VY_32_INOVACE_05_PVP_251_Hol

Prezentace na téma: "VY_32_INOVACE_05_PVP_251_Hol"— Transkript prezentace:

1 VY_32_INOVACE_05_PVP_251_Hol
Výukový materiál zpracován v rámci oblasti podpory 1.5 „EU peníze středním školám“ Název školy Obchodní akademie a Hotelová škola Havlíčkův Brod Název OP OP Vzdělávání pro konkurenceschopnost Registrační číslo projektu CZ.1.07/1.5.00/ Název projektu Inovace a individualizace výuky na OA a HŠ Šablona III/2 Inovace a zkvalitnění výuky prostřednictvím ICT Označení vzdělávacího materiálu VY_32_INOVACE_05_PVP_251_Hol Druh učebního materiálu Prezentace Autor  RNDr. Ivana Holubová

2 Vzdělávací obor, pro který je
materiál určen Ekonomické lyceum, Obchodní akademie, Hotelnictví Předmět Chemie, Základy přírodních věd Ročník II. ročník Název tematické oblasti (sady) Přírodní organické látky Název vzdělávacího materiálu Enzymy Anotace Prezentace je určena pro výuku předmětu CHE a ZPV ve 2. ročníku čtyřletých oborů. Je součástí sady „Přírodní organické látky“. Jejím cílem je přehlednou a stručnou formou prezentovat základní poznatky o enzymech. Uvádí základní charakteristiku enzymů, jejich složení, funkce, rozdělení, přehled zástupců a jejich využití. Zhotoveno, (datum/období) Únor 2013 Ověřeno 2. května 2013 7. Května 2013

3 Co jsou enzymy? z řeckého „en zymé“ (v kvasnicích - odtud byly poprvé izolovány) , dříve nazývány fermenty biokatalyzátory, řídí a usměrňují většinu reakcí v organismu, tj. ovlivňují metabolismus, snižováním aktivační energie (a tím i teploty) umožňují průběh mnoha reakcí v lidském těle, jsou účinnější než běžné anorganické katalyzátory mají specifický účinek – jeden enzym ovlivňuje jednu látku nebo skupinu podobných látek (zámek a klíč)

4 Enzymy makromolekulární látky bílkovinné povahy
v organismech se vyskytují v nepatrném množství jsou ve všech živých soustavách v lidském organismu se vyskytuje asi tři tisíce různých druhů enzymů nejsou jedovaté poruchy v činnosti enzymů mohou způsobit tzv. metabolická onemocnění (např. fenylketonurie)

5 nízkomolekulární látka
Stavba enzymu ENZYM APOENZYM KOENZYM = + KOFAKTOR bílkovinná část nebílkovinná část PROSTETICKÁ SKUPINA nebo s bílkovinou je spojena pevnou kovalentní vazbou nízkomolekulární látka

6 Typy kofaktorů pevně vázán na apoenzym (stabilní součást molekuly) - prostetická skupina slabě vázán na apoenzym  snadno se odděluje -koenzym apoenzym a koenzym tvoří holoenzym

7 Koenzym nízkomolekulární látka nebílkovinné povahy
není pevně vázán na apoenzym, proto může mezi různými apoenzymy volně přecházet (několik enzymů může mít stejný koenzym) hlavní úlohou koenzymů je přenos atomů, jejich skupin, nebo samotných elektronů mezi odlišnými enzymy, čímž zajišťuje spřažení různých biochemických reakcí bývají obvykle tvořeny heterocyklickou sloučeninou nebo derivátem nějakého vitamínu rozpustného ve vodě typická je jejich fosforylace, tj. navázání zbytků kyseliny fosforečné

8 Funkce enzymů snižování aktivační energie reakcí (= energie, kterou je nutno dodat, aby mohla chemická reakce proběhnout – na štěpení vazeb reaktantů) zkracují čas dosažení rovnovážných koncentrací nespotřebovávají se, z reakce vycházejí nezměněny umožňují uskutečnění reakce při teplotě, tlaku a pH lidského těla jsou specifické mohou být regulovány nemění G dané reakce nemění rovnovážné koncentrace

9 Obrázek převzat z učebnice: Devlin, T. M
Obrázek převzat z učebnice: Devlin, T. M. (editor): Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations, 4th ed. Wiley‑Liss, Inc., New York, ISBN 0‑471‑15451‑2

