Střední zdravotnická škola, Národní svobody 420 397 11 Písek, příspěvková organizace Registrační číslo projektu:CZ.1.07/1.5.00/34.0580 Číslo DUM:VY_32_INOVACE_KUB_09.

Prezentace na téma: "Střední zdravotnická škola, Národní svobody 420 397 11 Písek, příspěvková organizace Registrační číslo projektu:CZ.1.07/1.5.00/34.0580 Číslo DUM:VY_32_INOVACE_KUB_09."— Transkript prezentace:

1 Střední zdravotnická škola, Národní svobody 420 397 11 Písek, příspěvková organizace Registrační číslo projektu:CZ.1.07/1.5.00/34.0580 Číslo DUM:VY_32_INOVACE_KUB_09 Tematická oblast:Biologie Téma:Organické látky – bílkoviny 2 Anotace: Prezentace slouží k výkladu nové látky o organických látkách v živých organismech. Cílová skupinaŽáci školy Autor:Mgr. Josef Kub Datum vytvoření:7.12. 2012

2 Struktura bílkovin má několik stupňů: 1) Primární struktura určená pořadím aminokyselin v lineárním řetězci např. z 59 aminokyselin 20 druhů může být teoreticky sestaveno 20 59 různých řetězců → každý organismus tedy může mít své specifické bílkoviny mezi aminokyselinami řetězce (sousedních řetězců) vznikají příčné vazby - disulfidické, esterové, amidové, … → ovlivňují struktury vyšších řádů

3 Struktury vyšších řádů jsou určeny vlastnostmi postranních řetězců aminokyselin (R) vznikají samovolně jako energeticky nejvýhodnější postavení částí molekuly zajišťují stabilitu molekuly

4 2) Sekundární struktura vzniká stabilizací polypeptidového řetězce pomocí vodíkových vazeb (= vodíkových můstků) CO-NH vodíkové můstky  vláknitých (= fibrilárních) bílkovin jsou mezi různými polypeptidovými řetězci př. struktura skládaného listu – u fibroinu v hedvábí  globulárních bílkovin (tvaru klubka) jsou mezi různými částmi téhož řetězce př. α – helix – u hemoglobinu

5 3) Terciární struktura je dána vzájemným prostorovým uspořádáním helikálních a nehelikálních částí polypeptidového řetězce (ohyb vlákna umožněn nehelikálními úseky) vzniká pomocí elektrostatických, vodíkových a disulfidických vazeb určuje konečný prostorový vzhled bílkoviny

6 4) Kvartérní struktura je dána vzájemným uspořádáním jednotlivých polypeptidových řetězců v molekule př. kolagen - ze tří polypeptidových řetězců (tvaru α – helixu), které jsou vzájemně stočeny do šroubovice superhelixu př. hemoglobin - je tvořen čtyřmi polypeptidovými řetězci (tvaru α – helixu), které jsou uspořádány do klubka

7 Přesný tvar bílkovin daný jejich vnitřní strukturou je důležitý pro jejich funkci! Např.  enzymy na sebe musí navázat a správně orientovat substráty chemických reakcí  protilátky se musí navázat na antigen (= povrchová struktura buněk)  na proteiny membrán se váží sacharidy (vše na principu zámku a klíče) Strukturu bílkovin může narušit teplo, chemikálie, … → dochází k denaturaci (znamená ztrátu účinnosti)

8 Složené bílkoviny kromě aminokyselin obsahují také nebílkovinnou složku - podle ní rozeznáváme: Lipoproteiny  lipidická složka 40 – 90 % hmotnosti  př. krevní plazmatické bílkoviny, membránové bílkoviny Chromoproteiny  jsou barevné  obsahují atomy kovů  př. hemoglobin (Fe), hemokyanin (Cu)

9 Glykoproteiny  cukerná složka až 50 % hmotnosti  př. enzymy (většina), krevní plazmatické bílkoviny, membránové bílkoviny, hormony Fosfoproteiny  obsahují kyselinu fosforečnou Nukleoproteiny  tvořeny nukleovými kyselinami (DNA, RNA) a bílkovinami (histony – H1, H2a, H2b, H3, H4, H5)

10 Použité zdroje: ROMANOVSKÝ, Alexej a kol. Obecná biologie. Praha: SPN, 1988, ISBN 66-03-31/1 14-469-85 03/13. ODSTRČIL, Jaroslav. Biologie. Brno: Institut pro vzdělávání pracovníků ve zdravotnictví, 1998, ISBN 80 - 7013 - 258 - 2.