Fotosyntéza Bioenergetika Ondřej Prášil Mikrobiologický ústav AVČR

Prezentace na téma: "Fotosyntéza Bioenergetika Ondřej Prášil Mikrobiologický ústav AVČR"— Transkript prezentace:

1 Fotosyntéza Bioenergetika Ondřej Prášil Mikrobiologický ústav AVČR
Laboratoř fotosyntézy v Třeboni

2 syntéza látek, které tělo skládají
ENERGIE syntéza látek, které tělo skládají plánovité seskupení hmoty do funkčních struktur udržování struktur, které se prací opotřebovávají pohyb vnější, lokomoční pohyb vnitřní pohyb struktur buněčných a tkáňových pohyb tekutin a v nich rozpuštěných látek

3 entropie

4

5

6

7

8 MEMBRÁNOVÉ PROTEINY - složka zodpovědná za většinu specifické funkce membrán jako je selektivní transport iontů i makromolekul, syntéza a degradace lipidů i jiných proteinů

9 Mitochondrie obsahují hlavně fosfatidylcholin (PC), fosfatidyletanolamin (PE)
a fosfatidylinositol (PI) Chloroplastové membrány jsou typické hlavně glykolipidy (náhrada fosfolipidů): (mono- a di-galaktosildiacylglyceroly MGDG a DGDG)

10

11

12

13

14 Přenašeče energie adenin ribóza difosfát

15 ETM (membrány přeměny energie)
Energie fotonů Excitační energie chlorofylu a Energie elektronů na různých redoxních potenciálech: membránové elektronové řetězce Energie koncentrací iontů na membráně Energie anhydridové chemické vazby ATP hn E  µH+  GATP

16 hn   E   µH+   GATP T 1. Generátory chemického potenciálu  µH+ 2. Generátory oxidačně redoxního potenciálu E h  E M

17 Vztah mezi různými formami volné energie
Peter Mitchell - Nobelova cena 1978 John Walker – Nobelova cena 1997 Paul Boyer – Nobelova cena 1997 Rozdíl koncentrace iontů na membráně Protonmotorická síla (DmH = DpH + Dy)

18 F-ATPáza (reverzibilní protonová) F1  µH+   GATP F0

19

20 „binding change mechanism“ (P.Boyer)
3 ATP 14 H+ „binding change mechanism“ (P.Boyer)

21 Videorecord of the F1cF0 rotation during the ATP synthesis .

22 Obsah přednášky základy buněčné bioenergetiky mitochondrie fotosyntéza

23

24 ETM (membrány přeměny energie)
Energie fotonů Excitační energie chlorofylu a Energie elektronů na různých redoxních potenciálech: membránové elektronové řetězce Energie koncentrací iontů na membráně Energie anhydridové chemické vazby ATP E  µH+  GATP

25 Mitochondriální elektronový řetězec

26 E   µH+   GATP

27

28 Electron transfer chain in plant mitochondria

29 Alternativní oxidáza:
až 30% elektronů thermogeneze (+10-25°C) květní toulec Araceae dozrávání plodů disipace a regulace prostředí s kyanidy

30 Obsah přednášky základy buněčné bioenergetiky mitochondrie fotosyntéza

31 Čtyři fáze procesu přeměny energie ve fotosyntéze
absorbce světla a přenos energie v anténních systémech primární rozdělení nábojů a přenos elektronů v reakčních centrech stabilizace energie v sekundárních procesech syntéza a export stabilních produktů

32 Reakční centra P A A2 A3 hn p n PA P*A P+A- D+ PAA2- D

33

34 Chemické vlastnosti pigmentů v excitovaném stavu

35 Principy stabilizace nábojů v RC

36

37 Zastoupení typů RC u prokaryot
Bacteria

38 Model Fotosystému II

39

40 Kinetics of the electron transfer events within PSII

41

42

43 Plastochinon

44 Vývoj kyslíku v PSII 2H2O  O2 + 4H+ +4e- Em = V P680+ Em = V

45 4 e- ale jen 1 foton ?? P.Joliot a B.Kok, 1970 S stavy

46

47

48 Plant mitochondrial cyt c reductase (complex III) dimer: cyt bc1, Rieske Fe-S + ~5 proteins

49

50 The structures of two types of iron-sulfur centers
The structures of two types of iron-sulfur centers. (A) A center of the 2Fe2S type. (B) A center of the 4Fe4S type. Although they contain multiple iron atoms, each iron-sulfur center can carry only one electron at a time. There are more than six different iron-sulfur centers in the respiratory chain.

51 The structure of the heme group attached covalently to cytochrome c
The structure of the heme group attached covalently to cytochrome c. The porphyrin ring is shown in blue. There are five different cytochromes in the respiratory chain. Because the hemes in different cytochromes have slightly different structures and are held by their respective proteins in different ways, each of the cytochromes has a different affinity for an electron.

52 Cytochrome b6f

53

54

55 Plastocyanine Cu center of plastocyanin Cu2+ => Cu3+ + e-
© Antony Crofts 1996 Cu center of plastocyanin Cu2+ => Cu3+ + e- Midpoint redox potential: Em, pH 7 = 360 mV

56 The Photosystem I complex - 2.5 A structure

57 Fotosystém I

58

59

60 PS1

61

62

63 Ferredoxin Plant like 2Fe.2S iron sulfur centers ferredoxin
© Antony Crofts 1996 2Fe.2S iron sulfur centers ferredoxin 2Fe2S => 2Fe2S+ + e- Midpoint redox potential: Em, pH 7 = to - 400mV

64 hn   E   µH+   GATP

65

66 Energy transformation
Light reactions hv, O2, electrons ATP NADPH·H+ Dark reactions CO2 -> org. C

67

68 The mitochondrion and chloroplast as electrical energy-conversion devices. Inputs are light green,products are blue,and the path of electron flow is indicated by red arrows. Note that the electron-motive force generated by the two chloroplast photosystems enables the chloroplast (B) to drive electron transfer from H2O to carbohydrate, which is opposite to the direction of electron transfer in the mitochondrion (A).

69 Multiple pathways for spending the photosynthetic currency
ATP / NADPH+ variable ATP / NADPH+ ~ 1.5 Noctor and Foyer 2000

70 Cyclic electron transport
hv 1 hv -> 0 e-

71

72 RC II RC I Dva typy RC: chinonové (vysokopotenciálové) FeS (redukční)

73

74 Nobelova cena 1988 Hans Deisenhofer Robert Huber Hartmut Michel C M L

75 Purpurové bakterie

76

77 Zelené sirné bakterie

78 Konec