Bílkoviny

Osnova Úvod Funkce Fyziologické aspekty Dělení Fyziologická potřeba Zdroje bílkovin Nedostatek a nadměrný přísun bílkovin ve stravě Trávení bílkovin Vstřebávání bílkovin

Úvod Hlavní makronutrient Součást všech buněk Obsahují N, H, O, C, některé i S, P, kovy Jediný zdroj N a S, které nejsou v jiných živinách Tvorba B závislá pouze na exogenním přívodu 12 – 15 % E

Úvod Za fyziologických podmínek – degradace B - 0,6 – 0,8 g/kg/den Dnes – věnuje se velká pozornost B Rozvojové země – nedostatek - kvantitativní i kvalitativní => podvýživa Rozvinuté země – nadbytek => ↑ příjem tuku, nádorová onemocnění, poškození ledvin, jater, dna

Význam B Syntéza bílkovin tkání a krve – růst, sport, tvorba mléka, těhotenství, dospělí (neustálá obnova) Syntéza bílkovinných enzymů Syntéza hormonů (inulin, adrenalin, thyroxin …) Přestavba na sacharidy a tuky (Zdroj energie)

Fyziologické aspekty Základní stavební kámen B – L-aminokyselina H     │ R-C- COOH obecný vzorec │     NH2   H O              H  O           |  ||               |   || peptidová vazba NH2-C-C-OH-HNH-C-C- OH         |                  |       R1               R2

Fyziologické aspekty Spojení AMK => peptidy Dipeptidy - 2 AMK Tripeptidy - 3 AMK Oligopeptidy - 5 – 10 AMK Polypeptidy - 11 – 100 AMK Proteiny - nad 100 AMK Trávením se rozkládají B na AMK a pak se „de novo“ skládají bílkoviny tělu vlastní

Dělení AMK Esenciální Semiesenciální Neesenciální Valin, leucin, izoleucin, methionin, fenylalanin, lysin, threonin, tryptofan Semiesenciální Histidin, arginin (období růstu) Tyrosin (selhání ledvin) Neesenciální Glycin, kys. glutamová, glutamin, serin, taurin, alanin, ornitin, tyrosin, cystein, prolin, hydroxyprolin, kys. asparagová, asparagin

Dělení B Jednoduché Složené Albuminy - např. laktalbumin v mléce, inzulin Globuliny – myozin, aktin, tropomyozin, fibrinogen Gluteliny – glutenin (pšenice), s prolaminy tvoří B lepku v obilovinách Prolaminy – gliadin (pšenice), hordein (ječmen), zein (kukuřice) Histony – v chromozomech Protaminy – vaječné buňky ryb Skleroproteiny – podpůrná hmota buňky – kolagen, elastin, keratin Složené Glykoproteiny – ovalbumin, ovoglobulin, muciny Lipoproteiny - v krev. plasmě Fosfoproteiny - kasein Nukleoproteiny - v buň. jádrech Chromoproteiny – Hb, myoglobi, cytochromy, chlorofyl Metaloproteiny – ceruloplasmin, feritin

Zdroje B Živočišné B Rostlinné B Poměr 1:1 maso, ryby, mléko a mléčné výrobky, vejce, Rostlinné B Luštěniny, obiloviny, ořechy, semena, zelenina Poměr 1:1

Fyziologická potřeba B Potřebu B ovlivňuje řada faktorů Věk, stravitelnost potravy, podíl S a T ve výživě, horečka, stres, léky … Minimální nutný přívod 0,5 g/kg/den Funkční minimum u kvalitního proteinu 0,75 g/kg/den Optimálně 0,8 g/kg/den (12 – 15 % E)

Nedostatek či nadbytek B Nedostatek => proteino-kalorická malnutrice (kwashiorkor, marasmus) Sekundární nedostatek - důsledek patologických procesů ( malabsorpční syndrom, nefrotický syndrom, nedostatek sacharidů, narušená fu jater) Nadbytek (nad 2 g/kg/den) => poškození ledvin a jater, vzestup TK (sůl), nádorová onemocnění, kardiovaskulární choroby, osteoporóza, dna

Gastrointestinální soustava (GIT)

