Enzymy © Jan Novák 2007.

Prezentace na téma: "Enzymy © Jan Novák 2007."— Transkript prezentace:

1 Enzymy © Jan Novák 2007

2 Charakteristika enzymů
zpravidla bílkoviny biokatalyzátory – snižováním aktivační energie (a tím i teploty) umožňují průběh mnoha reakcí v živém organismu žádná reakce v našem těle by neprobíhala bez účasti enzymů jediná buňka je schopna vytvořit asi 2500 enzymů, z toho v jednu chvíli je jich aktivních asi 1000 jsou účinnější než běžné anorganické katalyzátory př. H2O2 → H2 + O2 BUREL KATALÁZA H2O2 H2O2

3 Druhy enzymů Z hlediska složení enzymů rozlišujeme:
1) Jednosložkové enzymy skládají se pouze z molekuly bílkoviny BÍLKOVINA 2) Dvousložkové enzymy skládají se z bílkovinné části (apoenzym) a nebílkovinné části (kofaktor) celek apoenzymu a kofaktoru nazýváme holoenzym APOENZYM KOFAKTOR HOLOENZYM

4 Kofaktor Kofaktorem může být: koenzym prostetická skupina
s apoenzymem je poután slabě, snadno se může oddělit (oddisociovat) a přejít na jiný apoenzym APOENZYM KOENZYM prostetická skupina s apoenzymem je poutána silně, např. kovalentní vazbou PROSTETICKÁ SKUPINA APOENZYM

5 ACETALDEHYDREDUKTÁZA
Specifita enzymů Specifita účinku/funkční enzymy mohou ovlivňovat jen určitou přeměnu substrátu (tzn. určitý typ reakce; např. oxidaci) OXIDÁZA METHANAL METHANOL ACETALDEHYD ETHANOL PROPANAL PROPANOL Specifita substrátová enzymy mohou ovlivňovat jen jediný typ substrátu umožňuje velice přesnou „hodinářskou“ práci ACETALDEHYDREDUKTÁZA METHANAL ETHANOL ACETALDEHYD PROPANAL

6 Princip fungování enzymů
Reakční kinetika využívá k vysvětlení principu fungování enzymů reakční koordinátu reakční koordináta je graf zobrazující změny energie částic v průběhu reakce Aktivační energie k tomu, aby reakce proběhla je nutné dodat určitou aktivační energii EA probíhá reakce: A + B → AB při enzymové katalýze dochází ke snižování aktivační energie probíhají reakce: A + E → AE a AE + B → AB + E

7 AKTIVAČNÍ ENERGIE ENZYMOVĚ KATALYZOVANÉ REAKCE JE
Reakční koordináta ZOBRAZUJE ZMĚNY ENERGIE ČÁSTIC ZA ČAS (V PRŮBĚHU REAKCE) E NORMÁLNÍ PRŮBĚH REAKCE A + B → AB ENERGIE VÝCHOZÍCH LÁTEK A + B ENERGIE AKTIVOVANÉHO KOMPLEXU ENERGIE PRODUKTU AB AKTIVAČNÍ ENERGIE EA EA…B EA EAE ENZYMOVĚ KATALYZOVANÁ REAKCE: ENERGIE VÝCHOZÍCH LÁTEK A + B ENERGIE REAKCE: A + E → AE ENERGIE REAKCE: AE + B → AB + E ENERGIE PRODUKTU AB AKTIVAČNÍ ENERGIE EA EA…B EA EA + B AKTIVAČNÍ ENERGIE ENZYMOVĚ KATALYZOVANÉ REAKCE JE MNOHOKRÁT MENŠÍ EAB t

8 Princip fungování enzymů
Aktivní místo/centrum každý enzym má své aktivní centrum aktivní centrum má určitý prostorový tvar a nacházejí se v něm určité funkční skupiny to, jaké funkční skupiny aktivní centrum obsahuje, určuje afinitu (příchylnost) k substrátu AKTIVNÍ MÍSTO ENZYM

9 Princip fungování enzymů
tvar aktivního centra umožňuje navázání substrátu a proběhnutí reakce PRODUKTY SUBSTRÁT ENZYM mluvíme o tom, že enzymy fungují na tzv. principu zámku a klíče enzym není zcela rigidní (pevná) struktura, ale je to struktura měnící se a může dle potřeby „obepnout“ substrát – teorie indukovaného přizpůsobení

10 Aktivace a inhibice enzymů
pro řízení dějů probíhajících v buňce využívá tělo různé látky: aktivátory slouží k aktivaci nebo urychlení reakce inhibitory slouží k zpomalení až zastavení reakce ovlivňování reakcí pomocí aktivátorů a inhibitorů nazýváme allosterické ovlivňování „nad“ aktivátory a inhibitory ještě velice často nalézáme určitý hormon, který jejich produkci spouští

