H 2 O 2, OH degenerativní změny

Superoxid dismutáza 50  M CuZn dismutáza 50  M v buňkách  O 2 – < 10 –10 M  snížení koncentrace O 2 – < 10 –10 M

Superoxid dismutáza Strukturasuperoxiddismutázy

Superoxid dismutáza O 2 – III O 2 – + H + + L – Cu II, Zn II  O 2 + LH – Cu I, Zn II O 2 – III O 2 – + H + + LH – Cu I, Zn II  H 2 O 2 + L – Cu II, Zn II II Zn I Cu I Cu II Zn II Cu II Zn II Zn II Zn II Cu II Cu O2O2O2O2 – – O2O2O2O2

Fe – dismutázy Struktura Fe – dismutázy

II Fe II Fe III Fe III Fe O2O2O2O2 – – O2O2O2O2 Fe III Fe III