10 Působení enzymů katalýzy se účastní jen část molekuly - aktivní centrum (část apoenzymu tvořená určitými aminokyselinami) - váže se na něj substrát tvar substrátu odpovídá tvaru aktivního centra-substrát zapadá jako klíč do zámku po proběhnutí chemické reakce se uvolňují v nezměněné podobě, nespotřebovávají se

11 Co ovlivňuje účinnost enzymů?
teplota nízká teplota – činnost enzymů zpomaluje vysoká teplota – enzymy ničí každých 100C se zvýší rychlost reakce 2-3krát optimální teplota je v rozmezí mezi 25 – 400C většina enzymů je aktivní do 500C pH (většina enzymů je aktivních v neutrálním pH, výjimku tvoří enzymy trávicího traktu) koncentrace enzymu nebo substrátu (čím vyšší koncentrace, tím vyšší rychlost reakce)

12 Proenzym (zymogen) neaktivní forma enzymu aktivaci způsobí:
biochemické změny, např. odštěpení části jeho řetězce nebo změna aktivního místa způsobená navázáním jiné molekuly (regulátoru) mimo aktivní centrum do tzv. alosterického centra

13 Příklady proenzymů pepsinogen – v kyselém prostředí žaludku se mění na aktivní pepsin trypsinogen –vylučovaný slinivkou břišní, účinkem enzymu enteropeptidasy, vznikajícího v tenkém střevě (či v menší míře účinkem trypsinu) se mění na aktivní na trypsin chymotrypsinogen – vzniká ve slinivce břišní, odtud je vylučován do dvanáctníku, kde působí v aktivní formě jako chymotrypsin

14 Rozdělení enzymů do šesti hlavních kategorií, podle chemické reakce, kterou katalyzují : oxidoreduktázy (EC1) transferázy (EC2) hydrolázy (EC3) lyázy (EC4) izomerázy (EC5) ligázy (syntetázy) (EC6) pro velké množství enzymů byl vytvořen jejich kompletní seznam, kde jsou enzymy vedeny pod čtyřčíselným kódem EC první číslo zařazuje enzym do jedné z hlavních kategorií (viz přehled)

15 Charakteristika skupin enzymů
oxidoreduktázy - katalyzují přenos elektronů (oxidaci a redukci mezi dvěma substráty), jsou důležité pro proces dýchání a fotosyntézu transferázy - katalyzují přenos skupiny na jinou např. transaminázy hydrolázy - katalyzují štěpné reakce ve vodě např. ptyalin, pepsin, amyláza lyázy - katalyzují štěpné reakce bez vody izomerázy – katalyzují izomerace (reakce uvnitř molekuly jednoho substrátu, přesouvají tak atomy (skupiny) z jednoho atomu uhlíku na druhý) ligázy - katalyzují syntézy jednoduchých molekul na složitější

16 Zástupci ptyalin – v ústech, štěpí škroby na jednodušší cukry
pepsin – v žaludku, štěpí bílkoviny na AK trypsin - v žaludku, štěpí bílkoviny na AK sacharáza – štěpí sacharózu na glukózu amyláza – štěpí škrob na jednodušší cukry lipáza – štěpí tuky proteináza – štěpí bílkoviny oxido-reduktázy – katalyzují oxidačně redukční děje

17 Využití enzymů biotechnologie – odvětví chemických výrob
kvasné technologie – výroba piva, vína, octa, ethanolu atd. prací prostředky – obsahují proteinázy a lipázy – enzymy štěpící bílkoviny a tuky ((tepelně odolné enzymy) lékařství - detekce protilátek, stanovení glukózy v krvi…

18 Použitá literatura: Karlson, Peter. Základy biochemie: vysokošk. učeb. 1. vyd. Praha: Academia, 1965 Kolář, Karel, Kodíček, Milan a Pospíšil, Jiří. Chemie II pro gymnázia: organická a biochemie. 1. vyd. Praha: SPN, ISBN Kotlík, B. Růžičková, K. Chemie II v kostce pro SŠ, organická chemie a biochemie. Havlíčkův Brod : Fragment, ISBN 80–7200–057–8. Devlin, T. M. (editor): Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations, 4th ed. Wiley‑Liss, Inc., New York, ISBN 0‑471‑15451‑2 Materiály jsou určeny pro bezplatné používání pro potřeby výuky a vzdělávání na všech typech škol a školských zařízení. Jakékoliv další využití podléhá autorskému zákonu.