Biokalyzátory chemických reakcí

Prezentace na téma: "Biokalyzátory chemických reakcí"— Transkript prezentace:

1 Biokalyzátory chemických reakcí
Enzymy Biokalyzátory chemických reakcí

2 Odlišnosti od běžných enzymů
Vyšší rychlost reakce Mírné podmínky reakce Specifita k substrátu a reakci Regulace účinnosti enzymu

3 Stručná charakteristika
Enzymy (nesprávně fermenty) jsou jednoduché či složené bílkoviny, které katalyzují chemické přeměny v živých organismech. Aktivita enzymů je závislá zejména na koncentraci substrátu, teplotě, pH, aktivátorech a inhibitorech. V organismu je asi 3000 různých druhů enzymů

4 Názvosloví Přípona –asa ke:
jménu příslušného substrátu (sacharasa, fumarasa…) označení působení enzymu (reduktasa, transferasa…) Mezinárodní biochemická unie (IUB) přijala pravidla a stanovila nomenklaturu dle povahy chemické reakce – jednoznačné označení typu: EC (peptidyl-L-aminoacidhydrolasa)

5 EC 1 Oxidoreduktasy: katalyzují oxidačně/redukční reakce
EC 2 Transferasy: přenášejí funkční skupiny (například methyl-, acetyl- nebo fosfátovou skupinu) EC 3 Hydrolasy: katalyzují hydrolýzu chemických vazeb EC 4 Lyasy: štěpí chemické vazby jiným způsobem než hydrolýzou či redoxní reakcí EC 5 Isomerasy: katalyzují isomerisační reakce EC 6 Ligasy: spojují dvě molekuly kovaletní vazbou

6 Koenzymy U oxidačně redukčních reakcí či při transferu látek je pro správnou funkci enzymu nutná další látka – KOFAKTOR Kofaktory: a) kovový iont b) koenzym (organický charakter) (prostetická skupina = kovalentně vázaný koenzym) Apoenzym + kofaktor = holoenzym Při katalýze se koenzym spotřebovává => nutná obnova. Prekurzory koenzymů jsou vitamíny rozpustné ve vodě. Chybí-li v potravě, vznikají choroby způsobené poruchou enzymatické aktivity

7 zhoubná chudokrevnost Pantothenat koenzym A Kyselina listová
Vitamín Koenzym Projevy avitaminózy Biotin biocytin vzácná Thiamin (B1) thiamindifosfát beri beri Riboflavin (B2) flavinové koenzymy Kobalamin (B12) kobamidové koenzymy zhoubná chudokrevnost Pantothenat koenzym A Kyselina listová tetrahydrofolat anemie

8 Nikotinamidové koenzymy
Nikotinamiddinukleotid (NAD+) Nikotinamiddinukleotidfosfat (NADP+) kofaktory oxidoreduktas Jejich redukované formy NADH a NADPH

9 Flavinové koenzymy Flavinadenindinukleotid (FAD) Redukovaná forma FADH
redukce glutathiondisulfidu na glutathion

10 ATP Kofaktor transferáz ATP ADP AMP existují i deriváty ostatních
nukleotidů

11 CoA Koenzym A přenašeč acylů

12 Kinetika enzymových reakcí
rovnice Michaelise a Mentenové 1kat (katal) – množství enzymu, které způsobí přeměnu 1mol substrátu za 1 sekundu. V praxi µkat, nkat

13 Substrátová specifita
Za substrátovou specifitu zodpovídá apoenzym - bílkovinná část, za specifitu reakce kofaktor. Vazebné – aktivní místo – geometrický otisk substrátu

14 Aktivace enzymu Produkce enzymu v neaktivní formě – zymogen. Je tedy nutná aktivace kofaktorem, iontem, odštěpením přebytečných peptidických řetězců, které kryjí aktivní místo, kyselým prostředím, fyzikálními vlivy…

15 Inhibice enzymu a) kompetitivní – substrát soutěží s inhibitorem o vazebné místo – změnou koncentrace substrátu se mění aktivita enzymu b) nekompetitivní – inhibitor se váže na komplex enzym-substrát a mění konformaci enzymu – změnou koncentrace substrátu se aktivita nemění

16 Další typy inhibice: inhibice substrátem nebo produktem reakce … kontrola průběhu a řízení reakce inhibice allosterická Vliv pH a teploty na aktivitu enzymu