Název školy:Gymnázium, Chomutov, Mostecká 3000, příspěvková organizace Autor: Datum tvorby: Mgr. Daniela Čapounová Název:VY_32_INOVACE_06C_16_Charakteristika aminokyselin a bílkovin Téma:BIOCHEMIE – Charakteristika aminokyselin a bílkovin Číslo projektu:CZ.1.07/1.5.00/

ANOTACE Materiál obsahuje výkladovou prezentaci pro 4. ročník čtyřletého gymnázia (nebo odpovídající ročníky víceletých gymnázií) k tématu „Metabolismus bílkovin a aminokyselin“. Navazuje na již probrané téma „Biopolymery“, kde jsou bílkoviny zmiňovány. Do výkladu jsou vloženy kontrolní otázky pro zpětnou vazbu učitele. Při psaní odpovědí (vzorce, schémata) používají žáci interaktivní pero, na obsáhlejší otázky odpovídají ústně. Na správné odpovědi se v prezentaci posuneme tlačítkem akcí. Součástí DUM je pracovní list / test, který lze využít pro samostatnou práci, domácí přípravu nebo ověření znalostí studentů při zkoušení. Test je včetně autorského řešení. Jsou zde realizovány mezipředmětové vztahy s biologií. Materiál je určen k interaktivní výuce. Na tento materiál navazují další DUMy: VY_32_INOVACE_ 06C_17_Odbourávání aminokyselin VY_32_INOVACE_06C_18_Ornithinový cyklus VY_32_INOVACE_06C_19_Proteosyntéza Použité zdroje (literární i webové) jsou uvedeny v seznamu citací na konci prezentace.

Charakteristika aminokyselin a bílkovin

Základní charakteristika bílkovin (B): -dusíkaté OL -biomakromolekulární -B + NK = základní složky veškeré živé hmoty -tkáně člověka – až 80% B, u rostlin – méně B, více polysacharidů

Biologická fce bílkovin: -stavební (skleroproteiny - svalovina, kůže a její deriváty) -katalytická (enzymy nebo jejich součásti) -regulační (hormony) -obranná (protilátky) -transportní (hemoglobin, transferin,…) -toxiny (bakterie, hadi,…) Transferin – syntéza v játrech, význam pro transport železa v org.

Prvkové složení B: CONH -průměrně 50% C, 24% O, 18% N, 6% H S a jiné prvky (P, Ca,…) -dále S a jiné prvky (P, Ca,…) -B jsou makromolekulární, mají velkou M r → patří mezi látky s koloidními vlastnostmi Koloidní systémy = „nepravé roztoky“ – částice o velikosti 1 – 100nm (10 -9 – m), tvoří jemný (filtrací neoddělitelný) zákal Patří sem: B, NK, polysacharidy, syntetické polymery, shluky (micely) nízkomole- kulárních látek (častá polarizace molekul → vzájemné ovlivňování) Velký bi. význam – struktura biomembrán

B jsou složeny z α-AMK (20 proteinogenních): -AMK = substituční deriváty KK -Rozdělujeme: -neutrální AMK – mají 1 –COOH a 1 –NH 2 -kyselé AMK – převaha –COOH nad –NH 2 -zásadité AMK – převaha –NH 2 nad -COOH -α-AMK jsou opticky aktivní (chirální α-C) výj. Gly Obr. 1

OTÁZKY 1)Pojmenujte funkční skupiny aminokyselin, označte α-C atom. 2)Vysvětlete, proč glycin nevykazuje optickou aktivitu. Zakreslete vzorec glycinu. 3)Hemoglobin patří mezi proteiny s transportní funkcí. Kde se vyskytuje a k čemu slouží? SPRÁVNÉ ODPOVĚDI:

SPRÁVNÉ ODPOVĚDI: 1) 2) Glycin nemá v molekule chirální uhlíkový atom → není opticky aktivní. 3) Hemoglobin – transport O 2 a CO 2 v krvi karboxylová skupina aminoskupina α – C -atom Obr. 1 Obr. 8 DALŠÍ VÝKLAD: ZPĚT NA ZADÁNÍ OTÁZEK

-esenciální = nepostradatelné -esenciální = nepostradatelné pro daný organismus (příjem v potravě) -často mají rozvětvený řetězec, aromatický n. heterocyklický zbytek apod. -pro člověka např. Val, Leu, Ile, Met, Thr, Phe, Try -neesenciální -neesenciální – organismus je sám syntetizuje (transaminace) -pozn.:o biologické hodnotě B rozhoduje obsah esenciálních AMK

Vlastnosti AMK: -amfoterní -amfoterní = chovají se jako kys. n. zás. (uvolnění x příjem H + ) amfiontu -lze i uvnitř mlly → vznik amfiontu (obojetný ion) -iontová struktura → rozp. ve vodě, tuhé, bezbarvé, vysoké t t izoelektrický bod hodnota pH, při kt. AMK existuje jako amfion = izoelektrický bod pI (pro každou AMK jiné)pI Obr. 2

