PROTEINY © Biochemický ústav LF MU 2009 - (H.P.)

Prezentace na téma: "PROTEINY © Biochemický ústav LF MU 2009 - (H.P.)"— Transkript prezentace:

1 PROTEINY © Biochemický ústav LF MU (H.P.)

2 proteiny peptidy aminokyseliny

3 Aminokyseliny

4 Charakteristika • základní stavební jednotky proteinů
• geneticky kódované • 20 základních aminokyselin

5 a-aminokyselina

6 L-aminokyselina D - aminokyselina L - aminokyselina

7 Rozdělení aminokyselin (AK)
• počet karboxylových skupin • počet aminoskupin • postranní řetězec

8 Rozdělení aminokyselin (dle postranního řetězce)
• postranní řetězec nepolární polární, nedisociovaný s bazickými skupinami s kyselými skupinami

9 AK s nepolárním postranním řetězcem (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Pro, Trp, Met)
Glycin Gly Isoleucin Ile Tryptofan Trp Alanin Ala Fenylalanin Phe Methionin Met Valin Val Prolin Pro Leucin Leu

10 AK s nepolárním postranním řetězcem (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Pro, Trp, Met)
Glycin: vysoký obsah v kolagenu Alanin: účast při transaminačních reakcích Valin, Leucin, Isoleucin : zvyšování hydrofobicity bílkovin esenciální AK Fenylalanin: esenciální AK vznik fenetylaminu (deriváty-efedrin,….) Tryptofan: prekurzor serotoninu, melatoninu Prolin: vysoký obsah v kolagenu Methionin: účast při syntéze např. adrenalinu (donor methylu)

11 AK s polárním postranním řetězcem (Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr, Cys)
Serin Ser Asparagin Asn Tyrosin Tyr Glutamin Gln Cystein Cys Threonin Thr

12 AK s polárním postranním řetězcem (Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr, Cys)
Serin: účast při fosforylaci proteinů (regulace metabolismu) součást fosfolipidů Threonin:účast při fosforylaci proteinů (regulace metabolismu) esenciální AK Asparagin: účast při biochemických syntézách (donor aminoskupiny) Glutamin: účast při biochemických syntézách (donor aminoskupiny) Tyrosin: prekursor např. adrenalinu, noradrenalinu, melatoninu, hormonů štítné žlázy Cystein: součást např. glutathionu vznik cystinu (tvorba „disulfidových můstků“ v proteinech)

13 AK s bazickými skupinami – bazické AK (Lys, Arg, His)
Lysin Lys Histidin His Arginin Arg

14 AK s bazickými skupinami – bazické AK (Lys, Arg, His)
Lysin: součást kolagenu Arginin: součást ureosyntetického cyklu (tvorba močoviny) zdroj NO Histidin: pufrační schopnosti bílkovin histamin (alergické reakce)

15 AK s kyselými skupinami – kyselé AK (Asp, Glu)
Asparagová kyselina Asp Glutamová kyselina Glu

16 AK s kyselými skupinami – kyselé AK (Asp, Glu)
Asparagová kyselina: význam při tvorbě solných můstků transaminační reakce Glutamová kyselina: tvorba GABA význam při tvorbě solných můstků transaminační reakce

17 Vlastnosti aminokyselin
• polární krystalické látky • rozpustné ve vodě • amfoterní charakter - COOH - NH2

18 Ionizace aminokyselin
Isoelektrický bod ( pI) : hodnota pH prostředí, při kterém se aminokyselina chová jako elektroneutrální

19 20 kódovaných aminokyselin
Gly, Ala, Val, Leu, Ileu, Ser, Thr, Cys, Met, Asp, Glu, Asn, Gln, Lys, Arg, Phe, Tyr, His, Trp, Pro 21.AMK - selenocystein Esenciální (nepostradatelné) aminokyseliny Val, Leu, Ileu, Phe, Trp, Thr, Met, Lys, His (Arg)

