Strukturní analýza proteinů pomocí rentgenové difrakce Česal Jan Rozehnalová Monika Zemánková Jana
Proteiny Makromolekula složená z aminokyselin Funkce: Stavební Transportní Řídící Mezibuněčná komunikace Určení polohy atomů v molekule
Krystalizace Metoda visící kapky Příprava vzorků A - uzávěr B - kapka s krystalem C - jamka D - rezervoár
Vytvořené krystaly 0,6M síran amonný, koncentrace proteinu 15mg/ml
Rentgenová difrakce Interakce rentgenového záření se sledovaným krystalem Jev popisuje Braggova rovnice: 2d sinθ = nλ
Měřící přístroj Čtyřkruhový difraktometr GEMINI s detektorem Atlas
Vlastní experiment Použití molybdenové anody o vlnové délce λ = 7,0930 Å Difraktované záření bylo pohlceno lapačem primárního svazku Data nevhodná pro další zpracování A většina energie byla převedena na teplo Obvykle se používá měděná anoda o vlnové délce 1,5 Å
Struktura lysozymu Zpracování dat pomocí programu HKL 2000 Určení krystalové symetrie P4 Vytvoření modelu lysozymu Data byla měřena na synchrotonu BESSY II, svazek 14.1 v Berlíně. Krystal poskytoval velmi silnou difrakci do rozlišení 1,3 Å
Poděkování Supervizor: Ing. Jan Stránský Experimentální pracoviště: Ústav makromolekulární chemie AV ČR v.v.i. Fyzikální ústav AV ČR v.v.i. Organizátor: Fakulta jaderná a fyzikálně inženýrská ČVUT
Děkujeme Vám za pozornost!