Digitální učební materiál Autor: Mgr. Iveta Semencová Předmět/vzdělávací oblast: Chemie Tematická oblast: Organická chemie Téma: Deriváty uhlovodíků- aminokyseliny, peptidy a bílkoviny Ročník: 1.- 3.ročník Datum vytvoření: leden 2013 Název: VY_32_INOVACE_7.3.14.CHE Anotace: Žáci se seznámí s vlastnostmi a použitím dusíkatých derivátů v běžném životě. Zamýšlí se nad důležitostí těchto sloučenin pro metabolismus, genetiku a ostatní procesy v lidském těle. Prezentace přináší spojení učebního materiálu s reálným životem. Jeho interaktivita spočívá i ve využití hypertextových odkazů na internet, audio a video ukázky a lze ji zvýšit použitím interaktivní tabule. Problémové otázky podněcují diskuzi, udržují pozornost žáků a zvyšují jejich aktivitu. Metodický pokyn: Materiál má multifunkční využití, je vhodný nejen k výkladu, k ověřování znalostí, ale i k samostatnému studiu. Je možné jej použít i k doplnění učiva pro žáky s individuálním učebním plánem. Vyžaduje použití multimediálních prostředků – PC, dataprojektoru, popř. interaktivní tabule.

Aminokyseliny, peptidy a bílkoviny

Aminokyseliny molekuly obsahující karboxylovou - COOH a aminovou - NH2 funkční skupinu základní stavební kámen bílkovin a peptidů pro bílkoviny důležité hlavně α aminokyseliny – aminová skupina je navázána na druhém uhlíku v bílkovinách se vyskytuje běžně 20 proteogenních aminokyselin (nazýváme je také kódované, protože jsou geneticky kódované. Rozdělení: Esenciální – nepostradatelné, 8 aminokyselin, lidské tělo si je neumí syntetizovat samo, musí je tedy přijímat v potravě (př. valin, leucin, lysin). Neesenciální – postradatelné, lidské tělo si je umí vytvořit. 2. 1.

Aminokyseliny Peptidy (do 100 AK) Proteiny (přes 100 AK) Vlastnosti: bezbarvé, pevné, krystalické, vysoká teplota tání ve většině případů rozpustné ve vodě, nerozpustné v nepolárních rozpouštědlech (tetrachlormethan, benzen) většinou také amfoterní (jsou schopny chovat se jako kyseliny i jako zásady) – skupina COOH je příčinou kyselé povahy, NH2 zodpovídá za zásaditý charakter Aminokyseliny Peptidy (do 100 AK) Proteiny (přes 100 AK)

Peptidy vznikají kondenzací dvou a více AK mají zajímavé biologické funkce, např: hormony, některá antibiotika, hadí jedy... Vlastnosti: nesourodá skupina látek – jejich vlastnosti určují počet a druh AK rozpustné ve vodě Důležité peptidické hormony: Oxytocin – způsobuje stahy hladkého svalstva, hlavně při porodu Antidiuretický hormon – zvyšuje krevní tlak, podporuje zpětné vázání vody v ledvinách Adrenokortikotropní hormon – ovlivňuje činnost nadledvin Inzulin – reguluje hladinu glukózy v krvi

Bílkoviny Základní stavební jednotky živé hmoty, přítomné ve všech buňkách, podílejí se na stavbě všech tkání (kosti, svaly, chrupavky...). Druhy: jednoduché – molekuly tvoří pouze AK složené – kromě bílkovinné složky obsahují ještě složku jiného složené, tzv. prostetickou skupinu

Struktura bílkovin: pro vlastnosti proteinů je důležitý – počet, druh a pořadí AK v řetězci pořadí AK je zapsáno v genech (ve struktuře DNA) 1. Primární – udává pořadí AK v řetězci, nejdůležitější, ovlivňuje vlastnosti produktu Gly Ala Tyr Leu Ala

2. Sekundární – uspořádává primární řetězec v prostoru Dvě varianty: šroubovice (helix) b) skládaný list

3. terciární – představuje uspořádání sekundární struktury v prostoru Dvě varianty: globulární – rozpustné ve vodě, hlavní úloha – enzymy, protilátky, např. albuminy vláknité – nerozpustné ve vodě, hlavně stavební funkce, např. kolagen

4. kvartérní – udává uspořádání více bílkovin v prostoru, např. hemoglobin Vlastnosti: pevné látky, rozpustnost ve vodě závislá na struktuře pokud jsou rozpustné, tvoří koloidní roztoky (např. cytoplasma) Hemoglobin složený ze čtyř podjednotek spojených nebílkovinnou částí - hemem

Denaturace: Změna terciální nebo až sekundární struktury, která vede ke ztrátě funkce přirození – vratná, regulace činnosti bílkovin uměle vyvolaná – nevratná, zničení funkce bílkovin Faktory – teplota, změna pH, desinfekce,.. Funkce: Stavební (kolagen, keratin) Katalytická (enzymy) Regulační (hormony) Obranná (protilátky) Transportní (hemoglobin)

Použité zdroje: Autorem materiálu a všech jeho částí, není-li uvedeno jinak, je Mgr. Iveta Semencová. MAREČEK, Aleš a Jaroslav HONZA. Chemie pro čtyřletá gymnázia 3.díl. Olomouc: Nakladatelství Olomouc, 2005. ISBN 80-7182-057-1. Kliparty – Dostupné pod licencí Microsoft Office 2010 na WWW: http://office.microsoft.com/cs-cz/images/ AUTOR NEUVEDEN. 3D protein.jpg [online]. [cit. 1.1.2014]. Dostupný na WWW: http://cs.wikipedia.org/wiki/B%C3%ADlkovina AUTOR NEUVEDEN. Hemoglobin t-r state ani.gif [online]. [cit. 5.1.2014]. Dostupný na WWW: http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Hemoglobin_t-r_state_ani.gif AUTOR NEUVEDEN. Aminoacid general structure.png [online]. [cit. 11.1.2014]. Dostupný na WWW: http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Aminoacid_general_structure.png HOWARD, Louisa. Fibers of Collagen Type I - TEM .jpg [online]. [cit. 16.1.2014]. Dostupný na WWW: http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Fibers_of_Collagen_Type_I_-_TEM_.jpg PATOČKOOVÁ, Martina; KOHOUTOVÁ, Zuzana a kol. Idnes.cz [online]. [cit. 16.3.2014]. Dostupný na WWW: http://ekonomika.idnes.cz/dane-ceny-a-davky-v-50-nejcastejsich-otazkach-fe0-/ekonomika.aspx?c=A080102_885879_ekonomika_spi