Trávení bílkovin Začátek – žaludek Pepsiny štěpení peptidových vazeb Secernace v podobě neaktivních pepsinogenů Aktivace HCl v žaludku Hydrolýza vazeb mezi aromatickými AMK (fenylalanin, tyrosin) => polypeptidy (různá velikost) Gelatináza (želatináza) Zkapalnění želatiny Chymosin (renin) – sráží mléko – (jen u zvířat) Optimální pH pro činnost pepsinů 1,6 – 3,2 Konec jeho aktivity – alkalické prostředí tenk. střeva

Trávení bílkovin Tenké střevo – proteolytické enzymy Endopetidázy Pankreas – endo a exopeptidázy Střevní sliznice Endopetidázy štěpí vnitřní peptidové vazby Uvolněny v neaktivních prekurzorů Trypsin (trypsinogen) – za zbytky basických AMK Chymotrypsin (chymotrypsinogen) – za zbytky aromatických AMK Elastáza (proelastáza) – za zbytky v elastinu Enteropeptidáza (enterokináza) Trypsinogen → trypsin

Trávení bílkovin Exopeptidázy Dipeptidázy, a peptidázy (enterokináza) Štěpí terminální peptidové vazby Karboxypeptidázy A a B (prokarboxypeptidáza) – konec s karboxylovou skupinou Pro bazické AMK Aminopeptidázy (střevní enzym)– konec s aminoskupinou¨ Dipeptidázy, a peptidázy (enterokináza) Peptidy => AMK

Transport a vstřebávání Di- a tripeptidy – aktivní transport do střevních buněk → intracelulární peptidázy → AMK → vstup do KO Vstřebávání Resorpce aktivní, pomocí řady přenašečů Různé přenašeče pro různé skupiny AMK (bazické, neutrální, Phe a Met) AMK vzniklé hydrolýzou ve střevních buňkách – pasivní resorpce Peptidy – do krve pouze malé ze želatiny (obsahují prolin, hydroxyprolin)

Vstřebávání Duodenum, jejunum – nejrychlejší absorpce Ileum – nejpomalejší Podíl vstřebaných bílkovin (AMK) 50 % z potravy 25 % trávicí šťávy 25 % odloupané slizniční buňky 2 – 5 % B není stráveno a vstřebáno Část B → tlusté střevo → rozložení bakteriemi Kojenci – vstřebávání malého množství nerozložených B (bílkovinné protilátky z MM)

Vstřebávání Vstřebávání se snižuje s věkem Cizí proteiny v KO => tvorba protilátek další vstup B => reakce antigen-protilátka => projevy alergie V krvi koluje stálé množství AMK = 0,05 g/l dusíku Hladina AMK se nemění ani po požití jídla s B (pouze přechodně v portální krvi)

Trávení a vstřebávání bílkovin - shrnutí proteiny mají dlouhé řetězce AMK spojené peptidovými vazbami. Trávení začíná v žaludku – denetaurace bílkovin za přítomnosti HCl (pH 2 – 5) a enzymu pepsinu (vzniká v žaludku jako neaktivní pepsinogen a je aktivován nízkým pH žaludeční šťávy (HCl) a také již aktivovaným pepsinem. V žaludku se štěpí 10 – 20% proteinů (štěpí peptidové vazby sousedící s tyrozinem nebo fenylalaninem). neštěpené proteiny procházejí do duodena v podobě peptonů a polypetidů (a zde je pepsin inaktivován neutrálním prostředím pH okolo 6,5 – vlivem HCO3- z pankreatu). Trypsin, chymotrypsin a karboxypeptidázy z pankreatikcé šťávy je dále štěpí na dipeptidy a tripeptidy, které v tenkém střevě rozštěpí peptidázy střevní šťávy na částice, které se vstřebávají do krve. Resorpce AMK pomocí několika specifických Na+ kotransportních systémů sekundárním aktivním transportem do enterocytů a odtud pasivně do krevního oběhu. 4 sekundárně aktivní transportní systémy závislé na kotransportu Na+ pro AMK: neutrální iminokyseliny fenylalanin, methionin kyselé, dikarboxylové – kys. glutamová a asparágová Další dva systémy nejsou závislé na na Na+: bazické AMK – arginin, lysin, ornitin většina neutrálních AMK ß-AMK a γ-AMK, prolin mají pravděpodobně svoje vlastní resorpční mechanismy