20 peptidy aminokyseliny

21 Charakteristika • vznik z aminokyselin • peptidová vazba
• počet aminokyselinových zbytků 2 …  50

22 Peptidová vazba + + H2O

23

24 Názvy peptidů Triviální názvy (Ala-Gly) (Gly-Ala) Systematický název
pojmenování začíná od N-konce a pokračuje k C -konci AMK zbytky =koncovka -yl poslední AMK s volným karboxylem = nezměněný název Alanylglycin Glycylalanin (Ala-Gly) (Gly-Ala)

25 Významné peptidy • Glutathion (g-Glu-Cys-Gly) GSH
antioxidant (GSH GSSG) udržuje -SH skupiny proteinů v redukovaném stavu chrání hemoglobin před oxidací detoxikace xenobiotik

26 - ochrana organismu před oxidačním stresem
Glutathion - ochrana organismu před oxidačním stresem glutathionperoxidasa 2 GSH + H2O G-S-S-G H2O Regenerace GSSG - glutathionreduktasa Významný redukční prostředek a antioxidant v buňce

27 Významné peptidy • hormony: thyroliberin TRH oxytocin
vasopresin (antidiuretický hormon ADH) • toxiny: amanitiny faloidiny muchomůrka zelená (Amanita phalloides) • antibiotika: gramicidin S • syntetické peptidy: aspartam (metylester aspartylfenylalaninu)

28 proteiny peptidy aminokyseliny

29 Charakteristika • biopolymery (  50 AMK ) • proteosyntéza
• charakteristická struktura • prostorové uspořádání

30 Funkce • strukturní buněčné struktury, svalové buňky
extracelulární - kolagen • metabolické enzymy (katalyzátory) transport látek přes membrány transportní bílkoviny nutriční úloha • informační signální proteiny (obranný význam) imunoglobuliny receptorové bílkoviny

31 Struktura proteinů popisována na více úrovních
• primární • sekundární • terciární • kvartérní

32 Primární struktura pořadí AMK v řetězci hlavní řetězec
začíná se od N-konce, pokračuje se k C-konci hlavní řetězec postranní řetězec

33 Sekundární struktura prostorové uspořádání atomů v hlavním řetězci
Pravidelná sekundární struktura: a-helix b-struktura Další typy sekundární struktury: ohybové nepravidelné

34 a-helix • pravotočivá šroubovice 3,6 AMK na 1 závit vodíkové vazby
postranní řetězce vně helixu

35 - struktura • jednořetězový b-hřeben • skládaný list vodíkové vazby
antiparalelní paralelní vodíkové vazby postranní řetězce vně

36 Terciární struktura Prostorové uspořádání všech atomů bílkoviny
nativní konformace domény myoglobin

37 Kvartérní struktura počet a prostorové uspořádání podjednotek
(řetězců) v bílkovinné molekule oligomery - obsahují 2 a více podjednotek (monomerů, řetězců) hemoglobin

38 Vlastnosti bílkovin • molekulárně koloidní roztok • dialýza
• polyvalentní amfionty význam – elektroforéza proteinů (diagnostika, identifikace proteinů)

39 Denaturace • ztráta biologických vlastností bílkoviny
• porušení nativní konformace bílkoviny • primární struktura bez porušení • vlivy: fyzikální - teplota, mechanický účinek, ultrazvuk chemické - kyseliny, zásady, ionty těžkých kovů

40 Rozdělení bílkovin Globulární: rozpustné ve vodě albumin
Fibrilární (vláknité): nerozpustné ve vodě a-keratin (nehty, vlasy) kolagen (chrupavka) myosin (sval) Membránové Složené bílkoviny

41 Membránové bílkoviny - Integrální bílkoviny - Periferní bílkoviny
glykolipid Schema membrány cholesterol fosfolipid Periferní bílkovina Integrální bílkovina Sacharidové zbytky

42 Složené bílkoviny Bílkovina + nebílkovinná složka Hemoproteiny: hem
hemoglobin, myoglobin, cytochromy Metaloproteiny: atom kovu (Fe, Cu, Zn, Se) glutathionperoxidasa, ceruloplasmin Glykoproteiny: sacharidová složka (oligosasacharidy, mannosa, galaktosa,…) transferin, fibrinogen,