Vznik peptidů, peptidová vazba: peptidové vazby -- COOH jedné AMK reaguje s –NH 2 další AMK → vznik peptidové vazby + eliminace H 2 O -typ reakce = kondenzace podle počtu vázaných AMK → dipeptid, tripeptid,… polypeptid Obr. 3

OTÁZKY 4) Vysvětlete, co je amfion, jak vzniká a co je izoelektrický bod? 5) Jak se nazývá vazba spojující aminokyseliny do řetězce? Jak tato vazba vzniká? Jaká molekula je eliminována při vzniku vazby? SPRÁVNÉ ODPOVĚDI:

SPRÁVNÉ ODPOVĚDI: 4) Amfion = obojetný ion, vzniká díky amfoterním vlastnostem aminokyselin: dojde k odštěpení H + ze skupiny –COOH a k jeho příjmu skupinou –NH 2 -hodnota pH, při které dojde ke vzniku amfiontu = izoelektrický bod 5) Aminokyseliny spojeny peptidovou vazbou, která vzniká mezi –COOH skupinou jedné AMK a –NH 2 skupinou druhé AMK za současné eliminace vody. DALŠÍ VÝKLAD: ZPĚT NA ZADÁNÍ OTÁZEK

STRUKTURA BÍLKOVIN: -fce B podmíněny jejich strukturou -struktura B – více úrovní (primární, sekundární, terciární, kvarterní) PRIMÁRNÍ: = pořadí AMK v polypeptidovém řetězci př. Ala – Gly – Tyr – Ala – Leu -podmiňuje: -vlastnosti B + jejich biolog. fce -vyšší stupeň prostorového uspořádání

-při záměně 1 AMK jinou → vliv na fci (v org. se může projevit patologicky) -př. záměna kys. glutamové za valin v malé molekule hemoglobinu → vznikne patologický hemoglobin S = srpkovitá anémie -normální hemoglobin Leu - Thr - Pro - Glu - Lys – -hemoglobin S Leu - Thr - Pro - Val - Lys -

SEKUNDÁRNÍ: = prostorové (geometrické) uspořádání polypeptid. řetězce - α-helix (šroubovice) –části řetězce jsou fixovány H-můstky mezi protilehlými –CO- a –NH- –hemoglobin - až 75% řetězce zaujímá toto uspořádání - skládaný list (β-struktura) –souběžně (paralelně nebo antiparalelně) probíhající řetězce fixovány H-můstky Vedle těchto „pravidelných“ úseků jsou v sekundární struktuře i úseky neuspořádané. Existují i jiné typy pravidelných uspořádání.

α-helixβ-skládaný list Obr. 4 Obr. 5

TERCIÁRNÍ: -šroubovice a skládaný list mohu mít v prostoru další uspořádání (= charakteristické „sbalení“ řetězce B) -globulární (kulovitý) tvar = sferoproteiny – př. většina enzymů -fibrilární (vláknitý) tvar = skleroproteiny – př. kolagen, keratin

Na stabilizaci terciární struktury se podílejí: -H-můstky -iontové vazby -disulfidické můstky (vazby mezi atomy S v protilehlých úsecích řetězce) -van der Waalsovy síly Obr. 6 – terciární struktura inzulinu

SFEROPROTEINY: -kulovitý tvar mlly -rozpustné ve vodě n. vodných roztocích solí př. albuminy, globuliny (významné B tělních tekutin), histonové bílkoviny (v jádře b.), většina enzymů (inzulin,..) SKLEROPROTEINY: -vláknitý tvar mlly -ve vodě nerozpustné -pro čl. nestravitelné většinou stavební fce př.: - kolagen, keratin, aktin, myosin

Prostorové uspořádání B (terciární a sekundární strukt.) se může měnit vlivem vnějších podmínek: (KOAGULACE = SRÁŽENÍ) -zvýšená T -působení silných kyselin a zásad, solí, org. rozpouštědel -přítomnost iontů někt. kovů (těžké kovy – Hg, Pb, Cd,…) -ozáření Změna: vratná (nenarušena terc.strukt.) x nevratná Pozn.: snížená T → potlačená fce B (konzervace krve, orgánů apod.), není nevratně poškozena strukt.

Pokud se změní též biologická aktivita B = DENATURACE B praktický význam denaturace: -potravinářský prům. -uchovávání potravin denaturace varem → zvýšení stravitelnosti, zachování výživné hodnoty

KVARTERNÍ STRUKTURA: -někt. B složené z více řetězců = podjednotek -→ jejich vzáj. uspoř. = kvarterní strukt. -snadná disociace podjednotek, lze znovu spojit -př. hemoglobin, některé enzymy -stabilizace kvarterní strukt. – síly mají nekovalentní charakter (vodíkové, iontové apod.) Obr. 7 α a β podjednotky hemoglobinu - rozlišeny barevně

PRACOVNÍ LIST / TEST Téma: BIOCHEMIE – CHARAKTERISTIKA AMINOKYSELIN BÍLKOVIN 1)Uveďte příklady funkcí, které mohou bílkoviny plnit v živých organismech. 2)Pojmenujte tuto aminokyselinu, napište její zkratku, označte α-C v její molekule. 3)Vysvětlete, proč glycin není opticky aktivní, zatímco jiné α- aminokyseliny optickou aktivitu vykazují. Obr. 9

4) Vysvětlete termín proteinogenní aminokyseliny. 5) Vysvětlete rozdíl mezi esenciálními a neesenciálními aminokyselinami. Jak je získáváme? 6) Zapište schématicky vznik peptidové vazby mezi molekulami aminokyselin. 7) Vysvětlete pojem primární struktura bílkovin.