11 Kompetitivní inhibice
compete – soutěžit inhibitor je podobný substrátu a „soutěží“ s ním o navázání na aktivní místo enzymu SUBSTRÁT ENZYM INHIBITOR na aktivní místo se naváže ten, který „má převahu“ v příkladě výše došlo k inhibici enzymu

12 Nekompetitivní inhibice
způsobena katalytickými jedy katalytické jedy jako ionty těžkých kovů, či alkohol nemají podobnou strukturu jako substrát, ale navazují se rovněž na aktivní místo SUBSTRÁT Pb2+ ENZYM KATALYTICKÝ JED naváže-li se katalytický jed na aktivní místo, dojde k znehodnocení enzymu (přestává pracovat)

13 Allosterická inhibice
kromě aktivního místa mají některé enzymy i tzv. allosterické místo AKTIVNÍ MÍSTO ALLOSTERICKÉ MÍSTO INHIBITOR SUBSTRÁT ENZYM za normálních okolností by substrát zapadl do aktivního místa a proběhla by reakce naváže-li se na allosterické místo inhibitor, dojde k prostorové změně aktivního centra a enzym je nefunkční

14 Podmínky působení enzymů
aktivitu enzymů ovlivňuje mnoho vnějších faktorů, neboť enzymy jsou velmi citlivé látky hlavními faktory jsou: teplota fungují jen ve velmi úzkém rozmezí teplot při vyšších teplotách dochází k denaturaci pH většina enzymů je aktivní v úzkém rozmezí pH (pH optimum enzymu) koncentrace enzymu čím vyšší koncentrace, tím vyšší rychlost reakce koncentrace substrátu čím více substrátu, tím rychleji reakce probíhá 60°C DENATURACE 50°C MALÁ AKTIVITA 7 14 40°C OPTIMUM 10°C MALÁ AKTIVITA S S S S E S E E S E

15 Zymogen zymogen = proenzym jedná se o neaktivní formu enzymu
v trávící soustavě se nachází zymogeny aktivované pankreatickou lipázou v krevní plazmě se nachází globulární fibrinogen, který se mění na vláknitý fibrin v případě krvácení (působí trombin) FIBRIN TROMBIN FIBRINOGEN organismus se tak sám brání proti poškození aktivátory jsou nejčastěji ionty kovů jako Mg2+ a Zn2+

16 Rozdělení enzymů enzymy dělíme do šesti hlavních kategorií
oxidoreduktázy transferázy hydrolázy lyázy ligázy (syntetázy) izomerázy pro velké množství enzymů byl vytvořen jejich kompletní seznam, kde jsou enzymy vedeny pod čtyřčíselným kódem EC první číslo zařazuje enzym do jedné z hlavních kategorií

17 Oxidoreduktázy katalyzují přenos elektronů, vodíku (protonů), kyslíku
důležité pro proces dýchání a fotosyntézu koenzymy: NAD, NADP, FMN, FAD tyto koenzymy označujeme přenašeče vodíku (přijímají a odevzdávají jej; jeho přijímáním se ox. a odevzdáním se red.) přirovnání: luk (děj je energeticky náročný a vodík je možné jakoby „vystřelit“ na místo určení) DOŠLO K OXIDACI ASPARTÁT

18 Transferázy přenášejí různé funkční skupiny koenzymy:
ATP – přenáší fosfátové skupiny koenzym A – vnáší acetyl (zbytek od CH3COOH) do Krebsova cyklu DOŠLO K PŘENOSU AMINOSKUPINY

19 Hydrolázy katalyzují hydrolytické štěpení substrátu (tzn. štěpení za účasti vody) jejich kofaktorem nejsou často koenzymy, ale kovové ionty H2O DOŠLO K ROZŠTĚPENÍ VAZBY ZA ÚČASTI VODY

20 Lyázy katalyzují štěpení nehydrolytické (bez účasti vody)
jejich součástí jsou často koenzymy transferáz NEHYDROLYTICKÉ ŠTĚPENÍ

21 Ligázy (syntetázy) katalyzují syntézu jednoduchých molekul na složitější za spotřeby ATP např. Ac-Co-A-syntatáza často obsahují koenzymy transferáz

22 DOŠLO K „PROHOZENÍ“ SKUPIN
Izomerázy katalyzují reakce uvnitř molekuly jednoho substrátu přesouvají tak atomy (skupiny) z jednoho atomu uhlíku na druhý většinou neobsahují koenzymy DOŠLO K „PROHOZENÍ“ SKUPIN NA CHIRÁLNÍM UHLÍKU