Střední zdravotnická škola, Národní svobody Písek, příspěvková organizace Registrační číslo projektu:CZ.1.07/1.5.00/ Číslo DUM:VY_32_INOVACE_KUB_09 Tematická oblast:Biologie Téma:Organické látky – bílkoviny 2 Anotace: Prezentace slouží k výkladu nové látky o organických látkách v živých organismech. Cílová skupinaŽáci školy Autor:Mgr. Josef Kub Datum vytvoření:

Struktura bílkovin má několik stupňů: 1) Primární struktura určená pořadím aminokyselin v lineárním řetězci např. z 59 aminokyselin 20 druhů může být teoreticky sestaveno různých řetězců → každý organismus tedy může mít své specifické bílkoviny mezi aminokyselinami řetězce (sousedních řetězců) vznikají příčné vazby - disulfidické, esterové, amidové, … → ovlivňují struktury vyšších řádů

Struktury vyšších řádů jsou určeny vlastnostmi postranních řetězců aminokyselin (R) vznikají samovolně jako energeticky nejvýhodnější postavení částí molekuly zajišťují stabilitu molekuly

2) Sekundární struktura vzniká stabilizací polypeptidového řetězce pomocí vodíkových vazeb (= vodíkových můstků) CO-NH vodíkové můstky  vláknitých (= fibrilárních) bílkovin jsou mezi různými polypeptidovými řetězci př. struktura skládaného listu – u fibroinu v hedvábí  globulárních bílkovin (tvaru klubka) jsou mezi různými částmi téhož řetězce př. α – helix – u hemoglobinu

3) Terciární struktura je dána vzájemným prostorovým uspořádáním helikálních a nehelikálních částí polypeptidového řetězce (ohyb vlákna umožněn nehelikálními úseky) vzniká pomocí elektrostatických, vodíkových a disulfidických vazeb určuje konečný prostorový vzhled bílkoviny

4) Kvartérní struktura je dána vzájemným uspořádáním jednotlivých polypeptidových řetězců v molekule př. kolagen - ze tří polypeptidových řetězců (tvaru α – helixu), které jsou vzájemně stočeny do šroubovice superhelixu př. hemoglobin - je tvořen čtyřmi polypeptidovými řetězci (tvaru α – helixu), které jsou uspořádány do klubka

Přesný tvar bílkovin daný jejich vnitřní strukturou je důležitý pro jejich funkci! Např.  enzymy na sebe musí navázat a správně orientovat substráty chemických reakcí  protilátky se musí navázat na antigen (= povrchová struktura buněk)  na proteiny membrán se váží sacharidy (vše na principu zámku a klíče) Strukturu bílkovin může narušit teplo, chemikálie, … → dochází k denaturaci (znamená ztrátu účinnosti)

Složené bílkoviny kromě aminokyselin obsahují také nebílkovinnou složku - podle ní rozeznáváme: Lipoproteiny  lipidická složka 40 – 90 % hmotnosti  př. krevní plazmatické bílkoviny, membránové bílkoviny Chromoproteiny  jsou barevné  obsahují atomy kovů  př. hemoglobin (Fe), hemokyanin (Cu)

Glykoproteiny  cukerná složka až 50 % hmotnosti  př. enzymy (většina), krevní plazmatické bílkoviny, membránové bílkoviny, hormony Fosfoproteiny  obsahují kyselinu fosforečnou Nukleoproteiny  tvořeny nukleovými kyselinami (DNA, RNA) a bílkovinami (histony – H1, H2a, H2b, H3, H4, H5)

Použité zdroje: ROMANOVSKÝ, Alexej a kol. Obecná biologie. Praha: SPN, 1988, ISBN / /13. ODSTRČIL, Jaroslav. Biologie. Brno: Institut pro vzdělávání pracovníků ve zdravotnictví, 1998, ISBN