8) Napište příklady pravidelných způsobů uspořádání v sekundární struktuře bílkovin. 9) Jak jsou stabilizovány vyšší úrovně struktury bílkovin? 10) Vysvětlete termín denaturace bílkovin. 11) Jaké jsou rozdíly mezi sferoproteiny a skleroproteiny? 12) Jak je tvořena kvarterní struktura bílkovin?

PRACOVNÍ LIST / TEST ŘEŠENÍ 1)Uveďte příklady funkcí, které mohou bílkoviny plnit v živých organismech. - stavební, katalytická, regulační, obranná, transportní, jedy 2)Pojmenujte tuto aminokyselinu, napište její zkratku, označte α-C v její molekule. - alanin Ala 3)Vysvětlete, proč glycin není opticky aktivní, zatímco jiné α- aminokyseliny optickou aktivitu vykazují. Gly – nemá chirální uhlík, ostatní aminokyseliny mají Obr. 9 α-C-atom

4) Vysvětlete termín proteinogenní aminokyseliny. - proteinogenní AMK – podílejí se na stavbě proteinů 5) Vysvětlete rozdíl mezi esenciálními a neesenciálními aminokyselinami. Jak je získáváme? - esenciální – nepostradatelné – musíme přijmou v potravě (neumíme syntetizovat) - neesenciální – lze syntetizovat (transaminací z jiným AMK) 6) Zapište schématicky vznik peptidové vazby mezi molekulami aminokyselin. 7) Vysvětlete pojem primární struktura bílkovin. - je dána pořadím aminokyselin v polypeptidovém řetězci (zapsána jako pořadí bází v molekule DNA – určena geneticky) Obr. 3

8) Napište příklady pravidelných způsobů uspořádání v sekundární struktuře bílkovin. - alfa-helix, beta-skládaný list – nejznámější pravidelná uspořádání v sekundární struktuře bílkovin; existují i jiné typy pravidelných uspořádání (i jiné typy helixů), některé úseky v sekundární struktuře nejsou uspořádány pravidelně 9) Jak jsou stabilizovány vyšší úrovně struktury bílkovin? - H-vazby, iontové vazby, disulfidické můstky, van der Waalsovy interakce 10) Vysvětlete termín denaturace bílkovin. - narušení biologické aktivity bílkovin v důsledku nevratného poškožení struktury (koagulace = srážení) 11) Jaké jsou rozdíly mezi sferoproteiny a skleroproteiny? - sferoproteiny – kulovitý tvar mlly, rozpustné ve vodě a v roztocích solí - skleroproteiny – vláknitá molekula, nerozpustné, pro čověka nestravitelné, většinou mají stavební funkci 12) Jak je tvořena kvarterní struktura bílkovin? - kvartetní struktura – nekovalentně spojené podjednotky, schopné reverzibilní disociace (příklad alfa a beta podjednotky hemoglobinu)

OBRÁZKY: 1, 2, 3 – archiv autora 4 - AUTOR NEUVEDEN. commons.wikimedia.org [online]. [cit ]. Dostupný na WWW: LENZ, Olaf. commons.wikimedia.org [online]. [cit ]. Dostupný na WWW: YONEMOTO, Isaac. en.wikipedia.org [online]. [cit ]. Dostupný na WWW: hemoglobin visualization, provided by en:user:Kku, rendered by Cn3D. cs.wikipedia.org [online]. [cit ]. Dostupný na WWW: 8, 9 – archiv autora

Literatura: VODRÁŽKA, Zdeněk. Biochemie. 2. vydání.Praha: Academia, 1999, ISBN SOFROVÁ, Danuše a kol. Biochemie - základní kurs. Praha: Karolinum, 1993, ISBN ALBERTS, Bruce; BRAY, Dennis; JOHNSON, Alexander a kol. Základy buněčné biologie - úvod do molekulární biologie buňky. Ústí nad Labem: Espero Publishing, 1998, ISBN ČÁRSKY, Jozef; KOPŘIVA, Jaroslav a kol. Chemie pro 3. ročník gymnázií. Praha: SPN, 1986, ISBN VACÍK, Jiří; PACÁK, Josef; BARTHOVÁ, Jana a kol. Přehled středoškolské chemie. Praha: SPN, 1999, ISBN