Fotosyntéza Bioenergetika Ondřej Prášil Mikrobiologický ústav AVČR Laboratoř fotosyntézy v Třeboni

syntéza látek, které tělo skládají ENERGIE syntéza látek, které tělo skládají plánovité seskupení hmoty do funkčních struktur udržování struktur, které se prací opotřebovávají pohyb vnější, lokomoční pohyb vnitřní pohyb struktur buněčných a tkáňových pohyb tekutin a v nich rozpuštěných látek

entropie

MEMBRÁNOVÉ PROTEINY - složka zodpovědná za většinu specifické funkce membrán jako je selektivní transport iontů i makromolekul, syntéza a degradace lipidů i jiných proteinů

Mitochondrie obsahují hlavně fosfatidylcholin (PC), fosfatidyletanolamin (PE) a fosfatidylinositol (PI) Chloroplastové membrány jsou typické hlavně glykolipidy (náhrada fosfolipidů): (mono- a di-galaktosildiacylglyceroly MGDG a DGDG)

Přenašeče energie adenin ribóza difosfát

ETM (membrány přeměny energie) Energie fotonů Excitační energie chlorofylu a Energie elektronů na různých redoxních potenciálech: membránové elektronové řetězce Energie koncentrací iontů na membráně Energie anhydridové chemické vazby ATP hn E  µH+  GATP

hn   E   µH+   GATP T 1. Generátory chemického potenciálu  µH+ 2. Generátory oxidačně redoxního potenciálu E h  E M

Vztah mezi různými formami volné energie Peter Mitchell - Nobelova cena 1978 John Walker – Nobelova cena 1997 Paul Boyer – Nobelova cena 1997 Rozdíl koncentrace iontů na membráně Protonmotorická síla (DmH = DpH + Dy)

F-ATPáza (reverzibilní protonová) F1  µH+   GATP F0

„binding change mechanism“ (P.Boyer) 3 ATP 14 H+ „binding change mechanism“ (P.Boyer)

Videorecord of the F1cF0 rotation during the ATP synthesis .

Obsah přednášky základy buněčné bioenergetiky mitochondrie fotosyntéza

ETM (membrány přeměny energie) Energie fotonů Excitační energie chlorofylu a Energie elektronů na různých redoxních potenciálech: membránové elektronové řetězce Energie koncentrací iontů na membráně Energie anhydridové chemické vazby ATP E  µH+  GATP

Mitochondriální elektronový řetězec

E   µH+   GATP

Electron transfer chain in plant mitochondria

Alternativní oxidáza: až 30% elektronů thermogeneze (+10-25°C) květní toulec Araceae dozrávání plodů disipace a regulace prostředí s kyanidy

Obsah přednášky základy buněčné bioenergetiky mitochondrie fotosyntéza

Čtyři fáze procesu přeměny energie ve fotosyntéze absorbce světla a přenos energie v anténních systémech primární rozdělení nábojů a přenos elektronů v reakčních centrech stabilizace energie v sekundárních procesech syntéza a export stabilních produktů

Reakční centra P A A2 A3 hn p n PA P*A P+A- D+ PAA2- D

Chemické vlastnosti pigmentů v excitovaném stavu

Principy stabilizace nábojů v RC

Zastoupení typů RC u prokaryot Bacteria

Model Fotosystému II

Kinetics of the electron transfer events within PSII

Plastochinon

Vývoj kyslíku v PSII 2H2O  O2 + 4H+ +4e- Em = + 0.82 V P680+ Em = + 1.2 V

4 e- ale jen 1 foton ?? P.Joliot a B.Kok, 1970 S stavy

Plant mitochondrial cyt c reductase (complex III) dimer: cyt bc1, Rieske Fe-S + ~5 proteins

The structures of two types of iron-sulfur centers The structures of two types of iron-sulfur centers. (A) A center of the 2Fe2S type. (B) A center of the 4Fe4S type. Although they contain multiple iron atoms, each iron-sulfur center can carry only one electron at a time. There are more than six different iron-sulfur centers in the respiratory chain.

The structure of the heme group attached covalently to cytochrome c The structure of the heme group attached covalently to cytochrome c. The porphyrin ring is shown in blue. There are five different cytochromes in the respiratory chain. Because the hemes in different cytochromes have slightly different structures and are held by their respective proteins in different ways, each of the cytochromes has a different affinity for an electron.

Cytochrome b6f

Plastocyanine Cu center of plastocyanin Cu2+ => Cu3+ + e- © Antony Crofts 1996 Cu center of plastocyanin Cu2+ => Cu3+ + e- Midpoint redox potential: Em, pH 7 = 360 mV

The Photosystem I complex - 2.5 A structure

Fotosystém I

PS1

Ferredoxin Plant like 2Fe.2S iron sulfur centers ferredoxin © Antony Crofts 1996 2Fe.2S iron sulfur centers ferredoxin 2Fe2S => 2Fe2S+ + e- Midpoint redox potential: Em, pH 7 = - 290 to - 400mV

hn   E   µH+   GATP

Energy transformation Light reactions hv, O2, electrons ATP NADPH·H+ Dark reactions CO2 -> org. C

The mitochondrion and chloroplast as electrical energy-conversion devices. Inputs are light green,products are blue,and the path of electron flow is indicated by red arrows. Note that the electron-motive force generated by the two chloroplast photosystems enables the chloroplast (B) to drive electron transfer from H2O to carbohydrate, which is opposite to the direction of electron transfer in the mitochondrion (A).

Multiple pathways for spending the photosynthetic currency ATP / NADPH+ variable ATP / NADPH+ ~ 1.5 Noctor and Foyer 2000

Cyclic electron transport hv 1 hv -> 0 e-

RC II RC I Dva typy RC: chinonové (vysokopotenciálové) FeS (redukční)

Nobelova cena 1988 Hans Deisenhofer Robert Huber Hartmut Michel C M L

Purpurové bakterie

Zelené sirné bakterie

Konec